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万見
- PDB-1akz: HUMAN URACIL-DNA GLYCOSYLASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1akz
タイトルHUMAN URACIL-DNA GLYCOSYLASE
要素URACIL-DNA GLYCOSYLASE
キーワードGLYCOSIDASE / GLYCOSYLASE / DNA REPAIR / URACIL REMOVAL FROM DNA / ALPHA/ BETA PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


base-excision repair, AP site formation via deaminated base removal / uracil-DNA glycosylase / depyrimidination / Displacement of DNA glycosylase by APEX1 / single strand break repair / isotype switching / uracil DNA N-glycosylase activity / ribosomal small subunit binding / somatic hypermutation of immunoglobulin genes / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine ...base-excision repair, AP site formation via deaminated base removal / uracil-DNA glycosylase / depyrimidination / Displacement of DNA glycosylase by APEX1 / single strand break repair / isotype switching / uracil DNA N-glycosylase activity / ribosomal small subunit binding / somatic hypermutation of immunoglobulin genes / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / base-excision repair / damaged DNA binding / negative regulation of apoptotic process / mitochondrion / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Uracil-DNA glycosylase family 1 / Uracil DNA glycosylase superfamily / UreE urease accessory protein, C-terminal domain / Uracil-DNA glycosylase, active site / Uracil-DNA glycosylase signature. / Uracil-DNA Glycosylase, subunit E / Uracil-DNA glycosylase-like domain / Uracil-DNA glycosylase-like / Uracil DNA glycosylase superfamily / Uracil-DNA glycosylase-like domain superfamily ...Uracil-DNA glycosylase family 1 / Uracil DNA glycosylase superfamily / UreE urease accessory protein, C-terminal domain / Uracil-DNA glycosylase, active site / Uracil-DNA glycosylase signature. / Uracil-DNA Glycosylase, subunit E / Uracil-DNA glycosylase-like domain / Uracil-DNA glycosylase-like / Uracil DNA glycosylase superfamily / Uracil-DNA glycosylase-like domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Uracil-DNA glycosylase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 1.57 Å
データ登録者Tainer, J.A. / Mol, C.D.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 1998
タイトル: Base excision repair initiation revealed by crystal structures and binding kinetics of human uracil-DNA glycosylase with DNA.
著者: Parikh, S.S. / Mol, C.D. / Slupphaug, G. / Bharati, S. / Krokan, H.E. / Tainer, J.A.
履歴
登録1997年5月27日処理サイト: BNL
改定 1.01997年8月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月4日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: URACIL-DNA GLYCOSYLASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,5441
ポリマ－25,5441
非ポリマー00
水3,333185
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)47.760, 55.270, 84.970
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 URACIL-DNA GLYCOSYLASE / UDG / UNG


分子量: 25544.137 Da / 分子数: 1 / 変異: P82M, V83E, G84F / 由来タイプ: 組換発現
詳細: STRUCTURE IS THAT OF RECOMBINANT HUMAN URACIL-DNA GLYCOSYLASE IN WHICH THE 84 N-TERMINAL AMINO ACIDS CODED FOR BY THE UNG GENE HAVE BEEN REPLACED BY THREE RESIDUES FROM THE EXPRESSION VECTOR
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P13051, 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 185 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 54 %
結晶化pH: 7.9
詳細: 100 MM IMIDAZOLE/MALEATE, PH 7.9, 1%-4% SATURATED NACL, 1%-4% SATURATED AMMONIUM SULFATE, 16%-20% PEG 4000, MIXED WITH EQUAL VOLUMES 30 MG/ML PROTEIN.
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Mol, C.D., (1995) Cell. 80, 869.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
130 mg/mlprotein1drop
216-20 %PEG40001reservoir
3100 mMimidazole/malate1reservoirpH7.9
41-4 %sat1reservoirNaCl
51-4 %satammonium sulfate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 275 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.08
検出器日付: 1995年2月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.57→50 Å / Num. obs: 30433 / % possible obs: 94.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.046 / Net I/σ(I): 14.9
反射 シェル解像度: 1.57→1.61 Å / Rmerge(I) obs: 0.106 / Mean I/σ(I) obs: 11 / % possible all: 93.4
反射
*PLUS
Num. obs: 30415 / Num. measured all: 121341
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 93.3 % / Rmerge(I) obs: 0.103

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASES位相決定
SQUASH位相決定
XTALVIEW精密化
X-PLOR3.8精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 1.57→20 Å / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0.1 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: AN OVERALL BULK SOLVENT CORRECTION WAS APPLIED TO THE DATA.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.224 3048 9.49 %RANDOM
Rwork0.189 ---
obs0.189 30381 94.5 %-
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.9022 Å20 Å20 Å2
2--0.7885 Å20 Å2
3----5.6908 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.57→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1808 0 0 185 1993
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.154
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d23.96
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.949
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it0.9581.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it1.6492
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it1.7462
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.8122.5
LS精密化 シェル解像度: 1.57→1.64 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.286 390 9.85 %
Rwork0.318 3319 -
obs--93.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLTOPH19.SOL
X-RAY DIFFRACTION3TOPH19.PEP
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.8 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 29891 / Rfactor obs: 0.187 / Rfactor Rfree: 0.221
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg23.96
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.949
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.318

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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