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万見
- PDB-1bhd: SECOND CALPONIN HOMOLOGY DOMAIN FROM UTROPHIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bhd
タイトルSECOND CALPONIN HOMOLOGY DOMAIN FROM UTROPHIN
要素UTROPHIN
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / CALPONIN HOMOLOGY / ACTIN BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


synaptic signaling / dystrophin-associated glycoprotein complex / regulation of sodium ion transmembrane transporter activity / vinculin binding / EGR2 and SOX10-mediated initiation of Schwann cell myelination / filopodium membrane / muscle organ development / positive regulation of cell-matrix adhesion / filopodium / muscle contraction ...synaptic signaling / dystrophin-associated glycoprotein complex / regulation of sodium ion transmembrane transporter activity / vinculin binding / EGR2 and SOX10-mediated initiation of Schwann cell myelination / filopodium membrane / muscle organ development / positive regulation of cell-matrix adhesion / filopodium / muscle contraction / neuromuscular junction / sarcolemma / integrin binding / actin binding / postsynaptic membrane / cytoskeleton / protein kinase binding / protein-containing complex / zinc ion binding / extracellular exosome / nucleoplasm / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dystrophin/utrophin / EF-hand domain, type 1 / EF-hand domain, type 2 / EF hand / EF-hand / Calponin-like domain / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Spectrin/alpha-actinin ...Dystrophin/utrophin / EF-hand domain, type 1 / EF-hand domain, type 2 / EF hand / EF-hand / Calponin-like domain / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Spectrin/alpha-actinin / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Spectrin repeats / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Calponin homology domain / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Calponin homology (CH) domain / Zinc finger, ZZ type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Keep, N.H. / Winder, S.J. / Kendrick-Jones, J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: The 2.0 A structure of the second calponin homology domain from the actin-binding region of the dystrophin homologue utrophin.
著者: Keep, N.H. / Norwood, F.L. / Moores, C.A. / Winder, S.J. / Kendrick-Jones, J.
履歴
登録1998年6月5日処理サイト: BNL
改定 1.01999年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年5月30日Group: Data collection / Derived calculations / Experimental preparation
カテゴリ: exptl_crystal / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen
Item: _exptl_crystal.density_percent_sol
改定 1.42023年8月2日Group: Database references / Refinement description / カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UTROPHIN
B: UTROPHIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,3572
ポリマ－27,3572
非ポリマー00
水3,117173
1
A: UTROPHIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,6791
ポリマ－13,6791
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: UTROPHIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,6791
ポリマ－13,6791
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)63.920, 32.210, 65.360
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 116.25, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.601644, -0.050091, -0.797192), (0.040246, -0.998665, 0.032377), (-0.797749, -0.012604, 0.602857)
ベクター: 38.351, 29.182, 56.11)

-
要素

#1: タンパク質 UTROPHIN


分子量: 13678.681 Da / 分子数: 2
断片: 2ND CALPONIN HOMOLOGY DOMAIN FROM ACTIN BINDING REGION
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: MUSCLE / 解説: EXPRESSED IN ESCHERICHIA COLI / 細胞株: BL21 / 細胞内の位置: LINKS CYTOSKELETON TO PLASMA MEMBRANE / 遺伝子: UTRN, DMDL / 器官: PLASMA / プラスミド: PSJW1 (T7) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 遺伝子 (発現宿主): UTRN DMDL / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P46939
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 173 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.24 %
結晶化pH: 7.6 / 詳細: pH 7.6
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
218 %PEG80001reservoir
30.1 Msodium acetate1reservoir
40.1 MHEPES1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.5 / 波長: 1
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年8月25日
放射モノクロメーター: SI(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→22 Å / Num. obs: 14514 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 23.85 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.032 / Net I/σ(I): 10.8
反射 シェル解像度: 1.99→2.1 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.125 / Mean I/σ(I) obs: 5.9 / % possible all: 98.9
反射
*PLUS
Num. obs: 16459 / Num. measured all: 46728
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.9 % / Num. unique obs: 2296 / Num. measured obs: 6400

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB 1AA2

1aa2


解像度: 2→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: 0.011 AROMATIC PLANAR DEVIATION VALUE ABOVE IS FOR PEPTIDE. ESTIMATED COORDINATE ERROR. ESD FROM SIGMAA (A) : 0.185 LOW RESOLUTION CUTOFF (A) : 20.0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.257 776 5 %RANDOM
Rwork0.185 ---
obs0.202 15622 99.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 31.23 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.043 Å2-5.93 Å20 Å2
2--0 Å25.554 Å2
3----3.65 Å2
Refine analyzeLuzzati d res low obs: 20 Å / Luzzati sigma a obs: 0.18 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1771 0 0 173 1944
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0150.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0360.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0410.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it3.1673
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it4.2325
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it6.196
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it8.0510
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0231
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1380.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1880.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2630.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor4.37
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor17.715
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor23.120
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.185
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 2.13 Å / Rfactor Rfree: 0.319 / Num. reflection Rfree: 132 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.188

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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