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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-9572 | |||||||||
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タイトル | Structure of the large subunit of the chloro-ribosome | |||||||||
マップデータ | Chloro-ribosome LSU (50S) | |||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 plastid translation / mitochondrial large ribosomal subunit / mitochondrial translation / chloroplast / DNA-templated transcription termination / large ribosomal subunit / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / transferase activity / ribosomal large subunit assembly ...plastid translation / mitochondrial large ribosomal subunit / mitochondrial translation / chloroplast / DNA-templated transcription termination / large ribosomal subunit / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / transferase activity / ribosomal large subunit assembly / cytoplasmic translation / cytosolic large ribosomal subunit / negative regulation of translation / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex / translation / mRNA binding / mitochondrion / RNA binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Spinacia oleracea (ホウレンソウ) / Spinach (ホウレンソウ) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å | |||||||||
データ登録者 | Ahmed T / Yin Z / Bhushan S | |||||||||
引用 | ジャーナル: Sci Rep / 年: 2016 タイトル: Cryo-EM structure of the large subunit of the spinach chloroplast ribosome. 著者: Tofayel Ahmed / Zhan Yin / Shashi Bhushan / 要旨: Protein synthesis in the chloroplast is mediated by the chloroplast ribosome (chloro-ribosome). Overall architecture of the chloro-ribosome is considerably similar to the Escherichia coli (E. coli) ...Protein synthesis in the chloroplast is mediated by the chloroplast ribosome (chloro-ribosome). Overall architecture of the chloro-ribosome is considerably similar to the Escherichia coli (E. coli) ribosome but certain differences are evident. The chloro-ribosome proteins are generally larger because of the presence of chloroplast-specific extensions in their N- and C-termini. The chloro-ribosome harbours six plastid-specific ribosomal proteins (PSRPs); four in the small subunit and two in the large subunit. Deletions and insertions occur throughout the rRNA sequence of the chloro-ribosome (except for the conserved peptidyl transferase center region) but the overall length of the rRNAs do not change significantly, compared to the E. coli. Although, recent advancements in cryo-electron microscopy (cryo-EM) have provided detailed high-resolution structures of ribosomes from many different sources, a high-resolution structure of the chloro-ribosome is still lacking. Here, we present a cryo-EM structure of the large subunit of the chloro-ribosome from spinach (Spinacia oleracea) at an average resolution of 3.5 Å. High-resolution map enabled us to localize and model chloro-ribosome proteins, chloroplast-specific protein extensions, two PSRPs (PSRP5 and 6) and three rRNA molecules present in the chloro-ribosome. Although comparable to E. coli, the polypeptide tunnel and the tunnel exit site show chloroplast-specific features. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_9572.map.gz | 11.6 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-9572-v30.xml emd-9572.xml | 42.5 KB 42.5 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_9572.png | 63.7 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-9572 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-9572 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_9572.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 115.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Chloro-ribosome LSU (50S) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.28 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
+全体 : Chloro-ribosome 50S
+超分子 #1: Chloro-ribosome 50S
+分子 #1: 23S rRNA
+分子 #2: Spinach chloroplast 4.5S rRNA
+分子 #3: 5S rRNA
+分子 #4: 50S ribosomal protein L13, chloroplastic
+分子 #5: 50S ribosomal protein L14, chloroplastic
+分子 #6: 50S ribosomal protein L15
+分子 #7: 50S ribosomal protein L16, chloroplastic
+分子 #8: 50S ribosomal protein L17
+分子 #9: 50S ribosomal protein L18
+分子 #10: 50S ribosomal protein L19, chloroplastic
+分子 #11: 50S ribosomal protein L20, chloroplastic
+分子 #12: 50S ribosomal protein L21, chloroplastic
+分子 #13: 50S ribosomal protein L22, chloroplastic
+分子 #14: 50S ribosomal protein L23, chloroplastic
+分子 #15: 50S ribosomal protein L24, chloroplastic
+分子 #16: 50S ribosomal protein L27
+分子 #17: 50S ribosomal protein L28
+分子 #18: 50S ribosomal protein L29
+分子 #19: 50S ribosomal protein L2, chloroplastic
+分子 #20: 50S ribosomal protein L32, chloroplastic
+分子 #21: 50S ribosomal protein L33, chloroplastic
+分子 #22: 50S ribosomal protein L34, chloroplastic
+分子 #23: 50S ribosomal protein L35, chloroplastic
+分子 #24: 50S ribosomal protein L36, chloroplastic
+分子 #25: 50S ribosomal protein L3
+分子 #26: 50S ribosomal protein L4, chloroplastic
+分子 #27: 50S ribosomal protein L5, chloroplastic
+分子 #28: 50S ribosomal protein L6
+分子 #29: 50S ribosomal protein L9
+分子 #30: 50S ribosomal protein 5 alpha, chloroplastic
+分子 #31: 50S ribosomal protein L31
+分子 #32: 50S ribosomal protein 6, chloroplastic
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.6 詳細: 20 mM Tris HCl, pH 7.6, 100 mM KCl, 10 mM MgOAc, 100 mM sucrose, 7 mM 2-mercaptoethanol, 1 unit/ml RNase inhibitor, 0.1% protease inhibitor |
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グリッド | モデル: Quantifoil / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 2.0 nm / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TECNAI ARCTICA |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) 検出モード: INTEGRATING / デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / デジタル化 - サンプリング間隔: 14.0 µm / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-7 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1590 / 平均電子線量: 26.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 最大 デフォーカス(補正後): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(補正後): 0.2 µm / 倍率(補正後): 109375 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.2 µm / 倍率(公称値): 78000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company |