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万見
- EMDB-9383: Encapsulin iron storage compartment from Quasibacillus thermotolerans -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-9383
タイトルEncapsulin iron storage compartment from Quasibacillus thermotolerans
マップデータFinal EM map filtered to 3.85A with applied sharpening B-factor of -151
試料
  • 複合体: Encapsulin iron storage compartment from Quasibacillus thermotolerans
    • タンパク質・ペプチド: Encapsulating protein for a DyP-type peroxidase
    • タンパク質・ペプチド: targeting peptide
キーワードencapsulin / iron storage / IMEF / icosahedral / METAL TRANSPORT
機能・相同性Type 1 encapsulin shell protein / Encapsulating protein for peroxidase / : / encapsulin nanocompartment / iron ion transport / intracellular iron ion homeostasis / Type 1 encapsulin shell protein
機能・相同性情報
生物種Bacillus thermotolerans (バクテリア) / Quasibacillus thermotolerans (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.85 Å
データ登録者Orlando BJ / Giessen TW
資金援助 ドイツ, 1件
OrganizationGrant number国
German Federal Ministry for Education and ResearchLPDS 2014-05 ドイツ
引用ジャーナル: Elife / 年: 2019
タイトル: Large protein organelles form a new iron sequestration system with high storage capacity.
著者: Tobias W Giessen / Benjamin J Orlando / Andrew A Verdegaal / Melissa G Chambers / Jules Gardener / David C Bell / Gabriel Birrane / Maofu Liao / Pamela A Silver /
要旨: Iron storage proteins are essential for cellular iron homeostasis and redox balance. Ferritin proteins are the major storage units for bioavailable forms of iron. Some organisms lack ferritins, and ...Iron storage proteins are essential for cellular iron homeostasis and redox balance. Ferritin proteins are the major storage units for bioavailable forms of iron. Some organisms lack ferritins, and it is not known how they store iron. Encapsulins, a class of protein-based organelles, have recently been implicated in microbial iron and redox metabolism. Here, we report the structural and mechanistic characterization of a 42 nm two-component encapsulin-based iron storage compartment from . Using cryo-electron microscopy and x-ray crystallography, we reveal the assembly principles of a thermostable T = 4 shell topology and its catalytic ferroxidase cargo and show interactions underlying cargo-shell co-assembly. This compartment has an exceptionally large iron storage capacity storing over 23,000 iron atoms. Our results reveal a new approach for survival in diverse habitats with limited or fluctuating iron availability via an iron storage system able to store 10 to 20 times more iron than ferritin.
履歴
登録2019年1月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年1月23日-
マップ公開2019年8月7日-
更新2024年3月20日-
現状2024年3月20日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.014
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.014
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_9383.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_9383.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 421.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Final EM map filtered to 3.85A with applied sharpening B-factor of -151
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.37 Å/pix.
x 480 pix.
= 655.2 Å		1.37 Å/pix.
x 480 pix.
= 655.2 Å		1.37 Å/pix.
x 480 pix.
= 655.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.365 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.014 / ムービー #1: 0.014
最小 - 最大-0.017820705 - 0.047575288
平均 (標準偏差)0.00001933848 (±0.0032247843)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin240240240
サイズ480480480
Spacing480480480
セルA=B=C: 655.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.3651.3651.365
M x/y/z480480480
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z655.200655.200655.200
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ344344344
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS240240240
NC/NR/NS480480480
D min/max/mean-0.0180.0480.000

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添付データ

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追加マップ: Final unfiltered EM map

ファイルemd_9383_additional.map
注釈Final unfiltered EM map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Encapsulin iron storage compartment from Quasibacillus thermotolerans

全体名称: Encapsulin iron storage compartment from Quasibacillus thermotolerans
要素
  • 複合体: Encapsulin iron storage compartment from Quasibacillus thermotolerans
    • タンパク質・ペプチド: Encapsulating protein for a DyP-type peroxidase
    • タンパク質・ペプチド: targeting peptide

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超分子 #1: Encapsulin iron storage compartment from Quasibacillus thermotolerans

超分子名称: Encapsulin iron storage compartment from Quasibacillus thermotolerans
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Bacillus thermotolerans (バクテリア)
分子量理論値: 9.6 MDa

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分子 #1: Encapsulating protein for a DyP-type peroxidase

分子名称: Encapsulating protein for a DyP-type peroxidase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Quasibacillus thermotolerans (バクテリア)
分子量理論値: 32.239459 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MNKSQLYPDS PLTDQDFNQL DQTVIEAARR QLVGRRFIEL YGPLGRGMQS VFNDIFMESH EAKMDFQGSF DTEVESSRRV NYTIPMLYK DFVLYWRDLE QSKALDIPID FSVAANAARD VAFLEDQMIF HGSKEFDIPG LMNVKGRLTH LIGNWYESGN A FQDIVEAR ...文字列:
MNKSQLYPDS PLTDQDFNQL DQTVIEAARR QLVGRRFIEL YGPLGRGMQS VFNDIFMESH EAKMDFQGSF DTEVESSRRV NYTIPMLYK DFVLYWRDLE QSKALDIPID FSVAANAARD VAFLEDQMIF HGSKEFDIPG LMNVKGRLTH LIGNWYESGN A FQDIVEAR NKLLEMNHNG PYALVLSPEL YSLLHRVHKD TNVLEIEHVR ELITAGVFQS PVLKGKSGVI VNTGRNNLDL AI SEDFETA YLGEEGMNHP FRVYETVVLR IKRPAAICTL IDPEE

UniProtKB: Type 1 encapsulin shell protein

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分子 #2: targeting peptide

分子名称: targeting peptide / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bacillus thermotolerans (バクテリア)
分子量理論値: 716.824 Da
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
TVGSLIQ

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.5 mg/mL
緩衝液pH: 8
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 実像数: 601 / 平均露光時間: 7.2 sec. / 平均電子線量: 44.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.85 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 18995
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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