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- PDB-1as4: CLEAVED ANTICHYMOTRYPSIN A349R -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1as4
タイトルCLEAVED ANTICHYMOTRYPSIN A349R
要素(ANTICHYMOTRYPSIN) x 2
キーワードSERPIN / SERINE PROTEASE INHIBITOR / ANTICHYMOTRYPSIN
機能・相同性
機能・相同性情報


maintenance of gastrointestinal epithelium / regulation of lipid metabolic process / response to cytokine / platelet alpha granule lumen / acute-phase response / serine-type endopeptidase inhibitor activity / azurophil granule lumen / Platelet degranulation / : / secretory granule lumen ...maintenance of gastrointestinal epithelium / regulation of lipid metabolic process / response to cytokine / platelet alpha granule lumen / acute-phase response / serine-type endopeptidase inhibitor activity / azurophil granule lumen / Platelet degranulation / : / secretory granule lumen / blood microparticle / inflammatory response / Neutrophil degranulation / DNA binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / nucleus
類似検索 - 分子機能
Antithrombin; Chain I, domain 2 / Antithrombin, subunit I, domain 2 / Alpha-1-antitrypsin; domain 1 / Alpha-1-antitrypsin, domain 1 / Serpin, conserved site / Serpins signature. / Serpin superfamily, domain 2 / Serpin family / Serpin domain / Serpin superfamily ...Antithrombin; Chain I, domain 2 / Antithrombin, subunit I, domain 2 / Alpha-1-antitrypsin; domain 1 / Alpha-1-antitrypsin, domain 1 / Serpin, conserved site / Serpins signature. / Serpin superfamily, domain 2 / Serpin family / Serpin domain / Serpin superfamily / Serpin superfamily, domain 1 / Serpin (serine protease inhibitor) / SERine Proteinase INhibitors / Roll / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Alpha-1-antichymotrypsin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / DIFFERENCE FOURIER / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Lukacs, C.M. / Christianson, D.W.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1998
タイトル: Engineering an anion-binding cavity in antichymotrypsin modulates the "spring-loaded" serpin-protease interaction.
著者: Lukacs, C.M. / Rubin, H. / Christianson, D.W.
#1: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1996
タイトル: Arginine Substitutions in the Hinge Region of Antichymotrypsin Affect Serpin Beta-Sheet Rearrangement
著者: Lukacs, C.M. / Zhong, J.Q. / Plotnick, M.I. / Rubin, H. / Cooperman, B.S. / Christianson, D.W.
履歴
登録1997年8月12日処理サイト: BNL
改定 1.01998年2月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ANTICHYMOTRYPSIN
B: ANTICHYMOTRYPSIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,9303
ポリマ－42,8712
非ポリマー591
水1,02757
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4990 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area15340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.700, 78.350, 79.230
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 ANTICHYMOTRYPSIN / ACT


分子量: 38612.148 Da / 分子数: 1
断片: CHAIN A CONTAINS RESIDUES 20 - 358, CHAIN B CONTAINS RESIDUES 359 - 393
変異: A349R / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: CLEAVED ANTICHYMOTRYPSIN / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACT / プラスミド: PZMS / 遺伝子 (発現宿主): ACT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01011
#2: タンパク質・ペプチド ANTICHYMOTRYPSIN / ACT


分子量: 4259.000 Da / 分子数: 1
断片: CHAIN A CONTAINS RESIDUES 20 - 358, CHAIN B CONTAINS RESIDUES 359 - 393
変異: A349R / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: CLEAVED ANTICHYMOTRYPSIN / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACT / プラスミド: PZMS / 遺伝子 (発現宿主): ACT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01011
#3: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 57 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細RESIDUE 349 IS AN ALA -> ARG MUTATION. THE ARGININE IS BURIED WITH AN ACETATE COUNTERION.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53 % / 解説: COORDINATES FROM 2CAA USED FOR DIFF. FOUR.
結晶化pH: 5.6
詳細: 14% PEG MONOMETHYLETHER 5000, 0.2 M MAGNESIUM ACETATE 0.1 M SODIUM ACETATE PH 5.6 PROTEIN AT 3 MG/ML
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
11.8 mg/mlprotein1drop
25.4 %PEG50001drop
30.08 Mmagnesium acetate1drop
40.04 Msodium citrate1drop
514 %PEG50001reservoir
60.2 Mmagnesium acetate1reservoir
70.1 Msodium citrate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS II / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年1月1日 / 詳細: MIRRORS
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→20 Å / Num. obs: 26288 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 24.76 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.066 / Net I/σ(I): 8.9
反射 シェル解像度: 2.1→2.15 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.235 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 93.8
反射
*PLUS
Num. measured all: 95680

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4データスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: DIFFERENCE FOURIER / 解像度: 2.1→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.0075 / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0.1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1
詳細: RESIDUES GLN 105 - GLU 109 ARE IN VERY POOR DENSITY, AND THEIR CONFORMATIONS SHOULD NOT BE CONSIDERED AS ACTUAL.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24 1031 4 %RANDOM
Rwork0.198 ---
obs0.198 25225 94.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 30.3 Å2
Refine analyzeLuzzati d res low obs: 20 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2948 0 3 57 3008
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.32
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.46
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.1
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.2 Å / Rfactor Rfree error: 0.029 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.291 101 3.6 %
Rwork0.267 2704 -
obs--86.41 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.24
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.46
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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