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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1aos | ||||||
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タイトル | HUMAN ARGININOSUCCINATE LYASE | ||||||
要素 | ARGININOSUCCINATE LYASE | ||||||
キーワード | LYASE / ARGININE BIOSYNTHESIS / UREA CYCLE | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 ammonia assimilation cycle / argininosuccinate lyase / argininosuccinate lyase activity / arginine metabolic process / Urea cycle / arginine biosynthetic process via ornithine / urea cycle / arginine biosynthetic process / post-embryonic development / locomotory behavior ...ammonia assimilation cycle / argininosuccinate lyase / argininosuccinate lyase activity / arginine metabolic process / Urea cycle / arginine biosynthetic process via ornithine / urea cycle / arginine biosynthetic process / post-embryonic development / locomotory behavior / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / extracellular exosome / identical protein binding / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / 分子置換 / 解像度: 4.2 Å | ||||||
データ登録者 | Turner, M.A. / Simpson, A. / Mcinnes, R.R. / Howell, P.L. | ||||||
引用 | ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1997 タイトル: Human argininosuccinate lyase: a structural basis for intragenic complementation. 著者: Turner, M.A. / Simpson, A. / McInnes, R.R. / Howell, P.L. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1aos.cif.gz | 153.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1aos.ent.gz | 118.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1aos.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1aos_validation.pdf.gz | 428.4 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1aos_full_validation.pdf.gz | 458.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1aos_validation.xml.gz | 29.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1aos_validation.cif.gz | 41.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ao/1aos ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ao/1aos | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCS oper: (Code: given Matrix: (0.2466, 0.7165, -0.6525), ベクター: |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 51976.176 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 器官: LIVER / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P04424, argininosuccinate lyase |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 43 % | |||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | pH: 7.1 / 詳細: PROTEIN CRYSTALLIZED FROM 1.1M PHOSPHATE, pH 7.1 | |||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | |||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 287 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418 |
検出器 | タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1994年6月1日 / 詳細: MIRRORS |
放射 | 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 4→15 Å / Num. obs: 23049 / % possible obs: 92.3 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.66 % / Rsym value: 0.116 |
反射 | *PLUS Num. obs: 8659 / Num. measured all: 23049 / Rmerge(I) obs: 0.116 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 4.2→8 Å / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
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原子変位パラメータ | Biso mean: 20.5 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 4.2→8 Å
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拘束条件 |
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Refine LS restraints NCS | NCS model details: RESTRAINTS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル | 解像度: 4.2→4.36 Å / Total num. of bins used: 8 /
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Xplor file |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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LS精密化 シェル | *PLUS Rfactor obs: 0.16 |