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万見
- PDB-1a4o: 14-3-3 PROTEIN ZETA ISOFORM -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1a4o
タイトル14-3-3 PROTEIN ZETA ISOFORM
要素14-3-3 PROTEIN ZETA
キーワードSIGNAL TRANSDUCTION
機能・相同性
機能・相同性情報


KSRP (KHSRP) binds and destabilizes mRNA / RHO GTPases activate PKNs / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Regulation of localization of FOXO transcription factors / Activation of BAD and translocation to mitochondria / GP1b-IX-V activation signalling / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / regulation of programmed cell death / synaptic target recognition ...KSRP (KHSRP) binds and destabilizes mRNA / RHO GTPases activate PKNs / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Regulation of localization of FOXO transcription factors / Activation of BAD and translocation to mitochondria / GP1b-IX-V activation signalling / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / regulation of programmed cell death / synaptic target recognition / Golgi reassembly / Rap1 signalling / TP53 Regulates Metabolic Genes / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / establishment of Golgi localization / respiratory system process / tube formation / regulation of synapse maturation / negative regulation of protein localization to nucleus / phosphoserine residue binding / protein targeting / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cellular response to glucose starvation / negative regulation of TORC1 signaling / ERK1 and ERK2 cascade / protein sequestering activity / negative regulation of innate immune response / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / lung development / melanosome / intracellular protein localization / angiogenesis / protein phosphatase binding / DNA-binding transcription factor binding / transmembrane transporter binding / protein phosphorylation / protein domain specific binding / ubiquitin protein ligase binding / protein kinase binding / glutamatergic synapse / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein ...14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
14-3-3 protein zeta/delta
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Liu, D. / Bienkowska, J. / Petosa, C. / Collier, R.J. / Fu, H. / Liddington, R.C.
引用ジャーナル: Nature / 年: 1995
タイトル: Crystal structure of the zeta isoform of the 14-3-3 protein.
著者: Liu, D. / Bienkowska, J. / Petosa, C. / Collier, R.J. / Fu, H. / Liddington, R.
履歴
登録1998年2月1日処理サイト: BNL
改定 1.01999年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 PROTEIN ZETA
B: 14-3-3 PROTEIN ZETA
C: 14-3-3 PROTEIN ZETA
D: 14-3-3 PROTEIN ZETA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,1084
ポリマ－111,1084
非ポリマー00
水00
1
A: 14-3-3 PROTEIN ZETA
B: 14-3-3 PROTEIN ZETA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,5542
ポリマ－55,5542
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1970 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area20660 Å2
手法PISA
2
C: 14-3-3 PROTEIN ZETA
D: 14-3-3 PROTEIN ZETA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,5542
ポリマ－55,5542
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1950 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area20690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.900, 94.900, 236.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.99992, 0.00362, 0.01179), (0.00353, 0.99996, -0.0076), (-0.01182, -0.00756, -0.9999)33.077, 0.10009, 38.7624
2given(-0.99748, -0.0034, 0.07089), (0.00539, -0.9996, 0.02791), (0.07076, 0.02822, 0.99709)31.94674, 84.1939, -2.36641
3given(0.99715, 0.01041, -0.07473), (0.01081, -0.99993, 0.00496), (-0.07467, -0.00575, -0.99719)0.66512, 84.6761, 39.7839
詳細THE ASYMMETRIC UNIT CONTAINS TWO DIMERS ARRANGED WITH APPROXIMATE 222 POINT SYMMETRY. MONOMERS A AND B FORM ONE DIMER; C AND D FORM THE OTHER.

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要素

#1: タンパク質
14-3-3 PROTEIN ZETA


分子量: 27777.092 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63103

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.58 %
結晶化pH: 8.5 / 詳細: pH 8.5
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
15-10 mg/mlprotein1drop
220-24 %PEG35001reservoir
3100 mMTris-HCl1reservoirpH8.5
410 mM1reservoirMgCl2
51 mM1reservoirNiCl2

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 1.01
検出器日付: 1995年2月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.01 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→10 Å / Num. obs: 28237 / % possible obs: 96.4 % / Observed criterion σ(I): 2 / Rsym value: 0.074 / Net I/σ(I): 11.6
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.074

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLOR精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.8→10 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.345 -7.8 %BY RESOLUTION SHELLS
Rwork0.31 ---
obs0.31 28237 96.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: 33.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6364 0 0 0 6364
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.84
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d22.18
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.56
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.93 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.411 --
Rwork0.39 3040 -
obs--87.5 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.31 / Rfactor Rwork: 0.31
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rwork: 0.39

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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