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- PDB-1b3s: STRUCTURAL RESPONSE TO MUTATION AT A PROTEIN-PROTEIN INTERFACE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1b3s
タイトルSTRUCTURAL RESPONSE TO MUTATION AT A PROTEIN-PROTEIN INTERFACE
要素
  • PROTEIN (BARNASE)
  • PROTEIN (BARSTAR)
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / RNASE-INHIBITOR COMPLEX / INTERFACIAL DOUBLE MUTANT / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ / RNA endonuclease activity / RNA binding / extracellular region / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Barstar-like / Barstar (barnase inhibitor) / Barstar (barnase inhibitor) / Barstar-like superfamily / Barnase; Chain D / : / Barnase / Microbial ribonucleases / Guanine-specific ribonuclease N1/T1/U2 / Ribonuclease/ribotoxin ...Barstar-like / Barstar (barnase inhibitor) / Barstar (barnase inhibitor) / Barstar-like superfamily / Barnase; Chain D / : / Barnase / Microbial ribonucleases / Guanine-specific ribonuclease N1/T1/U2 / Ribonuclease/ribotoxin / ribonuclease / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / Roll / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ribonuclease / Barstar
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus amyloliquefaciens (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 2.39 Å
データ登録者Vaughan, C.K. / Buckle, A.M. / Fersht, A.R.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: Structural response to mutation at a protein-protein interface.
著者: Vaughan, C.K. / Buckle, A.M. / Fersht, A.R.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1994
タイトル: Protein-Protein Recognition: Crystal Structural Analysis of a Barnase-Barstar Complex at 2.0-A Resolution
著者: Buckle, A.M. / Schreiber, G. / Fersht, A.R.
#2: ジャーナル: Structure / 年: 1994
タイトル: Stability and Function: Two Constraints in the Evolution of Barstar and Other Proteins
著者: Schreiber, G. / Buckle, A.M. / Fersht, A.R.
#3: ジャーナル: Structure / 年: 1993
タイトル: Recognition between a Bacterial Ribonuclease, Barnase, and its Natural Inhibitor, Barstar
著者: Guillet, V. / Lapthorn, A. / Hartley, R.W. / Mauguen, Y.
#4: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1993
タイトル: Interaction of Barnase with its Polypeptide Inhibitor Barstar Studied by Protein Engineering
著者: Schreiber, G. / Fersht, A.R.
#5: ジャーナル: Nature / 年: 1982
タイトル: Molecular Structures of a New Family of Ribonucleases
著者: Mauguen, Y. / Hartley, R.W. / Dodson, E.J. / Dodson, G.G. / Bricogne, G. / Chothia, C. / Jack, A.
履歴
登録1998年12月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: RCSB
改定 1.01998年12月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年8月9日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (BARNASE)
B: PROTEIN (BARNASE)
C: PROTEIN (BARNASE)
D: PROTEIN (BARSTAR)
E: PROTEIN (BARSTAR)
F: PROTEIN (BARSTAR)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,0056
ポリマ－68,0056
非ポリマー00
水3,711206
1
A: PROTEIN (BARNASE)
D: PROTEIN (BARSTAR)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,6682
ポリマ－22,6682
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: PROTEIN (BARNASE)
E: PROTEIN (BARSTAR)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,6682
ポリマ－22,6682
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: PROTEIN (BARNASE)
F: PROTEIN (BARSTAR)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,6682
ポリマ－22,6682
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)201.900, 43.900, 83.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 110.70, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.246804, -0.892861, 0.376678), (-0.893682, 0.0594, -0.444752), (0.374727, -0.446397, -0.812594)36.4197, 45.082, 35.8415
2given(0.579357, -0.052606, 0.813375), (-0.089693, -0.995969, -0.000528), (0.810124, -0.072648, -0.58174)-17.2022, 86.2812, 23.4397
3given(-0.235923, -0.875786, 0.421117), (-0.886622, 0.016596, -0.462197), (0.397797, -0.482415, -0.780406)35.7605, 46.6111, 35.4965
4given(0.60643, -0.023356, 0.794794), (-0.035467, -0.999368, -0.002306), (0.794345, -0.026791, -0.606875)-19.3469, 83.4461, 25.0618

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (BARNASE)


分子量: 12331.651 Da / 分子数: 3 / 変異: H102A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus amyloliquefaciens (バクテリア)
細胞内の位置: EXTRACELLULAR / プラスミド: PMT410 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TG2 / 参照: UniProt: P00648, EC: 3.1.27.3
#2: タンパク質 PROTEIN (BARSTAR)


分子量: 10336.739 Da / 分子数: 3 / 変異: Y30F / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus amyloliquefaciens (バクテリア)
細胞内の位置: CYTOSOL / プラスミド: PML2BS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)[PLYSE] / 参照: UniProt: P11540
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 206 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細TER SER: THE ORIGINAL SEQUENCE OF BARSTAR OMITTED AN N-TERMINAL METHIONINE, WHICH WAS VISIBLE IN ...TER SER: THE ORIGINAL SEQUENCE OF BARSTAR OMITTED AN N-TERMINAL METHIONINE, WHICH WAS VISIBLE IN THE ELECTRON DENSITY FOR THE D & E CHAINS. THE ORIGINAL SEQUENCE THEREFORE LISTS SER 89 AS THE C-TERMINUS. IN THIS STRUCTURE SER 90 IS THE C-TERMINAL RESIDUE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 53 %
解説: RIGID-BODY REFINEMENT OF 1BRS WAS USED TO SOLVE THE STRUCTURE
結晶化pH: 8 / 詳細: 0.2M (NH4)2SO4; 0.1M TRIS/HCL PH 8.0: 22% PEG-8000
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1PEG 800011
2TRIS_HCL11
3NH4 SULFATE11
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
118-24 %(w/v)PEG80001reservoir
20.2 Mammonium sulfate1reservoir
30.1 MTris1reservoir
420 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX7.2 / 波長: 1.488
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年11月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.488 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.391→38.925 Å / Num. obs: 26773 / % possible obs: 96.2 % / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 45.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.098 / Net I/σ(I): 9.42
反射 シェル解像度: 2.39→2.52 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.242 / Mean I/σ(I) obs: 2.51 / % possible all: 90
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 90 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLORモデル構築
REFMAC精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: OTHER
開始モデル: PDB ENTRY 1BRS

1brs


解像度: 2.39→25 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.324 -5 %
Rwork0.247 --
obs-25161 9.62 %
原子変位パラメータBiso mean: 34 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.39→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4686 0 0 206 4892
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0060.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0230.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0210.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it0.8392
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.5153
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it0.7312
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it1.2383
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.0870.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1830.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2340.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.1550.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor2.97
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor1615
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor2620
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor15
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 25 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.247
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it3
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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