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万見
- PDB-1bp5: HUMAN SERUM TRANSFERRIN, RECOMBINANT N-TERMINAL LOBE, APO FORM -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bp5
タイトルHUMAN SERUM TRANSFERRIN, RECOMBINANT N-TERMINAL LOBE, APO FORM
要素PROTEIN (SERUM TRANSFERRIN)
キーワードMETAL TRANSPORT / IRON TRANSPORT / GLYCOPROTEIN / TRANSFERRIN / NLOBE / IRON-RELEASE / CARBONATE
機能・相同性
機能・相同性情報


iron chaperone activity / transferrin receptor binding / Transferrin endocytosis and recycling / basal part of cell / endocytic vesicle / clathrin-coated pit / ferric iron binding / basal plasma membrane / osteoclast differentiation / cellular response to iron ion ...iron chaperone activity / transferrin receptor binding / Transferrin endocytosis and recycling / basal part of cell / endocytic vesicle / clathrin-coated pit / ferric iron binding / basal plasma membrane / osteoclast differentiation / cellular response to iron ion / Post-translational protein phosphorylation / iron ion transport / Iron uptake and transport / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / regulation of iron ion transport / ferrous iron binding / HFE-transferrin receptor complex / recycling endosome / regulation of protein stability / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / antibacterial humoral response / late endosome / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Platelet degranulation / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / cytoplasmic vesicle / secretory granule lumen / blood microparticle / vesicle / transmembrane transporter binding / intracellular iron ion homeostasis / early endosome / endosome membrane / apical plasma membrane / endoplasmic reticulum lumen / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / cell surface / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Serotransferrin, mammalian / Transferrin-like domain signature 2. / Transferrin family, iron binding site / Transferrin-like domain signature 1. / Transferrin-like domain signature 3. / Transferrin / Transferrin-like domain / Transferrin / Transferrin-like domain profile. / Transferrin ...Serotransferrin, mammalian / Transferrin-like domain signature 2. / Transferrin family, iron binding site / Transferrin-like domain signature 1. / Transferrin-like domain signature 3. / Transferrin / Transferrin-like domain / Transferrin / Transferrin-like domain profile. / Transferrin / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Jeffrey, P.D. / Bewley, M.C. / Macgillivray, R.T.A. / Mason, A.B. / Woodworth, R.C. / Baker, E.N.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1998
タイトル: Ligand-induced conformational change in transferrins: crystal structure of the open form of the N-terminal half-molecule of human transferrin.
著者: Jeffrey, P.D. / Bewley, M.C. / MacGillivray, R.T. / Mason, A.B. / Woodworth, R.C. / Baker, E.N.
履歴
登録1998年8月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年12月11日Group: Advisory / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen
改定 1.42023年8月9日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 650HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR-DETERMINED HELIX_ID: 5,STARTS WITH TWO PI-TYPE H BONDS.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (SERUM TRANSFERRIN)
B: PROTEIN (SERUM TRANSFERRIN)
C: PROTEIN (SERUM TRANSFERRIN)
D: PROTEIN (SERUM TRANSFERRIN)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)148,8614
ポリマ－148,8614
非ポリマー00
水9,980554
1
A: PROTEIN (SERUM TRANSFERRIN)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,2151
ポリマ－37,2151
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: PROTEIN (SERUM TRANSFERRIN)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,2151
ポリマ－37,2151
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: PROTEIN (SERUM TRANSFERRIN)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,2151
ポリマ－37,2151
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: PROTEIN (SERUM TRANSFERRIN)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,2151
ポリマ－37,2151
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.500, 77.300, 107.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.30, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
PROTEIN (SERUM TRANSFERRIN)


分子量: 37215.270 Da / 分子数: 4 / 断片: N-TERMINAL LOBE / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞内の位置: EXTRACELLULAR / Cell (発現宿主): KIDNEY CELL / 器官 (発現宿主): KIDNEY / 発現宿主: Mesocricetus auratus (ネズミ) / 参照: UniProt: P02787
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 554 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 46 %
結晶化pH: 5.3
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 35% MPD. BUFFER WAS 50MM POTASSIUM ACETATE, PH 5.3, WITH 50MM KCL, AND 20MM NA BICARBONATE CRYSTALS GROWN AT 4 DEGREES C USING THE SITTING DROP METHOD.
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 46 %
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120 mg/mlprotein1drop
220 mM1dropNaHCO3
350 mM1dropKCl
450 mMpotassium acetate1reservoir
535 %(v/v)MPD1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 113 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年11月15日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→37 Å / Num. obs: 73066 / % possible obs: 79.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.046 / Net I/σ(I): 9.2
反射 シェル解像度: 2.1→2.2 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.271 / Mean I/σ(I) obs: 4 / % possible all: 61.1
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 61.1 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
X-PLOR3.1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: INDIVIDUAL DOMAINS OF HUMAN TRANSFERRIN N-TERMINAL HALF-MOLECULE (FE FORM) 1A8E

1a8e


解像度: 2.2→6 Å / Isotropic thermal model: INDIVIDUAL ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.292 5860 10 %RANDOM
Rwork0.203 ---
obs0.203 58663 80 %-
原子変位パラメータBiso mean: 40.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10256 0 0 554 10810
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINTS
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 6 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 40.5 Å2
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_angle_deg / Dev ideal: 1.7

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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