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万見
- PDB-1bdy: C2 DOMAIN FROM PROTEIN KINASE C DELTA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bdy
タイトルC2 DOMAIN FROM PROTEIN KINASE C DELTA
要素PROTEIN KINASE C
キーワードCALCIUM-BINDING / PROTEIN KINASE C / C2 DOMAIN / CALCIUM / DUPLICATION / ATP-BINDING / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


DAG and IP3 signaling / CLEC7A (Dectin-1) signaling / HuR (ELAVL1) binds and stabilizes mRNA / positive regulation of glucosylceramide catabolic process / Calmodulin induced events / SHC1 events in ERBB2 signaling / positive regulation of sphingomyelin catabolic process / response to phorbol 13-acetate 12-myristate / Role of phospholipids in phagocytosis / regulation of ceramide biosynthetic process ...DAG and IP3 signaling / CLEC7A (Dectin-1) signaling / HuR (ELAVL1) binds and stabilizes mRNA / positive regulation of glucosylceramide catabolic process / Calmodulin induced events / SHC1 events in ERBB2 signaling / positive regulation of sphingomyelin catabolic process / response to phorbol 13-acetate 12-myristate / Role of phospholipids in phagocytosis / regulation of ceramide biosynthetic process / Effects of PIP2 hydrolysis / VEGFR2 mediated cell proliferation / TIR domain binding / diacylglycerol-dependent, calcium-independent serine/threonine kinase activity / negative regulation of filopodium assembly / endolysosome / Apoptotic cleavage of cellular proteins / positive regulation of ceramide biosynthetic process / termination of signal transduction / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / cellular response to hydroperoxide / protein kinase C / Interferon gamma signaling / diacylglycerol-dependent serine/threonine kinase activity / D-aspartate import across plasma membrane / negative regulation of glial cell apoptotic process / negative regulation of actin filament polymerization / collagen metabolic process / neutrophil activation / regulation of phosphorylation / negative regulation of platelet aggregation / Neutrophil degranulation / B cell proliferation / immunoglobulin mediated immune response / cellular response to angiotensin / insulin receptor substrate binding / postsynaptic cytosol / response to mechanical stimulus / response to amino acid / response to glucose / cellular response to glucose starvation / negative regulation of MAPK cascade / positive regulation of superoxide anion generation / post-translational protein modification / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / protein serine/threonine kinase binding / positive regulation of apoptotic signaling pathway / cell chemotaxis / positive regulation of D-glucose import / regulation of actin cytoskeleton organization / enzyme activator activity / response to hydrogen peroxide / peptidyl-serine phosphorylation / positive regulation of protein import into nucleus / negative regulation of inflammatory response / nuclear matrix / cellular response to hydrogen peroxide / cellular response to insulin stimulus / cellular response to UV / cell-cell junction / cellular senescence / cellular response to oxidative stress / response to oxidative stress / protein tyrosine kinase activity / response to ethanol / response to hypoxia / protein kinase activity / positive regulation of MAPK cascade / intracellular signal transduction / defense response to bacterium / positive regulation of apoptotic process / response to xenobiotic stimulus / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / DNA damage response / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / endoplasmic reticulum / mitochondrion / zinc ion binding / ATP binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein kinase C, delta / Protein kinase C delta/epsilon/eta/theta, C2 domain / Protein kinase C, delta/epsilon/eta/theta types / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Diacylglycerol/phorbol-ester binding / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / C2 domain / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. ...Protein kinase C, delta / Protein kinase C delta/epsilon/eta/theta, C2 domain / Protein kinase C, delta/epsilon/eta/theta types / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Diacylglycerol/phorbol-ester binding / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / C2 domain / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / C2 domain / C2 domain profile. / C1-like domain superfamily / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / C2 domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein kinase C delta type
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Pappa, H. / Murray-Rust, J. / Dekker, L.V. / Parker, P.J. / Mcdonald, N.Q.
引用ジャーナル: Structure / 年: 1998
タイトル: Crystal structure of the C2 domain from protein kinase C-delta.
著者: Pappa, H. / Murray-Rust, J. / Dekker, L.V. / Parker, P.J. / McDonald, N.Q.
履歴
登録1998年5月11日処理サイト: BNL
改定 1.01998年10月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN KINASE C
B: PROTEIN KINASE C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,0282
ポリマ－28,0282
非ポリマー00
水1,47782
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)40.720, 60.690, 120.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN KINASE C / PKC


分子量: 14014.211 Da / 分子数: 2 / 断片: C2-DOMAIN / 変異: GLY-SER-HIS AT THE N-TERMINUS / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 細胞株: BL21 / プラスミド: BL21 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P09215, EC: 2.7.1.37
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 82 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.83 %
結晶化pH: 5.6
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLISED FROM 20% PEG 4000, 0.2M NH4 ACETATE, 0.1M CITRATE, PH 5.6
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: Pappa, H.S., (1998) Acta Cryst., D54, 693.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
25 mg/mlprotein1drop
1PEG40001drop
3PEG40001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 287 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.87
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年8月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→20 Å / Num. obs: 13223 / % possible obs: 96 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.8 % / Rsym value: 0.071
反射
*PLUS
% possible obs: 96 % / Num. measured all: 36783 / Rmerge(I) obs: 0.071

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.8モデル構築
X-PLOR3.8精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.8位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.2→20 Å / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.247 -10.1 %RANDOM
Rwork0.1976 ---
obs0.1976 13223 96 %-
原子変位パラメータBiso mean: 33.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.206 Å20 Å20 Å2
2---0.115 Å20 Å2
3---1.868 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1926 0 0 74 2000
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.595
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.317
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.951.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it3.382
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it3.32
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it5.092.5
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.25 Å / Total num. of bins used: 15 /
Rfactor反射数
Rfree0.3549 -
Rwork0.2832 413
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1
X-RAY DIFFRACTION2
X-RAY DIFFRACTION3PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.8 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.2473
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.317

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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