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- PDB-1bix: THE CRYSTAL STRUCTURE OF THE HUMAN DNA REPAIR ENDONUCLEASE HAP1 S... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bix
タイトルTHE CRYSTAL STRUCTURE OF THE HUMAN DNA REPAIR ENDONUCLEASE HAP1 SUGGESTS THE RECOGNITION OF EXTRA-HELICAL DEOXYRIBOSE AT DNA ABASIC SITES
要素AP ENDONUCLEASE 1
キーワードDNA REPAIR / ENDONUCLEASE / HAP1 / REF-1 / ABASIC SITE RECOGNITION
機能・相同性
機能・相同性情報


Resolution of Abasic Sites (AP sites) / phosphodiesterase activity, acting on 3'-phosphoglycolate-terminated DNA strands / telomere maintenance via base-excision repair / class II DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / : / DNA-(abasic site) binding / double-stranded DNA exodeoxyribonuclease activity / double-stranded telomeric DNA binding / double-stranded DNA 3'-5' DNA exonuclease activity / exodeoxyribonuclease III ...Resolution of Abasic Sites (AP sites) / phosphodiesterase activity, acting on 3'-phosphoglycolate-terminated DNA strands / telomere maintenance via base-excision repair / class II DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / : / DNA-(abasic site) binding / double-stranded DNA exodeoxyribonuclease activity / double-stranded telomeric DNA binding / double-stranded DNA 3'-5' DNA exonuclease activity / exodeoxyribonuclease III / Displacement of DNA glycosylase by APEX1 / 3'-5'-DNA exonuclease activity / positive regulation of gene expression via chromosomal CpG island demethylation / phosphoric diester hydrolase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドデオキシリボヌクレアーゼ / uracil DNA N-glycosylase activity / DNA catabolic process / phosphodiesterase I activity / Resolution of AP sites via the multiple-nucleotide patch replacement pathway / Abasic sugar-phosphate removal via the single-nucleotide replacement pathway / POLB-Dependent Long Patch Base Excision Repair / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / base-excision repair, gap-filling / regulation of mRNA stability / 3'-5' exonuclease activity / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / telomere maintenance / cell redox homeostasis / DNA endonuclease activity / base-excision repair / chromatin DNA binding / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / transcription corepressor activity / endonuclease activity / regulation of apoptotic process / DNA recombination / damaged DNA binding / transcription coactivator activity / chromosome, telomeric region / oxidoreductase activity / nuclear speck / ribosome / DNA repair / centrosome / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
AP endonucleases family 1 signature 2. / AP endonuclease 1, conserved site / AP endonucleases family 1 signature 3. / AP endonuclease 1, binding site / AP endonucleases family 1 signature 1. / AP endonuclease 1 / AP endonucleases family 1 profile. / Deoxyribonuclease I; Chain A / Endonuclease/exonuclease/phosphatase / Endonuclease/exonuclease/phosphatase ...AP endonucleases family 1 signature 2. / AP endonuclease 1, conserved site / AP endonucleases family 1 signature 3. / AP endonuclease 1, binding site / AP endonucleases family 1 signature 1. / AP endonuclease 1 / AP endonucleases family 1 profile. / Deoxyribonuclease I; Chain A / Endonuclease/exonuclease/phosphatase / Endonuclease/exonuclease/phosphatase / Endonuclease/Exonuclease/phosphatase family / Endonuclease/exonuclease/phosphatase superfamily / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / SAMARIUM (III) ION / DNA repair nuclease/redox regulator APEX1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 多重同系置換, ANOMALOUS SCATTERING / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Gorman, M.A. / Morera, S. / Rothwell, D.G. / De La Fortelle, E. / Mol, C.D. / Tainer, J.A. / Hickson, I.D. / Freemont, P.S.
引用
ジャーナル: EMBO J. / 年: 1997
タイトル: The crystal structure of the human DNA repair endonuclease HAP1 suggests the recognition of extra-helical deoxyribose at DNA abasic sites.
著者: Gorman, M.A. / Morera, S. / Rothwell, D.G. / de La Fortelle, E. / Mol, C.D. / Tainer, J.A. / Hickson, I.D. / Freemont, P.S.
#1: ジャーナル: Thesis, The Open University / 年: 1998
タイトル: Crystal Structure of the Human DNA Repair Enzyme Ap Endonuclease 1
著者: Gorman, M.A.
履歴
登録1998年6月19日処理サイト: BNL
改定 1.01999年6月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AP ENDONUCLEASE 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,0846
ポリマ－32,2881
非ポリマー7975
水2,792155
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)87.260, 44.701, 78.778
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.45, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 AP ENDONUCLEASE 1


分子量: 32287.680 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)
参照: UniProt: P27695, DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase
#2: 化合物
ChemComp-SM / SAMARIUM (III) ION


分子量: 150.360 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Sm
#3: 化合物 ChemComp-PT / PLATINUM (II) ION


分子量: 195.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Pt
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 155 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE STRUCTURE IS A 35 AMINO ACID TRUNCATED FORM OF THE 'NATIVE' MOLECULE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 %
結晶化pH: 7.4 / 詳細: pH 7.4
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: drop consists of equal volume of protein and reservoir solutions
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
210 mMHEPES1drop
316-20 %(w/v)PEG80001reservoir
4100 mMMES1reservoir
55 %(v/v)1,4-Dioxane1reservoir
67.5-30 mMsamarium acetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年12月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→20 Å / Num. obs: 15089 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(I): 2.2 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 26.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.043 / Rsym value: 0.043 / Net I/σ(I): 12.7
反射 シェル解像度: 2.19→2.31 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.114 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Rsym value: 0.114 / % possible all: 90
反射
*PLUS
Num. measured all: 54729
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 90 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SHARP位相決定
X-PLOR3.84モデル構築
X-PLOR3.84精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOSFLMデータ削減
X-PLOR3.84位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換, ANOMALOUS SCATTERING
解像度: 2.2→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 1000000 / Data cutoff low absF: 0.1 / Isotropic thermal model: UNRESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.269 1454 10 %RANDOM
Rwork0.184 ---
obs0.184 15001 98.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 15.4 Å2
Refine analyzeLuzzati d res low obs: 20 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2190 0 5 155 2350
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.92
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d25.34
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.78
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.3 Å / Rfactor Rfree error: 0.022 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.311 193 10.3 %
Rwork0.25 1539 -
obs--92.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARAM19X.PROTOPH19X.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOL
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.84 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25.34
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.78

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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