[日本語] English
万見
- EMDB-8816: TFIIH reconstruction from particles sorted for density near the X... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-8816
タイトルTFIIH reconstruction from particles sorted for density near the XPD ARCH domain using signal-subtracted classification.
マップデータHuman TFIIH reconstruction obtained from particle images sorted for density near the XPD ARCH domain using signal-subtracted classification
試料
  • 複合体: transcription factor IIH (TFIIH)
機能・相同性
機能・相同性情報


MMXD complex / core TFIIH complex portion of holo TFIIH complex / Cytosolic iron-sulfur cluster assembly / central nervous system myelin formation / positive regulation of mitotic recombination / hair cell differentiation / hair follicle maturation / nucleotide-excision repair factor 3 complex / nucleotide-excision repair, preincision complex assembly / CAK-ERCC2 complex ...MMXD complex / core TFIIH complex portion of holo TFIIH complex / Cytosolic iron-sulfur cluster assembly / central nervous system myelin formation / positive regulation of mitotic recombination / hair cell differentiation / hair follicle maturation / nucleotide-excision repair factor 3 complex / nucleotide-excision repair, preincision complex assembly / CAK-ERCC2 complex / UV protection / embryonic cleavage / DNA 5'-3' helicase / G protein-coupled receptor internalization / transcription factor TFIIH core complex / transcription factor TFIIH holo complex / RNA Polymerase I Transcription Termination / transcription preinitiation complex / regulation of mitotic cell cycle phase transition / 3'-5' DNA helicase activity / DNA 3'-5' helicase / RNA polymerase II general transcription initiation factor activity / transcription factor TFIID complex / spinal cord development / hematopoietic stem cell proliferation / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE during HIV infection / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / erythrocyte maturation / Formation of the Early Elongation Complex / Formation of the HIV-1 Early Elongation Complex / mRNA Capping / bone mineralization / HIV Transcription Initiation / RNA Polymerase II HIV Promoter Escape / Transcription of the HIV genome / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / ATPase activator activity / DNA topological change / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / RNA Polymerase I Transcription Initiation / hematopoietic stem cell differentiation / embryonic organ development / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / transcription elongation by RNA polymerase I / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / transcription-coupled nucleotide-excision repair / response to UV / DNA helicase activity / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / extracellular matrix organization / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / post-embryonic development / isomerase activity / determination of adult lifespan / nucleotide-excision repair / chromosome segregation / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / RNA Polymerase I Promoter Escape / transcription elongation by RNA polymerase II / promoter-specific chromatin binding / cellular response to gamma radiation / NoRC negatively regulates rRNA expression / multicellular organism growth / Dual Incision in GG-NER / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / spindle / Formation of Incision Complex in GG-NER / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / intracellular protein localization / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / 5'-3' DNA helicase activity / double-stranded DNA binding / protein-macromolecule adaptor activity / response to oxidative stress / in utero embryonic development / transcription by RNA polymerase II / damaged DNA binding / forked DNA-dependent helicase activity / single-stranded 3'-5' DNA helicase activity / four-way junction helicase activity / double-stranded DNA helicase activity / response to hypoxia / nuclear speck / positive regulation of apoptotic process / DNA repair / apoptotic process / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleolus / ATP hydrolysis activity
類似検索 - 分子機能
TFIIH subunit Tfb4/GTF2H3 / Transcription factor Tfb4 / TFIIH C1-like domain / Ssl1-like / TFIIH subunit Ssl1/p44 / Ssl1-like / TFIIH C1-like domain / TFIIH C1-like domain / RAD3/XPD family / Helicase XPB/Ssl2 ...TFIIH subunit Tfb4/GTF2H3 / Transcription factor Tfb4 / TFIIH C1-like domain / Ssl1-like / TFIIH subunit Ssl1/p44 / Ssl1-like / TFIIH C1-like domain / TFIIH C1-like domain / RAD3/XPD family / Helicase XPB/Ssl2 / ERCC3/RAD25/XPB helicase, C-terminal domain / Helicase XPB/Ssl2, N-terminal domain / Helicase conserved C-terminal domain / ERCC3/RAD25/XPB C-terminal helicase / Helical and beta-bridge domain / Helical and beta-bridge domain / Transcription factor TFIIH subunit p52/Tfb2 / Transcription factor Tfb2, C-terminal domain / Transcription factor Tfb2 / Transcription factor Tfb2 (p52) C-terminal domain / TFIIH subunit TTDA/Tfb5 / TFB5-like superfamily / Transcription factor TFIIH complex subunit Tfb5 / Transcription factor TFIIH complex subunit Tfb5 / ATP-dependent helicase Rad3/Chl1-like / : / Helicase-like, DEXD box c2 type / DEAD2 / DEAD_2 / DEXDc2 / Helicase superfamily 1/2, DinG/Rad3-like / HELICc2 / ATP-dependent helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain, DinG/Rad3-type / Helicase C-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-2 domain profile. / Helicase/UvrB, N-terminal / Type III restriction enzyme, res subunit / DNA/RNA helicase, ATP-dependent, DEAH-box type, conserved site / DEAH-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / C1-like domain superfamily / von Willebrand factor (vWF) type A domain / VWFA domain profile. / von Willebrand factor, type A / von Willebrand factor A-like domain superfamily / Zinc finger C2H2-type / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
General transcription and DNA repair factor IIH helicase subunit XPD / General transcription and DNA repair factor IIH helicase/translocase subunit XPB / General transcription factor IIH subunit 2 / General transcription factor IIH subunit 3 / General transcription factor IIH subunit 5 / General transcription factor IIH subunit 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.4 Å
データ登録者Greber BJ / Nguyen THD / Fang J / Afonine PV / Adams PD / Nogales E
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01-GM63072 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2017
タイトル: The cryo-electron microscopy structure of human transcription factor IIH.
著者: Basil J Greber / Thi Hoang Duong Nguyen / Jie Fang / Pavel V Afonine / Paul D Adams / Eva Nogales /
要旨: Human transcription factor IIH (TFIIH) is part of the general transcriptional machinery required by RNA polymerase II for the initiation of eukaryotic gene transcription. Composed of ten subunits ...Human transcription factor IIH (TFIIH) is part of the general transcriptional machinery required by RNA polymerase II for the initiation of eukaryotic gene transcription. Composed of ten subunits that add up to a molecular mass of about 500 kDa, TFIIH is also essential for nucleotide excision repair. The seven-subunit TFIIH core complex formed by XPB, XPD, p62, p52, p44, p34, and p8 is competent for DNA repair, while the CDK-activating kinase subcomplex, which includes the kinase activity of CDK7 as well as the cyclin H and MAT1 subunits, is additionally required for transcription initiation. Mutations in the TFIIH subunits XPB, XPD, and p8 lead to severe premature ageing and cancer propensity in the genetic diseases xeroderma pigmentosum, Cockayne syndrome, and trichothiodystrophy, highlighting the importance of TFIIH for cellular physiology. Here we present the cryo-electron microscopy structure of human TFIIH at 4.4 Å resolution. The structure reveals the molecular architecture of the TFIIH core complex, the detailed structures of its constituent XPB and XPD ATPases, and how the core and kinase subcomplexes of TFIIH are connected. Additionally, our structure provides insight into the conformational dynamics of TFIIH and the regulation of its activity.
履歴
登録2017年7月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年7月26日-
マップ公開2017年10月4日-
更新2020年1月29日-
現状2020年1月29日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0175
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0175
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_8816.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_8816.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Human TFIIH reconstruction obtained from particle images sorted for density near the XPD ARCH domain using signal-subtracted classification
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.32 Å/pix.
x 256 pix.
= 337.92 Å		1.32 Å/pix.
x 256 pix.
= 337.92 Å		1.32 Å/pix.
x 256 pix.
= 337.92 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.32 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0175 / ムービー #1: 0.0175
最小 - 最大-0.040265284 - 0.09702903
平均 (標準偏差)0.00002729141 (±0.0037017267)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 337.92 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.321.321.32
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z337.920337.920337.920
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-38-19-20
NX/NY/NZ858082
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.0400.0970.000

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : transcription factor IIH (TFIIH)

全体名称: transcription factor IIH (TFIIH)
要素
  • 複合体: transcription factor IIH (TFIIH)

-
超分子 #1: transcription factor IIH (TFIIH)

超分子名称: transcription factor IIH (TFIIH) / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 株: HeLa / Organelle: Nucleus / 細胞中の位置: Nucleus
分子量理論値: 490 KDa

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度0.0049 mg/mL
緩衝液pH: 7.8
構成要素:
濃度名称式
20.0 mMHEPES-KOH
150.0 mMpotassium chlorideKCl
5.0 mMmagnesium chlorideMgCl2
0.5 mMDTT
2.0 %trehalose
1.5 %glycerol
0.015 %NP-40 substitute
グリッドモデル: Protochips C-flat 4/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - #0 - Film type ID: 1 / 支持フィルム - #0 - 材質: CARBON / 支持フィルム - #0 - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - #1 - Film type ID: 2 / 支持フィルム - #1 - 材質: CARBON / 支持フィルム - #1 - トポロジー: CONTINUOUS / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 278.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: 3-4 minute incubation, 2 second blot.
詳細Natively purified complex at approx. 10 nM concentration

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 3840 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3710 pixel / デジタル化 - サンプリング間隔: 5.0 µm / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-30 / 撮影したグリッド数: 4 / 実像数: 8300 / 平均露光時間: 8.7 sec. / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
詳細: 8300 micrographs collected in four session with identical acquisition settings. Sessions lasted 4, 2, 4, and 4 days and yielded 1200, 1700, 2800, and 2600 micrographs.
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 倍率（補正後）: 37879 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN 626 SINGLE TILT LIQUID NITROGEN CRYO TRANSFER HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN

+
画像解析

詳細Micrographs were inspected for quality of Thon rings and ice contamination. Poor micrographs were rejected.
粒子像選択選択した数: 1500000
詳細: Initial rounds of particle selection using DogPicker within APPION to generate templates for subsequent RELION autopicking.
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4) / ソフトウェア - 詳細: run from within RELION
詳細: Correction within RELION based on values determined in CTFFIND4.
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

8131


詳細: Box and pixel size were adjusted before initial refinement.
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4)
詳細: RELION 3D auto-refinement (gold standard). The final 3D classification used signal-subtracted particle images. The final reconstruction used the corresponding un-subtracted particle images.
使用した粒子像数: 35900
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4) / 詳細: Maximum-likelihood 3D classification within RELION.
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4) / 詳細: Maximum-likelihood 3D refinement within RELION.
最終 3次元分類クラス数: 6 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4)
詳細: Signal-subtracted classification in RELION 1.4, using 6 classes.

-
原子モデル構築 1

詳細Fitting of a refined coordinate model obtained from a 4.4 Angstrom reconstruction of TFIIH from the same initial dataset (PDB ID 5OF4).
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る