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万見
- PDB-1b9e: HUMAN INSULIN MUTANT SERB9GLU -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1b9e
タイトルHUMAN INSULIN MUTANT SERB9GLU
要素(PROTEIN (INSULIN)) x 2
キーワードHORMONE/GROWTH FACTOR / HORMONE / FAST-ACTING INSULIN / HORMONE-GROWTH FACTOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of NAD(P)H oxidase activity / negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of fatty acid metabolic process / negative regulation of feeding behavior / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / Insulin processing / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion ...negative regulation of NAD(P)H oxidase activity / negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of fatty acid metabolic process / negative regulation of feeding behavior / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / Insulin processing / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of respiratory burst / negative regulation of acute inflammatory response / Regulation of gene expression in beta cells / alpha-beta T cell activation / regulation of amino acid metabolic process / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / negative regulation of protein secretion / positive regulation of dendritic spine maintenance / positive regulation of glycogen biosynthetic process / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / regulation of protein localization to plasma membrane / fatty acid homeostasis / negative regulation of gluconeogenesis / negative regulation of lipid catabolic process / Signal attenuation / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / COPI-mediated anterograde transport / positive regulation of lipid biosynthetic process / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / positive regulation of protein autophosphorylation / Insulin receptor recycling / transport vesicle / insulin-like growth factor receptor binding / neuron projection maintenance / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / positive regulation of brown fat cell differentiation / positive regulation of protein metabolic process / NPAS4 regulates expression of target genes / activation of protein kinase B activity / positive regulation of glycolytic process / Insulin receptor signalling cascade / positive regulation of mitotic nuclear division / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / positive regulation of cytokine production / positive regulation of long-term synaptic potentiation / acute-phase response / endosome lumen / Regulation of insulin secretion / positive regulation of D-glucose import / positive regulation of protein secretion / negative regulation of proteolysis / positive regulation of cell differentiation / regulation of transmembrane transporter activity / insulin receptor binding / wound healing / regulation of synaptic plasticity / negative regulation of protein catabolic process / hormone activity / positive regulation of neuron projection development / cognition / positive regulation of protein localization to nucleus / Golgi lumen / vasodilation / glucose metabolic process / cell-cell signaling / insulin receptor signaling pathway / glucose homeostasis / regulation of protein localization / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / positive regulation of cell growth / protease binding / secretory granule lumen / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of cell migration / G protein-coupled receptor signaling pathway / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / Golgi membrane / negative regulation of gene expression / positive regulation of cell population proliferation / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of gene expression / extracellular space / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Insulin / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Wang, D.C. / Zeng, Z.H. / Yao, Z.P. / Li, H.M.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1999
タイトル: Structure of an insulin dimer in an orthorhombic crystal: the structure analysis of a human insulin mutant (B9 Ser-->Glu).
著者: Yao, Z.P. / Zeng, Z.H. / Li, H.M. / Zhang, Y. / Feng, Y.M. / Wang, D.C.
#1: ジャーナル: Acta Biochem.Biophys.Sinica / 年: 1996
タイトル: Protein Engineering of Insulin: [B9 Glutamic Acid Human Insulin]
著者: Liu, B. / Liang, Z.H. / Tang, Y.H. / Zhang, X.T. / Zhu, S.Q. / Feng, Y.M.
履歴
登録1998年11月12日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年11月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
改定 1.52024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 1.62024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (INSULIN)
B: PROTEIN (INSULIN)
C: PROTEIN (INSULIN)
D: PROTEIN (INSULIN)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,7194
ポリマ－11,7194
非ポリマー00
水81145
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3720 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area6910 Å2
手法PISA
2
A: PROTEIN (INSULIN)
B: PROTEIN (INSULIN)

C: PROTEIN (INSULIN)
D: PROTEIN (INSULIN)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,7194
ポリマ－11,7194
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_554-x+1/2,-y,z-1/21
Buried area3740 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area6880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.560, 46.390, 51.850
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.990949, -0.078334, 0.109014), (-0.079595, 0.996801, -0.007253), (-0.108098, -0.015864, -0.994014)
ベクター: 20.6941, 0.8964, 1.0884)

-
要素

#1: タンパク質・ペプチド PROTEIN (INSULIN)


分子量: 2383.698 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P01308
#2: タンパク質・ペプチド PROTEIN (INSULIN)


分子量: 3475.989 Da / 分子数: 2 / Mutation: S9E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P01308
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 45 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.19 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 3.5
詳細: HANGING DROP, 0.1M AMMONIA CITRATE, 0.12% CHROMIUM DICHLORIDE (W/V), 10% ACETONE (V/V), 4% DIMETHYL FORMAMIDE (V/V), PH 3.8, pH 3.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP
結晶化
*PLUS
pH: 3.8 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120 mg/mlprotein1drop
20.03 M1dropHCl
30.1 Mammonium citrate1reservoir
40.12 %1reservoirCrCl2
510 %(v/v)acetone1reservoir
64 %dimethylformamide1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年8月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→27.3 Å / Num. obs: 3538 / % possible obs: 88.43 % / 冗長度: 3.83 % / Biso Wilson estimate: 28.83 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.0854 / Net I/σ(I): 15.98
反射 シェル解像度: 2.5→2.55 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.389 / Mean I/σ(I) obs: 3.07 / % possible all: 88.4
反射
*PLUS
Num. measured all: 13549
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 87.8 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
X-PLORモデル構築
X-PLOR3.1精密化
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2ZN INSULIN DIMER

解像度: 2.5→6.5 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.264 156 5 %RANDOM
Rwork0.165 ---
obs-3170 84.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 24.35 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→6.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数816 0 0 45 861
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.637
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.48
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.422
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.58 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.304 15 5 %
Rwork0.244 315 -
obs--84.7 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 6.5 Å / σ(F): 1 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.165
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.48
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.422
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.304 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rwork: 0.244

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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