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万見
- PDB-2c53: A comparative study of uracil DNA glycosylases from human and her... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2c53
タイトルA comparative study of uracil DNA glycosylases from human and herpes simplex virus type 1
要素URACIL DNA GLYCOSYLASE
キーワードHYDROLASE / URACIL DNA GLYCOSYLASE / DNA REPAIR / DNA DAMAGE / GLYCOSIDASE
機能・相同性
機能・相同性情報


base-excision repair, AP site formation via deaminated base removal / uracil-DNA glycosylase / uracil DNA N-glycosylase activity / host cell nucleus
類似検索 - 分子機能
Uracil-DNA glycosylase family 1 / Uracil DNA glycosylase superfamily / UreE urease accessory protein, C-terminal domain / Uracil-DNA glycosylase, active site / Uracil-DNA glycosylase signature. / Uracil-DNA Glycosylase, subunit E / Uracil-DNA glycosylase-like domain / Uracil-DNA glycosylase-like / Uracil DNA glycosylase superfamily / Uracil-DNA glycosylase-like domain superfamily ...Uracil-DNA glycosylase family 1 / Uracil DNA glycosylase superfamily / UreE urease accessory protein, C-terminal domain / Uracil-DNA glycosylase, active site / Uracil-DNA glycosylase signature. / Uracil-DNA Glycosylase, subunit E / Uracil-DNA glycosylase-like domain / Uracil-DNA glycosylase-like / Uracil DNA glycosylase superfamily / Uracil-DNA glycosylase-like domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2'-DEOXYURIDINE / Uracil-DNA glycosylase
類似検索 - 構成要素
生物種HUMAN HERPESVIRUS 1 (ヘルペスウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Krusong, K. / Carpenter, E.P. / Bellmy, S.R.W. / Savva, R. / Baldwin, G.S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: A Comparative Study of Uracil-DNA Glycosylases from Human and Herpes Simplex Virus Type 1.
著者: Krusong, K. / Carpenter, E.P. / Bellamy, S.R.W. / Savva, R. / Baldwin, G.S.
履歴
登録2005年10月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年11月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年4月1日Group: Derived calculations / Non-polymer description ...Derived calculations / Non-polymer description / Other / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22019年5月22日Group: Data collection / Other / Refinement description
カテゴリ: pdbx_database_proc / pdbx_database_status / refine
Item: _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _refine.pdbx_ls_cross_valid_method
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: URACIL DNA GLYCOSYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,9386
ポリマ－27,3411
非ポリマー5975
水4,846269
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)42.406, 61.161, 43.620
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.15, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 URACIL DNA GLYCOSYLASE


分子量: 27341.418 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) HUMAN HERPESVIRUS 1 (ヘルペスウイルス)
プラスミド: D88N/H20N / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P10186, uridine nucleosidase
#2: 化合物 ChemComp-DUR / 2'-DEOXYURIDINE / デオキシウリジン


分子量: 228.202 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H12N2O5
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 269 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CUTS URACIL RESIDUES FROM THE DNA. ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASP 178 TO ASN ENGINEERED RESIDUE ...CUTS URACIL RESIDUES FROM THE DNA. ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASP 178 TO ASN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, HIS 300 TO ASN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.1 %

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.87
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→15 Å / Num. obs: 19411 / % possible obs: 93.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 12.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 13.83
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.26 / Mean I/σ(I) obs: 2.27 / % possible all: 63.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.8→14.88 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 688666.24 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: RESIDUES 1 - 16 IN THIS MOLECULE DO NOT APPEAR IN THE ELECTRON DENSITY AND ARE PRESUMED TO BE DISORDERED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.216 961 5 %RANDOM
Rwork0.164 ---
obs0.164 19396 93.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS BULK SOLVENT MODEL USED / Bsol: 77.4854 Å2 / ksol: 0.397766 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 16.57 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.53 Å20 Å2-2.47 Å2
2---1.79 Å20 Å2
3---2.32 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.2 Å0.15 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.17 Å0.17 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→14.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1785 0 40 269 2094
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.19
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.711.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.182
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it4.462
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it5.12.5
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.024 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.255 116 4.9 %
Rwork0.229 2266 -
obs--69.4 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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