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万見
- PDB-1aip: EF-TU EF-TS COMPLEX FROM THERMUS THERMOPHILUS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1aip
タイトルEF-TU EF-TS COMPLEX FROM THERMUS THERMOPHILUS
要素
  • ELONGATION FACTOR TS
  • ELONGATION FACTOR TU
キーワードCOMPLEX OF TWO ELONGATION FACTORS / ELONGATION FACTOR / NUCLEOTIDE EXCHANGE / GTP-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-synthesizing GTPase / translation elongation factor activity / GTPase activity / GTP binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
GTP Cyclohydrolase I; Chain A, domain 1 - #20 / Elongation factor Ts, dimerisation domain / Translation elongation factor EFTs/EF1B / Translation elongation factor EFTs/EF1B, dimerisation / Translation elongation factor Ts, conserved site / Elongation factor Ts, dimerisation domain superfamily / Elongation factor TS / Elongation factor Ts signature 1. / Elongation factor Ts signature 2. / GTP Cyclohydrolase I; Chain A, domain 1 ...GTP Cyclohydrolase I; Chain A, domain 1 - #20 / Elongation factor Ts, dimerisation domain / Translation elongation factor EFTs/EF1B / Translation elongation factor EFTs/EF1B, dimerisation / Translation elongation factor Ts, conserved site / Elongation factor Ts, dimerisation domain superfamily / Elongation factor TS / Elongation factor Ts signature 1. / Elongation factor Ts signature 2. / GTP Cyclohydrolase I; Chain A, domain 1 / Tetrahydropterin Synthase; Chain A / Ubiquitin-associated (UBA) domain / Translation elongation factor EFTu/EF1A, C-terminal / Translation elongation factor EFTu/EF1A, bacterial/organelle / Elongation factor Tu, domain 2 / Elongation factor Tu (EF-Tu), GTP-binding domain / : / Elongation factor Tu C-terminal domain / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / UBA-like superfamily / Translation factors / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Small GTP-binding protein domain / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Beta Barrel / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Elongation factor Ts / Elongation factor Tu-A
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Wang, Y. / Jiang, Y. / Meyering-Voss, M. / Sprinzl, M. / Sigler, P.B.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1997
タイトル: Crystal structure of the EF-Tu.EF-Ts complex from Thermus thermophilus.
著者: Wang, Y. / Jiang, Y. / Meyering-Voss, M. / Sprinzl, M. / Sigler, P.B.
履歴
登録1997年4月22日処理サイト: BNL
改定 1.01997年10月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年11月13日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ELONGATION FACTOR TU
B: ELONGATION FACTOR TU
C: ELONGATION FACTOR TS
D: ELONGATION FACTOR TS
E: ELONGATION FACTOR TU
F: ELONGATION FACTOR TU
G: ELONGATION FACTOR TS
H: ELONGATION FACTOR TS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)268,7568
ポリマ－268,7568
非ポリマー00
水27015
1
A: ELONGATION FACTOR TU
B: ELONGATION FACTOR TU
C: ELONGATION FACTOR TS
D: ELONGATION FACTOR TS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)134,3784
ポリマ－134,3784
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7910 Å2
ΔGint-58 kcal/mol
Surface area50520 Å2
手法PISA
2
E: ELONGATION FACTOR TU
F: ELONGATION FACTOR TU
G: ELONGATION FACTOR TS
H: ELONGATION FACTOR TS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)134,3784
ポリマ－134,3784
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7840 Å2
ΔGint-55 kcal/mol
Surface area50900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)120.300, 127.500, 123.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.30, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
22
/ NCSアンサンブル:
ID
1
2

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.999965, 0.000729, 0.008295), (0.00094, -0.999675, -0.025485), (0.008273, 0.025492, -0.999641)59.4207, 96.9949, 147.48061
2given(0.998645, -0.049045, -0.017367), (-0.049487, -0.998436, -0.025999), (-0.016065, 0.026824, -0.999511)62.54187, 95.65964, 146.46263

-
要素

#1: タンパク質
ELONGATION FACTOR TU / EF-TU


分子量: 44739.879 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109 / 参照: UniProt: P60338
#2: タンパク質
ELONGATION FACTOR TS / EF-TS


分子量: 22449.061 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109 / 参照: UniProt: P43895
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 66 %
結晶化pH: 6.5
詳細: 60 MM CACODYLATE, PH 6.5 70 MM AMMONIUM SULFATE 8% PEG 8000
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
15 mg/mlprotein1drop
25 mMTris-Cl1drop
35 mM 1dropKCl
41 mMEDTA1drop
560 mMcacodylate1drop
670 mMammonium sulfate1drop
78 %PEG80001drop
860 mMcacodylate1reservoir
970 mMammonium sulfate1reservoir
108 %PEG80001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 0.98
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年5月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→100 Å / Num. obs: 69409 / % possible obs: 92 % / Rsym value: 0.08 / Net I/σ(I): 15
反射 シェル解像度: 3.02→3.15 Å / Mean I/σ(I) obs: 3.96 / Rsym value: 0.372 / % possible all: 92.4
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.08
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 92.4 % / Rmerge(I) obs: 0.372

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.8モデル構築
X-PLOR3.8精密化
X-PLOR3.8位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 3→100 Å / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.289 -5 %THIN SHELLS
Rwork0.216 ---
obs0.216 69409 92 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→100 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数17564 0 0 15 17579
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.29
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d26.15
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.66
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it6.121
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it9.331.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it10.881.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it15.22
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDNCS model detailsRefine-IDRms dev position (Å)Weight position
11RESTRAINEDX-RAY DIFFRACTION0.1250
22X-RAY DIFFRACTION0.046150
LS精密化 シェル解像度: 3→3.14 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3911 -3.05 %
Rwork0.3506 8322 -
obs--92 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.8 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg26.15
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.66

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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