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- PDB-1arz: ESCHERICHIA COLI DIHYDRODIPICOLINATE REDUCTASE IN COMPLEX WITH NA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1arz
タイトルESCHERICHIA COLI DIHYDRODIPICOLINATE REDUCTASE IN COMPLEX WITH NADH AND 2,6 PYRIDINE DICARBOXYLATE
要素DIHYDRODIPICOLINATE REDUCTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / REDUCTASE / LYSINE BIOSYNTHESIS / NADH BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate reductase / oxidoreductase activity, acting on CH or CH2 groups, NAD or NADP as acceptor / 4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate reductase / diaminopimelate biosynthetic process / lysine biosynthetic process via diaminopimelate / amino acid biosynthetic process / NAD binding / NADP binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Dihydrodipicolinate reductase, conserved site / Dihydrodipicolinate reductase signature. / Dihydrodipicolinate reductase, C-terminal / Dihydrodipicolinate reductase / Dihydrodipicolinate reductase, C-terminus / Dihydrodipicolinate reductase, N-terminal / Dihydrodipicolinate reductase, N-terminus / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain ...Dihydrodipicolinate reductase, conserved site / Dihydrodipicolinate reductase signature. / Dihydrodipicolinate reductase, C-terminal / Dihydrodipicolinate reductase / Dihydrodipicolinate reductase, C-terminus / Dihydrodipicolinate reductase, N-terminal / Dihydrodipicolinate reductase, N-terminus / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / PYRIDINE-2,6-DICARBOXYLIC ACID / PHOSPHATE ION / 4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Scapin, G. / Reddy, S.G. / Zheng, R. / Blanchard, J.S.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997
タイトル: Three-dimensional structure of Escherichia coli dihydrodipicolinate reductase in complex with NADH and the inhibitor 2,6-pyridinedicarboxylate.
著者: Scapin, G. / Reddy, S.G. / Zheng, R. / Blanchard, J.S.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1995
タイトル: Three-Dimensional Structure of Escherichia Coli Dihydrodipicolinate Reductase
著者: Scapin, G. / Blanchard, J.S. / Sacchettini, J.C.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1995
タイトル: Expression, Purification, and Characterization of Escherichia Coli Dihydrodipicolinate Reductase
著者: Reddy, S.G. / Sacchettini, J.C. / Blanchard, J.S.
履歴
登録1997年8月8日処理サイト: BNL
改定 1.01998年10月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32013年10月30日Group: Non-polymer description
改定 1.42023年8月2日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DIHYDRODIPICOLINATE REDUCTASE
B: DIHYDRODIPICOLINATE REDUCTASE
C: DIHYDRODIPICOLINATE REDUCTASE
D: DIHYDRODIPICOLINATE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)117,84513
ポリマ－115,1754
非ポリマー2,6719
水3,225179
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16850 Å2
ΔGint-58 kcal/mol
Surface area40270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)137.600, 123.800, 66.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.929353, -0.055267, -0.365033), (-0.065331, -0.94851, 0.309937), (-0.363367, 0.311889, 0.877889)131.35381, 81.1805, 12.0157
2given(0.873517, 0.380367, 0.303791), (0.378613, -0.923116, 0.067147), (0.305975, 0.056365, -0.950369)-12.8172, 55.7706, 9.81
3given(-0.944528, -0.322212, 0.06361), (-0.322031, 0.87054, -0.372096), (0.064519, -0.37194, -0.926012)136.603, 32.0285, 42.8076
4given(-0.923552, -0.061842, -0.378453), (-0.061378, -0.950348, 0.305077), (-0.378528, 0.304983, 0.8739)131.6226, 81.0093, 13.7972
5given(-0.942638, -0.324274, 0.079246), (-0.33098, 0.87703, -0.348239), (0.043424, -0.354493, -0.93405)136.58189, 32.3025, 43.814

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
DIHYDRODIPICOLINATE REDUCTASE / DHPR


分子量: 28793.631 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 細胞株: BL21 / 遺伝子: DAPB / プラスミド: PET3D / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P04036, EC: 1.3.1.26

-
非ポリマー , 5種, 188分子

#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#4: 化合物 ChemComp-NAI / 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / NADH / NADH


分子量: 665.441 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H29N7O14P2
#5: 化合物 ChemComp-PDC / PYRIDINE-2,6-DICARBOXYLIC ACID / DIPICOLINIC ACID / ジピコリン酸


分子量: 167.119 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H5NO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 179 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化pH: 7.5
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 23-26% PEG 8000, IN 160-180 MM POTASSIUM PHOSPHATE, 100 MM SODIUM CACODYLATE PH 7.5
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
123-26 %PEG80001reservoir
2160-180 mMpotassium phosphate1reservoir
3100 mMsodium cacodylate1reservoirpH6.5
420 mg/mlprotein1drop
52 mMNADH1drop
630 mMPDC1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 294 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1996年8月1日
放射モノクロメーター: NI FILTER / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→25 Å / Num. obs: 32245 / % possible obs: 90 % / Observed criterion σ(I): 0.5 / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.04 / Rsym value: 0.081 / Net I/σ(I): 15.9
反射 シェル解像度: 2.6→2.76 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.126 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Rsym value: 0.269 / % possible all: 74
反射
*PLUS
Num. measured all: 119624 / Rmerge(I) obs: 0.081
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 74 % / Num. unique obs: 4365 / Num. measured obs: 8022 / Rmerge(I) obs: 0.269

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
XENGENデータ削減
XENGENデータスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1DIH

1dih


解像度: 2.6→20 Å / Data cutoff high absF: 1000000 / Data cutoff low absF: 1.0E-5 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.297 -5 %RANDOM
Rwork0.214 ---
obs0.214 32222 89.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 33.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.99 Å20 Å20 Å2
2---0.71 Å20 Å2
3----2.28 Å2
Refine analyzeLuzzati d res low obs: 20 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7878 0 175 179 8232
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d25
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.7
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINTS
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.72 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.416 -5 %
Rwork0.32 2474 -
obs--72 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.7
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rwork: 0.32

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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