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- EMDB-8577: CryoEM structure of the helical assembly of full length MxB -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-8577
タイトルCryoEM structure of the helical assembly of full length MxB
マップデータStructure of full-length wild type dynamin-like MxB
試料
  • 複合体: helical assembly of MBP fusion of MxB
    • タンパク質・ペプチド: Interferon-induced GTP-binding protein Mx2
キーワードcryoEM / mx2 / mxb / assembly / interferon / hiv-1 / dynamin / helical reconstruction / Molecular dynamic simulation / antiviral protein
機能・相同性
機能・相同性情報


synaptic vesicle budding from presynaptic endocytic zone membrane / response to interferon-alpha / regulation of nucleocytoplasmic transport / mRNA transport / nuclear pore / defense response / response to virus / receptor internalization / ISG15 antiviral mechanism / Interferon alpha/beta signaling ...synaptic vesicle budding from presynaptic endocytic zone membrane / response to interferon-alpha / regulation of nucleocytoplasmic transport / mRNA transport / nuclear pore / defense response / response to virus / receptor internalization / ISG15 antiviral mechanism / Interferon alpha/beta signaling / protein transport / presynapse / microtubule binding / defense response to virus / microtubule / regulation of cell cycle / innate immune response / GTPase activity / synapse / GTP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dynamin GTPase effector / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin, GTPase region, conserved site / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Dynamin stalk domain / Dynamin central region / GTPase effector domain / GED domain profile. / Dynamin, GTPase domain ...Dynamin GTPase effector / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin, GTPase region, conserved site / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Dynamin stalk domain / Dynamin central region / GTPase effector domain / GED domain profile. / Dynamin, GTPase domain / Dynamin, GTPase / Dynamin / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Dynamin, N-terminal / Dynamin family / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Interferon-induced GTP-binding protein Mx2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.6 Å
データ登録者Alvarez FJD / He S / Scheres SHW / Zhang P
資金援助 米国, 英国, 3件
OrganizationGrant number国
National Institutes of HealthGM082251, GM085043, GM104601, GM067887, AI039394 米国
Medical Research Council (United Kingdom)MC_UP_A025_1013 英国
National Science FoundationOCI 07-25070, ACI-1238993 米国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2017
タイトル: CryoEM structure of MxB reveals a novel oligomerization interface critical for HIV restriction.
著者: Frances J D Alvarez / Shaoda He / Juan R Perilla / Sooin Jang / Klaus Schulten / Alan N Engelman / Sjors H W Scheres / Peijun Zhang /
要旨: Human dynamin-like, interferon-induced myxovirus resistance 2 (Mx2 or MxB) is a potent HIV-1 inhibitor. Antiviral activity requires both the amino-terminal region of MxB and protein oligomerization, ...Human dynamin-like, interferon-induced myxovirus resistance 2 (Mx2 or MxB) is a potent HIV-1 inhibitor. Antiviral activity requires both the amino-terminal region of MxB and protein oligomerization, each of which has eluded structural determination due to difficulties in protein preparation. We report that maltose binding protein-fused, full-length wild-type MxB purifies as oligomers and further self-assembles into helical arrays in physiological salt. Guanosine triphosphate (GTP), but not guanosine diphosphate, binding results in array disassembly, whereas subsequent GTP hydrolysis allows its reformation. Using cryo-electron microscopy (cryoEM), we determined the MxB assembly structure at 4.6 Å resolution, representing the first near-atomic resolution structure in the mammalian dynamin superfamily. The structure revealed previously described and novel MxB assembly interfaces. Mutational analyses demonstrated a critical role for one of the novel interfaces in HIV-1 restriction.
履歴
登録2017年2月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年4月5日-
マップ公開2018年2月21日-
更新2024年5月15日-
現状2024年5月15日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.045
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.045
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5uot
  • 表面レベル: 0.045
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-5uot
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_8577.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_8577.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 347.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Structure of full-length wild type dynamin-like MxB
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.15 Å/pix.
x 450 pix.
= 516.15 Å		1.15 Å/pix.
x 450 pix.
= 516.15 Å		1.15 Å/pix.
x 450 pix.
= 516.15 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.147 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 4.5 / ムービー #1: 0.045
最小 - 最大-0.09070253 - 0.19853778
平均 (標準偏差)0.0008830468 (±0.011216302)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-225-225-225
サイズ450450450
Spacing450450450
セルA=B=C: 516.14996 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.1471.1471.147
M x/y/z450450450
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z516.150516.150516.150
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-225-225-225
NC/NR/NS450450450
D min/max/mean-0.0910.1990.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : helical assembly of MBP fusion of MxB

全体名称: helical assembly of MBP fusion of MxB
要素
  • 複合体: helical assembly of MBP fusion of MxB
    • タンパク質・ペプチド: Interferon-induced GTP-binding protein Mx2

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超分子 #1: helical assembly of MBP fusion of MxB

超分子名称: helical assembly of MBP fusion of MxB / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 125.2 KDa

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分子 #1: Interferon-induced GTP-binding protein Mx2

分子名称: Interferon-induced GTP-binding protein Mx2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 62 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 70.979758 KDa
組換発現生物種: Mammalia (両生類)
配列文字列: YEQKVRPCID LIDSLRALGV EQDLALPAIA VIGDQSSGKS SVLEALSGVA LPRGSGIVTR CPLVLKLKKQ PCEAWAGRIS YRNTELELQ DPGQVEKEIH KAQNVMAGNG RGISHELISL EITSPEVPDL TIIDLPGITR VAVDNQPRDI GLQIKALIKK Y IQRQQTIN ...文字列:
YEQKVRPCID LIDSLRALGV EQDLALPAIA VIGDQSSGKS SVLEALSGVA LPRGSGIVTR CPLVLKLKKQ PCEAWAGRIS YRNTELELQ DPGQVEKEIH KAQNVMAGNG RGISHELISL EITSPEVPDL TIIDLPGITR VAVDNQPRDI GLQIKALIKK Y IQRQQTIN LVVVPCNVDI ATTEALSMAH EVDPEGDRTI GILTKPDLMD RGTEKSVMNV VRNLTYPLKK GYMIVKCRGQ QE ITNRLSL AEATKKEITF FQTHPYFRVL LEEGSATVPR LAERLTTELI MHIQKSLPLL EGQIRESHQK ATEELRRCGA DIP SQEADK MFFLIEKIKM FNQDIEKLVE GEEVVRENET RLYNKIREDF KNWVGILATN TQKVKNIIHE EVEKYEKQYR GKEL LGFVN YKTFEIIVHQ YIQQLVEPAL SMLQKAMEII QQAFINVAKK HFGEFFNLNQ TVQSTIEDIK VKHTAKAENM IQLQF RMEQ MVFCQDQIYS VVLKKVREEI FNPLGTPSQN MKLNSHFPSN ESSVSSFTEI GIHLNAYFLE TSKRLANQIP FIIQYF MLR ENGDSLQKAM MQILQEKNRY SWLLQEQSET ATKRRILKER IYRLTQARHA LCQFSS

UniProtKB: Interferon-induced GTP-binding protein Mx2

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態helical array

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試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 7
構成要素:
濃度式名称
150.0 mMNaClsodium chloride
20.0 mMHEPES2-[4-(2-hydroxyethyl)piperazin-1-yl]ethanesulfonic acid
2.0 mMEGTA(ethylene glycol-bis(B-aminoethyl ether)-N,N,N',N'-tetraacetic acid)
1.0 mMDTTDithiothreitol
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 40 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 298 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
検出モード: INTEGRATING / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 2-6 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1123 / 平均露光時間: 1.6 sec. / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 93000
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成使用したクラス数: 64
想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 8.25 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 58.4 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0 beta) / 使用した粒子像数: 44955
Segment selection選択した数: 51553 / ソフトウェア - 名称: EMAN (ver. 2.0)
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

4whj


Chain - Chain ID: A / Chain - Residue range: 92-711 / Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-5uot:
CryoEM structure of the helical assembly of full length MxB

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原子モデル構築 2

初期モデルPDB ID:

4whj


Chain - Chain ID: B / Chain - Residue range: 92-711 / Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
得られたモデル

PDB-5uot:
CryoEM structure of the helical assembly of full length MxB

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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