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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1amp | ||||||
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タイトル | CRYSTAL STRUCTURE OF AEROMONAS PROTEOLYTICA AMINOPEPTIDASE: A PROTOTYPICAL MEMBER OF THE CO-CATALYTIC ZINC ENZYME FAMILY | ||||||
要素 | AMINOPEPTIDASE | ||||||
キーワード | HYDROLASE(AMINOPEPTIDASE) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 bacterial leucyl aminopeptidase / metalloexopeptidase activity / aminopeptidase activity / proteolysis / extracellular region / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Vibrio proteolyticus (バクテリア) | ||||||
手法 | X線回折 / 解像度: 1.8 Å | ||||||
データ登録者 | Chevrier, B. / Schalk, C. / D'Orchymont, H. / Rondeau, J.M. / Moras, D. / Tarnus, C. | ||||||
引用 | ジャーナル: Structure / 年: 1994 タイトル: Crystal structure of Aeromonas proteolytica aminopeptidase: a prototypical member of the co-catalytic zinc enzyme family. 著者: Chevrier, B. / Schalk, C. / D'Orchymont, H. / Rondeau, J.M. / Moras, D. / Tarnus, C. #1: ジャーナル: Arch.Biochem.Biophys. / 年: 1992 タイトル: Rapid Purification of the Aeromonas Proteolytica Aminopeptidase: Crystallisation and Preliminary X-Ray Data 著者: Schalk, C. / Remy, J.M. / Chevrier, B. / Moras, D. / Tarnus, C. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1amp.cif.gz | 75.7 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1amp.ent.gz | 56.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1amp.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1amp_validation.pdf.gz | 413.2 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1amp_full_validation.pdf.gz | 417.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1amp_validation.xml.gz | 16.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1amp_validation.cif.gz | 25.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/am/1amp ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/am/1amp | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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Atom site foot note | 1: ASP 117 - ASP 118 OMEGA = 325.33 THIS PEPTIDE BOND IS CLOSE TO A CIS CONFORMATION, AS THE CARBOXLATE OXYGENS OF ASP 117 ARE INVOLVED IN THE TWO ZINC ATOMS COORDINATION. |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 31427.350 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Vibrio proteolyticus (バクテリア) 参照: UniProt: Q01693, bacterial leucyl aminopeptidase | ||
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#2: 化合物 | #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.78 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | *PLUS 温度: 20 ℃ / pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Schalk, C., (1992) Arch.Biochem.Biophys., 294, 91. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
放射 | 散乱光タイプ: x-ray |
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放射波長 | 相対比: 1 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 1.8 Å / Num. obs: 31134 / % possible obs: 96 % / Num. measured all: 367007 / Rmerge(I) obs: 0.051 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 解像度: 1.8→8 Å / σ(F): 2 /
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.8→8 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: X-PLOR / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS Rfactor obs: 0.161 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS タイプ: x_angle_d / Dev ideal: 2.8 |