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- EMDB-9252: CENP-A nucleosome bound by two copies of CENP-C(CD) and two copie... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-9252
タイトルCENP-A nucleosome bound by two copies of CENP-C(CD) and two copies CENP-N(NT) with local refinement
マップデータCENP-A nucleosome bound by two copies of CENP-CCD and two copies CENP-NNT with local refinement, primary map
試料
  • 細胞器官・細胞要素: chromatin complex
機能・相同性
機能・相同性情報


spindle attachment to meiosis I kinetochore / CENP-A containing chromatin assembly / centromeric DNA binding / kinetochore assembly / protein localization to chromosome, centromeric region / attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / condensed chromosome, centromeric region / inner kinetochore / establishment of mitotic spindle orientation / mitotic cytokinesis ...spindle attachment to meiosis I kinetochore / CENP-A containing chromatin assembly / centromeric DNA binding / kinetochore assembly / protein localization to chromosome, centromeric region / attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / condensed chromosome, centromeric region / inner kinetochore / establishment of mitotic spindle orientation / mitotic cytokinesis / chromosome, centromeric region / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / pericentric heterochromatin / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / telomere organization / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / chromosome segregation / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / RHO GTPases Activate Formins / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / G2/M DNA damage checkpoint / HDMs demethylate histones / NoRC negatively regulates rRNA expression / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / kinetochore / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Metalloprotease DUBs / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / HCMV Early Events / structural constituent of chromatin / Separation of Sister Chromatids / UCH proteinases / nucleosome / heterochromatin formation / nucleosome assembly / mitotic cell cycle / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / chromatin organization / HATs acetylate histones / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Processing of DNA double-strand break ends / midbody / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / Estrogen-dependent gene expression / chromosome, telomeric region / Ub-specific processing proteases / nuclear body / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / negative regulation of cell population proliferation / cell division / chromatin binding / protein-containing complex / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / membrane
類似検索 - 分子機能
CENP-C, middle DNMT3B-binding domain / Centromere assembly component CENP-C middle DNMT3B-binding region / : / Kinetochore assembly subunit CENP-C, N-terminal domain / Kinetochore assembly subunit CENP-C N-terminal / Mif2/CENP-C cupin domain / Centromere protein C/Mif2/cnp3 / Mif2/CENP-C like / Centromere protein Chl4/mis15/CENP-N / Kinetochore protein CHL4 like ...CENP-C, middle DNMT3B-binding domain / Centromere assembly component CENP-C middle DNMT3B-binding region / : / Kinetochore assembly subunit CENP-C, N-terminal domain / Kinetochore assembly subunit CENP-C N-terminal / Mif2/CENP-C cupin domain / Centromere protein C/Mif2/cnp3 / Mif2/CENP-C like / Centromere protein Chl4/mis15/CENP-N / Kinetochore protein CHL4 like / RmlC-like cupin domain superfamily / : / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / RmlC-like jelly roll fold / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H3-like centromeric protein A / Histone H4 / Centromere protein C / Histone H2B type 2-F / Histone H2A type 1-C / Centromere protein N
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.3 Å
データ登録者Allu PK / Black BE
引用ジャーナル: Curr Biol / 年: 2019
タイトル: Structure of the Human Core Centromeric Nucleosome Complex.
著者: Praveen Kumar Allu / Jennine M Dawicki-McKenna / Trevor Van Eeuwen / Moriya Slavin / Merav Braitbard / Chen Xu / Nir Kalisman / Kenji Murakami / Ben E Black /
要旨: Centromeric nucleosomes are at the interface of the chromosome and the kinetochore that connects to spindle microtubules in mitosis. The core centromeric nucleosome complex (CCNC) harbors the ...Centromeric nucleosomes are at the interface of the chromosome and the kinetochore that connects to spindle microtubules in mitosis. The core centromeric nucleosome complex (CCNC) harbors the histone H3 variant, CENP-A, and its binding proteins, CENP-C (through its central domain; CD) and CENP-N (through its N-terminal domain; NT). CENP-C can engage nucleosomes through two domains: the CD and the CENP-C motif (CM). CENP-C is part of the CCNC by virtue of its high specificity for CENP-A nucleosomes and ability to stabilize CENP-A at the centromere. CENP-C is thought to engage a neighboring nucleosome, either one containing conventional H3 or CENP-A, and a crystal structure of a nucleosome complex containing two copies of CENP-C was reported. Recent structures containing a single copy of CENP-N bound to the CENP-A nucleosome in the absence of CENP-C were reported. Here, we find that one copy of CENP-N is lost for every two copies of CENP-C on centromeric chromatin just prior to kinetochore formation. We present the structures of symmetric and asymmetric forms of the CCNC that vary in CENP-N stoichiometry. Our structures explain how the central domain of CENP-C achieves its high specificity for CENP-A nucleosomes and how CENP-C and CENP-N sandwich the histone H4 tail. The natural centromeric DNA path in our structures corresponds to symmetric surfaces for CCNC assembly, deviating from what is observed in prior structures using artificial sequences. At mitosis, we propose that CCNC asymmetry accommodates its asymmetric connections at the chromosome/kinetochore interface. VIDEO ABSTRACT.
履歴
登録2018年10月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年11月7日-
マップ公開2019年7月24日-
更新2019年9月4日-
現状2019年9月4日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_9252.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_9252.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈CENP-A nucleosome bound by two copies of CENP-CCD and two copies CENP-NNT with local refinement, primary map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 200 pix.
= 212. Å		1.06 Å/pix.
x 200 pix.
= 212. Å		1.06 Å/pix.
x 200 pix.
= 212. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.06 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.02 / ムービー #1: 0.02
最小 - 最大-0.029542444 - 0.066137895
平均 (標準偏差)0.00040339422 (±0.0028411003)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 211.99998 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.061.061.06
M x/y/z200200200
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z212.000212.000212.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-2600
NX/NY/NZ264044
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS200200200
D min/max/mean-0.0300.0660.000

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添付データ

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追加マップ: CENP-A nucleosome bound by two copies of CENP-CCD...

ファイルemd_9252_additional.map
注釈CENP-A nucleosome bound by two copies of CENP-CCD and two copies CENP-NNT with local refinement, additional map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : chromatin complex

全体名称: chromatin complex
要素
  • 細胞器官・細胞要素: chromatin complex

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超分子 #1: chromatin complex

超分子名称: chromatin complex / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#11
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量実験値: 276 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッド詳細: unspecified
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: OTHER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - バージョン: 1.06
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - バージョン: 3 / 使用した粒子像数: 54139
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - バージョン: 2.1
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - バージョン: 3
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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