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万見
- PDB-1a7s: ATOMIC RESOLUTION STRUCTURE OF HBP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1a7s
タイトルATOMIC RESOLUTION STRUCTURE OF HBP
要素HEPARIN BINDING PROTEIN
キーワードSERINE PROTEASE HOMOLOG / ENDOTOXIN BINDING / HEPARIN
機能・相同性
機能・相同性情報


monocyte extravasation / neutrophil-mediated killing of bacterium / monocyte activation / cellular extravasation / positive regulation of fractalkine production / glial cell migration / induction of positive chemotaxis / regulation of vascular permeability / antimicrobial humoral response / positive regulation of MHC class II biosynthetic process ...monocyte extravasation / neutrophil-mediated killing of bacterium / monocyte activation / cellular extravasation / positive regulation of fractalkine production / glial cell migration / induction of positive chemotaxis / regulation of vascular permeability / antimicrobial humoral response / positive regulation of MHC class II biosynthetic process / heparan sulfate proteoglycan binding / azurophil granule / azurophil granule membrane / macrophage chemotaxis / toxic substance binding / positive regulation of phagocytosis / positive regulation of cell adhesion / protein maturation / positive regulation of interleukin-1 beta production / cell chemotaxis / microglial cell activation / positive regulation of tumor necrosis factor production / azurophil granule lumen / peptidase activity / heparin binding / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / defense response to Gram-negative bacterium / defense response to virus / intracellular signal transduction / inflammatory response / serine-type endopeptidase activity / intracellular membrane-bounded organelle / Neutrophil degranulation / negative regulation of apoptotic process / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ETHANOL / Azurocidin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / PHASES FROM NATIVE HBP / 解像度: 1.12 Å
データ登録者Karlsen, S. / Iversen, L.F. / Larsen, I.K. / Flodgaard, H.J. / Kastrup, J.S.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1998
タイトル: Atomic resolution structure of human HBP/CAP37/azurocidin.
著者: Karlsen, S. / Iversen, L.F. / Larsen, I.K. / Flodgaard, H.J. / Kastrup, J.S.
#1: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1997
タイトル: Structure of Hbp, a Multifunctional Protein with a Serine Proteinase Fold
著者: Iversen, L.F. / Kastrup, J.S. / Bjorn, S.E. / Rasmussen, P.B. / Wiberg, F.C. / Flodgaard, H.J. / Larsen, I.K.
#2: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1996
タイトル: Crystallization and Molecular Replacement Solution of Human Heparin Binding Protein
著者: Iversen, L.F. / Kastrup, J.S. / Larsen, I.K. / Bjorn, S.E. / Rasmussen, P.B. / Wiberg, F.C. / Flodgaard, H.J.
履歴
登録1998年3月17日処理サイト: BNL
改定 1.01999年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / database_PDB_caveat / diffrn_source / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年11月6日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HEPARIN BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,67519
ポリマ－24,3021
非ポリマー1,37218
水5,819323
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)38.220, 65.160, 101.580
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 HEPARIN BINDING PROTEIN / CAP37 / AZUROCIDIN


分子量: 24302.475 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 株: ACMNPV / 細胞株 (発現宿主): SF-900
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P20160

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糖 , 2種, 2分子

#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 3種, 339分子

#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物
ChemComp-EOH / ETHANOL / エタノ-ル


分子量: 46.068 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 323 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46 %
結晶化pH: 7.2 / 詳細: pH 7.2
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: used microseeding
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
114 %ethanol1reservoir
25 %1,2,6-trihydroxyhexane1reservoir
35 mM1reservoirMgSO4
40.1 MTris-HCl1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X31 / 波長: 0.999
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年9月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: MIRRORS / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.12→20 Å / Num. obs: 90539 / % possible obs: 90.5 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 7.13
反射 シェル解像度: 1.12→1.14 Å / Rmerge(I) obs: 0.479 / Mean I/σ(I) obs: 1.96 / % possible all: 81.9
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 81.9 % / Num. unique obs: 4055

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELXL-96モデル構築
SHELXL-96精密化
SHELXL-96位相決定
精密化構造決定の手法: PHASES FROM NATIVE HBP / 解像度: 1.12→15 Å / Num. parameters: 18822 / Num. restraintsaints: 85714 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
Rfactor%反射Selection details
Rfree0.189 5 %EVERY 5TH REFLECTION
obs0.159 --
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER
Refine analyzeNum. disordered residues: 6 / Occupancy sum hydrogen: 1626 / Occupancy sum non hydrogen: 2083
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.12→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1672 0 88 323 2083
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.027
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.046
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.13
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.1
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.005
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.038
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.094
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL-96 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor all: 0.159
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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