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- EMDB-8743: Rabbit muscle aldolase using 200keV -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-8743
タイトルRabbit muscle aldolase using 200keV
マップデータFinal sharpened map of rabbit muscle aldolase
試料
  • 複合体: Rabbit Muscle Aldolase
    • タンパク質・ペプチド: Fructose-bisphosphate aldolase A
キーワードglycolytic enzyme / LYASE
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / fructose-bisphosphate aldolase / fructose-bisphosphate aldolase activity / M band / I band / glycolytic process / protein homotetramerization / positive regulation of cell migration
類似検索 - 分子機能
Fructose-bisphosphate aldolase class-I active site / Fructose-bisphosphate aldolase class-I active site. / Fructose-bisphosphate aldolase, class-I / Fructose-bisphosphate aldolase class-I / Aldolase-type TIM barrel
類似検索 - ドメイン・相同性
Fructose-bisphosphate aldolase A
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Herzik Jr MA / Wu M / Lander GC
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of Biomedical Imaging and Bioengineering (NIH/NIBIB)DP2EB020402 米国
引用ジャーナル: Nat Methods / 年: 2017
タイトル: Achieving better-than-3-Å resolution by single-particle cryo-EM at 200 keV.
著者: Mark A Herzik / Mengyu Wu / Gabriel C Lander /
要旨: Nearly all single-particle cryo-EM structures resolved to better than 4-Å resolution have been determined using 300-keV transmission electron microscopes (TEMs). We demonstrate that it is possible ...Nearly all single-particle cryo-EM structures resolved to better than 4-Å resolution have been determined using 300-keV transmission electron microscopes (TEMs). We demonstrate that it is possible to obtain reconstructions of macromolecular complexes of different sizes to better than 3-Å resolution using a 200-keV TEM. These structures are of sufficient quality to unambiguously assign amino acid rotameric conformations and identify ordered water molecules.
履歴
登録2017年5月24日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年6月14日-
マップ公開2017年6月14日-
更新2024年3月13日-
現状2024年3月13日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.045
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.045
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5vy5
  • 表面レベル: 0.045
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_8743.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_8743.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Final sharpened map of rabbit muscle aldolase
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.91 Å/pix.
x 128 pix.
= 116.48 Å		0.91 Å/pix.
x 128 pix.
= 116.48 Å		0.91 Å/pix.
x 128 pix.
= 116.48 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.91 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.045 / ムービー #1: 0.045
最小 - 最大-0.12886381 - 0.27526063
平均 (標準偏差)-0.00047117248 (±0.021202467)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ128128128
Spacing128128128
セルA=B=C: 116.48 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.910.910.91
M x/y/z128128128
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z116.480116.480116.480
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-179-179-179
NX/NY/NZ359359359
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS128128128
D min/max/mean-0.1290.275-0.000

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添付データ

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追加マップ: Unsharpened map of rabbit muscle aldolase

ファイルemd_8743_additional.map
注釈Unsharpened map of rabbit muscle aldolase
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Rabbit muscle aldolase, odd half map

ファイルemd_8743_half_map_1.map
注釈Rabbit muscle aldolase, odd half map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Rabbit muscle aldolase, even half map

ファイルemd_8743_half_map_2.map
注釈Rabbit muscle aldolase, even half map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Rabbit Muscle Aldolase

全体名称: Rabbit Muscle Aldolase
要素
  • 複合体: Rabbit Muscle Aldolase
    • タンパク質・ペプチド: Fructose-bisphosphate aldolase A

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超分子 #1: Rabbit Muscle Aldolase

超分子名称: Rabbit Muscle Aldolase / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: Rabbit Muscle Aldolase (reconstituted from lyophilized form)
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
分子量理論値: 150 KDa

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分子 #1: Fructose-bisphosphate aldolase A

分子名称: Fructose-bisphosphate aldolase A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO / EC番号: fructose-bisphosphate aldolase
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 組織: Muscle
分子量理論値: 39.263672 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: PHSHPALTPE QKKELSDIAH RIVAPGKGIL AADESTGSIA KRLQSIGTEN TEENRRFYRQ LLLTADDRVN PCIGGVILFH ETLYQKADD GRPFPQVIKS KGGVVGIKVD KGVVPLAGTN GETTTQGLDG LSERCAQYKK DGADFAKWRC VLKIGEHTPS A LAIMENAN ...文字列:
PHSHPALTPE QKKELSDIAH RIVAPGKGIL AADESTGSIA KRLQSIGTEN TEENRRFYRQ LLLTADDRVN PCIGGVILFH ETLYQKADD GRPFPQVIKS KGGVVGIKVD KGVVPLAGTN GETTTQGLDG LSERCAQYKK DGADFAKWRC VLKIGEHTPS A LAIMENAN VLARYASICQ QNGIVPIVEP EILPDGDHDL KRCQYVTEKV LAAVYKALSD HHIYLEGTLL KPNMVTPGHA CT QKYSHEE IAMATVTALR RTVPPAVTGV TFLSGGQSEE EASINLNAIN KCPLLKPWAL TFSYGRALQA SALKAWGGKK ENL KAAQEE YVKRALANSL ACQGKYTPSG QAGAAASESL FISNHAY

UniProtKB: Fructose-bisphosphate aldolase A

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.6 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMC8H18N2O4SHEPES
50.0 mMNaClsodium chloride
グリッドモデル: Quantifoil, UltrAuFoil, R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING / 前処理 - 時間: 7 sec. / 前処理 - 雰囲気: OTHER / 前処理 - 気圧: 0.009000000000000001 kPa / 詳細: 15 Watts
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER
詳細: 3 uL of sample/grid was manually blotted for 4 seconds prior to immediate plunge-freezing in liquid nitrogen-cooled ethane..
詳細Specimen was prepared from lyophilized rabbit muscle aldolase (Sigma Aldrich)

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / デジタル化 - サイズ - 横: 7420 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 7676 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-44 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 810 / 平均露光時間: 11.0 sec. / 平均電子線量: 68.0 e/Å2
詳細: Images collected using stage position navigation to target exposure.
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.7 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm / 倍率（公称値）: 45000
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細Movies were collected in super-resolution mode and Fourier-binned by two prior to motion correction and dose weighting using MotionCor2 program.
粒子像選択選択した数: 1009341
詳細: Template-based particle picking was performed using templates generated from reference-free 2D classification of an initial set of automated particle picks.
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

6ald


詳細: Initial model was low-passed filtered to 30 Angstrom resolution
最終 再構成想定した対称性 - 点群: D2 (2回x2回 2面回転対称)
アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0) / 使用した粒子像数: 83910
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0)
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

詳細Starting model was generated by stripping PDB entry 6ALD of all ligands and alternate conformations, then refining into the EM density using imposed symmetry while adjusting weighting/scoring according to estimated map resolution. The top 10 generated models (ranked based on quality metrics) were real-space refined using Phenix software.
精密化空間: REAL / プロトコル: OTHER / 温度因子: 35 / 当てはまり具合の基準: Maximum Likelihood
得られたモデル

PDB-5vy5:
Rabbit muscle aldolase using 200keV

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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