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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 1axm | |||||||||
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| タイトル | HEPARIN-LINKED BIOLOGICALLY-ACTIVE DIMER OF FIBROBLAST GROWTH FACTOR | |||||||||
要素 | ACIDIC FIBROBLAST GROWTH FACTOR | |||||||||
キーワード | GROWTH FACTOR / HUMAN ACIDIC FIBROBLAST GROWTH FACTOR / HEPARIN DECASACCHARIDE | |||||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報mesonephric epithelium development / branch elongation involved in ureteric bud branching / regulation of endothelial tube morphogenesis / FGFR3b ligand binding and activation / regulation of endothelial cell chemotaxis to fibroblast growth factor / Signaling by activated point mutants of FGFR3 / FGFR3c ligand binding and activation / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR3 / FGFR2b ligand binding and activation / fibroblast growth factor receptor binding ...mesonephric epithelium development / branch elongation involved in ureteric bud branching / regulation of endothelial tube morphogenesis / FGFR3b ligand binding and activation / regulation of endothelial cell chemotaxis to fibroblast growth factor / Signaling by activated point mutants of FGFR3 / FGFR3c ligand binding and activation / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR3 / FGFR2b ligand binding and activation / fibroblast growth factor receptor binding / FGFR2c ligand binding and activation / Activated point mutants of FGFR2 / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR2 / FGFR4 ligand binding and activation / FGFR1b ligand binding and activation / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR4 / Signaling by activated point mutants of FGFR1 / FGFR1c ligand binding and activation / organ induction / Downstream signaling of activated FGFR1 / Phospholipase C-mediated cascade: FGFR1 / S100 protein binding / Signaling by FGFR2 IIIa TM / PI-3K cascade:FGFR3 / PI-3K cascade:FGFR2 / PI-3K cascade:FGFR4 / PI-3K cascade:FGFR1 / positive regulation of sprouting angiogenesis / positive regulation of MAP kinase activity / positive regulation of intracellular signal transduction / positive regulation of cell division / PI3K Cascade / anatomical structure morphogenesis / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / activation of protein kinase B activity / SHC-mediated cascade:FGFR3 / SHC-mediated cascade:FGFR2 / SHC-mediated cascade:FGFR4 / SHC-mediated cascade:FGFR1 / FRS-mediated FGFR3 signaling / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / FRS-mediated FGFR1 signaling / Signaling by FGFR3 in disease / neurogenesis / Signaling by FGFR2 in disease / Signaling by FGFR1 in disease / extracellular matrix / positive regulation of endothelial cell migration / lung development / regulation of cell migration / epithelial cell proliferation / positive regulation of epithelial cell proliferation / Negative regulation of FGFR3 signaling / growth factor activity / Negative regulation of FGFR2 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / Negative regulation of FGFR1 signaling / wound healing / positive regulation of cholesterol biosynthetic process / integrin binding / positive regulation of angiogenesis / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / PIP3 activates AKT signaling / heparin binding / cellular response to heat / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / RAF/MAP kinase cascade / cell cortex / angiogenesis / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of cell migration / positive regulation of cell population proliferation / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
| 生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
| 手法 | X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 3 Å | |||||||||
データ登録者 | DiGabriele, A.D. / Lax, I. / Chen, D.I. / Svahn, C.M. / Jaye, M. / Schlessinger, J. / Hendrickson, W.A. | |||||||||
引用 | ジャーナル: Nature / 年: 1998タイトル: Structure of a heparin-linked biologically active dimer of fibroblast growth factor. 著者: DiGabriele, A.D. / Lax, I. / Chen, D.I. / Svahn, C.M. / Jaye, M. / Schlessinger, J. / Hendrickson, W.A. #1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1996タイトル: X-ray crystal structure of human acidic fibroblast growth factor. 著者: Blaber, M. / DiSalvo, J. / Thomas, K.A. #2: ジャーナル: Science / 年: 1996タイトル: Heparin Structure and Interactions with Basic Fibroblast Growth Factor 著者: Faham, S. / Hileman, R.E. / Fromm, J.R. / Linhardt, R.J. / Rees, D.C. #3: ジャーナル: Structure / 年: 1993タイトル: Structural Studies of the Binding of the Anti-Ulcer Drug Sucrose Octasulfate to Acidic Fibroblast Growth Factor 著者: Zhu, X. / Hsu, B.T. / Rees, D.C. | |||||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 1axm.cif.gz | 171.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb1axm.ent.gz | 138.4 KB | 表示 | PDB形式 |
| PDBx/mmJSON形式 | 1axm.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| 文書・要旨 | 1axm_validation.pdf.gz | 639 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
|---|---|---|---|---|
| 文書・詳細版 | 1axm_full_validation.pdf.gz | 677.2 KB | 表示 | |
| XML形式データ | 1axm_validation.xml.gz | 21.4 KB | 表示 | |
| CIF形式データ | 1axm_validation.cif.gz | 32.6 KB | 表示 | |
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ax/1axm ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ax/1axm | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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| 単位格子 |
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| 非結晶学的対称性 (NCS) | NCS oper:
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要素
| #1: タンパク質 | 分子量: 15336.096 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 詳細: FOR EACH OF THE DECASACCHARIDE CHAINS IN THE ASYMMETRIC UNIT, FIVE MONOSACCHARIDE UNITS ARE DISORDERED 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: NERVE / Cell: ENDOTHELIAL / 細胞株: JM109 DE3 / 細胞内の位置: EXTRACELLULAR MATRIX / 遺伝子: ECGF / 器官: BRAIN STEM / プラスミド: PET-3A / 細胞株 (発現宿主): JM109 DE3 / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: ![]() #2: 多糖 | #3: 多糖 | 2-O-sulfo-alpha-L-idopyranuronic acid-(1-4)-2-deoxy-6-O-sulfo-2-(sulfoamino)-alpha-D-glucopyranose- ...2-O-sulfo-alpha-L-idopyranuronic acid-(1-4)-2-deoxy-6-O-sulfo-2-(sulfoamino)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-2-O-sulfo-alpha-L-idopyranuronic acid-(1-4)-2-deoxy-6-O-sulfo-2-(sulfoamino)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-2-O-sulfo-alpha-L-idopyranuronic acid | #4: 水 | ChemComp-HOH / | Has protein modification | Y | |
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-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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試料調製
| 結晶 | マシュー密度: 3.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 64 % 解説: BOTH MOLECULAR REPLACEMENT AND MAD WERE USED FOR PHASE DETERMINATION AND COMBINATION | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| 結晶化 | pH: 7 詳細: PROTEIN/HEPARIN COMPLEX WAS CRYSTALLIZED FROM 25% PEG 8000, 200 MM MGSO4, 100 MM HEPES, PH 7.0; CRYSTAL WAS SOAKED IN 22% XYLITOL PRIOR TO DATA COLLECTION. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 結晶 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 結晶化 | *PLUS 温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
| 回折 | 平均測定温度: 110 K |
|---|---|
| 放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.98789 |
| 検出器 | タイプ: FUJI / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年2月4日 / 詳細: BENT MIRROR |
| 放射 | モノクロメーター: SI(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
| 放射波長 | 波長: 0.98789 Å / 相対比: 1 |
| 反射 | 解像度: 3→30 Å / Num. obs: 25115 / % possible obs: 94.1 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.095 / Rsym value: 0.095 / Net I/σ(I): 5.2 |
| 反射 シェル | 解像度: 3→3.08 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.337 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Rsym value: 0.337 / % possible all: 86.9 |
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解析
| ソフトウェア |
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| 精密化 | 構造決定の手法: 多波長異常分散開始モデル: PDB ENTRIES 1AFC, 1HPN 解像度: 3→14 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
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| 原子変位パラメータ | Biso mean: 37.6 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3→14 Å
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| 拘束条件 |
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| Refine LS restraints NCS | NCS model details: RESTRAINTS / Rms dev Biso : 1.56 Å2 / Rms dev position: 0.27 Å / Weight Biso : 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| LS精密化 シェル | 解像度: 3→3.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.022 / Total num. of bins used: 8
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| Xplor file |
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| ソフトウェア | *PLUS 名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 拘束条件 | *PLUS
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ムービー
コントローラー
万見について




Homo sapiens (ヒト)
X線回折
引用












PDBj










