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万見
- PDB-1br8: IMPLICATIONS FOR FUNCTION AND THERAPY OF A 2.9A STRUCTURE OF BINA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1br8
タイトルIMPLICATIONS FOR FUNCTION AND THERAPY OF A 2.9A STRUCTURE OF BINARY-COMPLEXED ANTITHROMBIN
要素
  • PROTEIN (ANTITHROMBIN-III)
  • PROTEIN (PEPTIDE)
キーワードBLOOD CLOTTING / SERPINS / ANTITHROMBIN / BINARY-COMPLEX / HEPARIN / POLYMERISATION / THROMBOSIS / EMPHYSEMA / CIRRHOSIS
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of blood coagulation / : / : / Post-translational protein phosphorylation / serine-type endopeptidase inhibitor activity / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / blood coagulation / heparin binding / extracellular matrix / protease binding ...regulation of blood coagulation / : / : / Post-translational protein phosphorylation / serine-type endopeptidase inhibitor activity / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / blood coagulation / heparin binding / extracellular matrix / protease binding / blood microparticle / endoplasmic reticulum lumen / : / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Antithrombin-III, serpin domain / Antithrombin; Chain I, domain 2 / Antithrombin, subunit I, domain 2 / Alpha-1-antitrypsin; domain 1 / Alpha-1-antitrypsin, domain 1 / Serpin, conserved site / Serpins signature. / Serpin superfamily, domain 2 / Serpin family / Serpin domain ...Antithrombin-III, serpin domain / Antithrombin; Chain I, domain 2 / Antithrombin, subunit I, domain 2 / Alpha-1-antitrypsin; domain 1 / Alpha-1-antitrypsin, domain 1 / Serpin, conserved site / Serpins signature. / Serpin superfamily, domain 2 / Serpin family / Serpin domain / Serpin superfamily / Serpin superfamily, domain 1 / Serpin (serine protease inhibitor) / SERine Proteinase INhibitors / Roll / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Skinner, R. / Chang, W.S.W. / Jin, L. / Pei, X.Y. / Huntington, J.A. / Abrahams, J.P. / Carrell, R.W. / Lomas, D.A.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1998
タイトル: Implications for function and therapy of a 2.9 A structure of binary-complexed antithrombin.
著者: Skinner, R. / Chang, W.S. / Jin, L. / Pei, X. / Huntington, J.A. / Abrahams, J.P. / Carrell, R.W. / Lomas, D.A.
履歴
登録1998年8月26日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01998年9月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: PROTEIN (ANTITHROMBIN-III)
I: PROTEIN (ANTITHROMBIN-III)
P: PROTEIN (PEPTIDE)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,2913
ポリマ－99,2913
非ポリマー00
水41423
1
L: PROTEIN (ANTITHROMBIN-III)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,1011
ポリマ－49,1011
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
I: PROTEIN (ANTITHROMBIN-III)
P: PROTEIN (PEPTIDE)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,1902
ポリマ－50,1902
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2370 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area17580 Å2
手法PISA
3
L: PROTEIN (ANTITHROMBIN-III)

I: PROTEIN (ANTITHROMBIN-III)
P: PROTEIN (PEPTIDE)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,2913
ポリマ－99,2913
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
crystal symmetry operation1_656x+1,y,z+11
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4290 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area33750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.120, 101.690, 87.020
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 104.36, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (ANTITHROMBIN-III)


分子量: 49101.016 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 株: 1Q23-25 / 組織: PLASMA / 参照: UniProt: P01008
#2: タンパク質・ペプチド PROTEIN (PEPTIDE)


分子量: 1089.197 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: PEPTIDE WAS CHEMICALLY SYNTHESIZED.
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 23 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 % / 解説: DATA WERE COLLECTED USING OSCILLATION METHOD
結晶化pH: 6.9
詳細: 30.6% W/V PEG4000, 35% V/V GLYCEROL, 30 MM CACODYLATE, PH 6.9
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
手法: batch method
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein11
230.6 %(w/v)PEG400011
335 %(v/v)glycerol11
430 mMcacodylate11

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX7.2 / 波長: 1.488
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年8月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.488 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→20 Å / Num. obs: 23603 / % possible obs: 95.4 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.5 % / Biso Wilson estimate: 35.934 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.046 / Net I/σ(I): 13.6
反射 シェル解像度: 2.94→3.12 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.13 / Mean I/σ(I) obs: 5.6 / % possible all: 87.8
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 87.8 % / Rmerge(I) obs: 0.13

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
CCP4データ削減
AMoRE位相決定
TNT5精密化
CCP4データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2ANT

2ant


解像度: 2.9→6 Å / Isotropic thermal model: TNT BCORREL V1.0 / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: TNT PROTGEO /
Rfactor反射数%反射
all0.23 20419 -
obs-20419 87.8 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6503 0 0 23 6526
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.008663214
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.02891625
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d15.48399340
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct0
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes0.0121772
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.011937155
X-RAY DIFFRACTIONt_it3.376663215
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / バージョン: 5 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.9 Å / 最低解像度: 6 Å / σ(F): 0 / Num. reflection Rfree: 898 / % reflection Rfree: 4.2 % / Rfactor all: 0.23 / Rfactor obs: 0.228 / Rfactor Rfree: 0.297 / Rfactor Rwork: 0.228
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d14
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg251.02
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_deg4015.48
X-RAY DIFFRACTIONt_planar_d20.012
X-RAY DIFFRACTIONt_plane_restr1550.011

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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