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万見
- PDB-1fy3: [G175Q]HBP, A mutant of human heparin binding protein (CAP37) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fy3
タイトル[G175Q]HBP, A mutant of human heparin binding protein (CAP37)
要素HEPARIN-BINDING PROTEIN
キーワードANTIMICROBIAL PROTEIN / Serine protease homolog / BPTI binding site
機能・相同性
機能・相同性情報


monocyte activation / monocyte extravasation / neutrophil-mediated killing of bacterium / cellular extravasation / positive regulation of fractalkine production / glial cell migration / induction of positive chemotaxis / regulation of vascular permeability / antimicrobial humoral response / positive regulation of MHC class II biosynthetic process ...monocyte activation / monocyte extravasation / neutrophil-mediated killing of bacterium / cellular extravasation / positive regulation of fractalkine production / glial cell migration / induction of positive chemotaxis / regulation of vascular permeability / antimicrobial humoral response / positive regulation of MHC class II biosynthetic process / heparan sulfate proteoglycan binding / azurophil granule / azurophil granule membrane / macrophage chemotaxis / toxic substance binding / positive regulation of phagocytosis / positive regulation of cell adhesion / protein maturation / positive regulation of interleukin-1 beta production / cell chemotaxis / microglial cell activation / positive regulation of tumor necrosis factor production / azurophil granule lumen / peptidase activity / heparin binding / defense response to Gram-negative bacterium / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / defense response to virus / intracellular signal transduction / inflammatory response / serine-type endopeptidase activity / intracellular membrane-bounded organelle / Neutrophil degranulation / negative regulation of apoptotic process / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ETHANOL / Azurocidin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.89 Å
データ登録者Kastrup, J.S. / Linde, V. / Pedersen, A.K. / Stoffer, B. / Iversen, L.F. / Larsen, I.K. / Rasmussen, P.B. / Flodgaard, H.J. / Bjorn, S.E.
引用
ジャーナル: Proteins / 年: 2001
タイトル: Two mutants of human heparin binding protein (CAP37): toward the understanding of the nature of lipid A/LPS and BPTI binding.
著者: Kastrup, J.S. / Linde, V. / Pedersen, A.K. / Stoffer, B. / Iversen, L.F. / Larsen, I.K. / Rasmussen, P.B. / Flodgaard, H.J. / Bjorn, S.E.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1998
タイトル: Atomic resolution structure of human HBP/CAP37/Azurocidin
著者: Karlsen, S. / Iversen, L.F. / Larsen, I.K. / Flodgaard, H.J. / Kastrup, J.S.
#2: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1997
タイトル: Structure of HBP, a multifunctional protein with a serine proteinase fold
著者: Iversen, L.F. / Kastrup, J.S. / Bjorn, S.E. / Rasmussen, P.B. / Wiberg, F.C. / Flodgaard, H.J. / Larsen, I.K.
#3: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1996
タイトル: Crystallization and Molecular Replacement Solution of Human Heparin Binding Protein
著者: Iversen, L.F. / Kastrup, J.S. / Larsen, I.K. / Bjorn, S.E. / Rasmussen, P.B. / Wiberg, F.C. / Flodgaard, H.J.
#4: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1999
タイトル: Structure and function of the N-linked glycans of HBP/CAP37/azurocidin: Crystal structure determination and biological characterization of nonglycosylated HBP
著者: Iversen, L.F. / Kastrup, J.S. / Bjorn, S.E. / Wiberg, F.C. / Larsen, I.K. / Flodgaard, H.J. / Rasmussen, P.B.
履歴
登録2000年9月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年9月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32018年3月7日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12021年11月3日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 2.22024年11月20日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HEPARIN-BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,1015
ポリマ－24,3741
非ポリマー7274
水4,197233
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)38.003, 65.138, 100.655
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The biological unit is a monomer

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 HEPARIN-BINDING PROTEIN / HBP / AZUROCIDIN / CATIONIC ANTIMICROBIAL PROTEIN CAP37


分子量: 24373.553 Da / 分子数: 1 / 変異: G175Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): SF-900 / 発現宿主: unidentified baculovirus (ウイルス) / 株 (発現宿主): ACMNPV / 参照: UniProt: P20160

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糖 , 2種, 2分子

#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 3種, 235分子

#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-EOH / ETHANOL / エタノ-ル


分子量: 46.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 233 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.84 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: Ethanol, glycerol, TRIS, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
12.5 mg/mlprotein1drop
22-6 %ethanol1reservoir
315 %glycerol1reservoir
40.1 MTris1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I711 / 波長: 0.996
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年8月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.996 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.89→20 Å / Num. all: 18582 / Num. obs: 18582 / % possible obs: 89.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.5 % / Biso Wilson estimate: 14.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Net I/σ(I): 14.7
反射 シェル解像度: 1.89→1.92 Å / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.269 / Num. unique all: 885 / % possible all: 87.7
反射
*PLUS
Num. measured all: 102404
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 87.7 % / Mean I/σ(I) obs: 2.8

-
解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
TNT精密化
TNT位相決定
精密化解像度: 1.89→20 Å / σ(F): 1 / σ(I): 1 / 立体化学のターゲット値: TNT PROTGEO
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.252 950 -Random
Rwork0.182 ---
all-18582 --
obs-18582 89.3 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.89→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1666 0 46 233 1945
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.009
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / σ(F): 1 / Rfactor obs: 0.182
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_deg16.2
X-RAY DIFFRACTIONt_planar_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONt_plane_restr0.011

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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