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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-8491 | |||||||||
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タイトル | E. coli CTP synthase CC mutant filament | |||||||||
![]() | E. coli CTP synthase CC mutant filament | |||||||||
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機能・相同性 | ![]() CTP synthase (glutamine hydrolysing) / CTP synthase activity / cytoophidium / 'de novo' CTP biosynthetic process / pyrimidine nucleobase biosynthetic process / glutaminase activity / CTP biosynthetic process / glutamine metabolic process / protein homotetramerization / magnesium ion binding ...CTP synthase (glutamine hydrolysing) / CTP synthase activity / cytoophidium / 'de novo' CTP biosynthetic process / pyrimidine nucleobase biosynthetic process / glutaminase activity / CTP biosynthetic process / glutamine metabolic process / protein homotetramerization / magnesium ion binding / protein-containing complex / ATP binding / identical protein binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.6 Å | |||||||||
![]() | Lynch E / Kollman J | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Human CTP synthase filament structure reveals the active enzyme conformation. 著者: Eric M Lynch / Derrick R Hicks / Matthew Shepherd / James A Endrizzi / Allison Maker / Jesse M Hansen / Rachael M Barry / Zemer Gitai / Enoch P Baldwin / Justin M Kollman / ![]() ![]() 要旨: The universally conserved enzyme CTP synthase (CTPS) forms filaments in bacteria and eukaryotes. In bacteria, polymerization inhibits CTPS activity and is required for nucleotide homeostasis. Here we ...The universally conserved enzyme CTP synthase (CTPS) forms filaments in bacteria and eukaryotes. In bacteria, polymerization inhibits CTPS activity and is required for nucleotide homeostasis. Here we show that for human CTPS, polymerization increases catalytic activity. The cryo-EM structures of bacterial and human CTPS filaments differ considerably in overall architecture and in the conformation of the CTPS protomer, explaining the divergent consequences of polymerization on activity. The structure of human CTPS filament, the first structure of the full-length human enzyme, reveals a novel active conformation. The filament structures elucidate allosteric mechanisms of assembly and regulation that rely on a conserved conformational equilibrium. The findings may provide a mechanism for increasing human CTPS activity in response to metabolic state and challenge the assumption that metabolic filaments are generally storage forms of inactive enzymes. Allosteric regulation of CTPS polymerization by ligands likely represents a fundamental mechanism underlying assembly of other metabolic filaments. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 116.1 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 9.4 KB 9.4 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 56.5 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 79.1 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 78.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 494 B | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
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注釈 | E. coli CTP synthase CC mutant filament | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.26 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : E. coli CTP synthase CC mutant filament
全体 | 名称: E. coli CTP synthase CC mutant filament |
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要素 |
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-超分子 #1: E. coli CTP synthase CC mutant filament
超分子 | 名称: E. coli CTP synthase CC mutant filament / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 詳細: Disulfide-crosslinked E. coli CTP synthase filaments assembled in non-reducing buffer; substrates UTP and ATP added after filament assembly |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | らせん対称体再構成法 |
試料の集合状態 | filament |
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試料調製
濃度 | 0.15 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 8 |
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
詳細 | Filaments were assembled by dialysis into non-reducing buffer (50 mM Na-HEPES pH 8.0), and then incubated with MgCl2 (10 mM), UTP (0.6 mM), and ATP (1.5 mM). |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TECNAI F20 |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 45.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | ![]() モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
最終 再構成 | 想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 83.5 Å 想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 50.6 ° 想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C2 (2回回転対称) 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア: (名称: SPIDER, hsearch_lorentz) / 使用した粒子像数: 7135 |
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CTF補正 | ソフトウェア - 名称: CTFFIND |
初期モデル | モデルのタイプ: OTHER / 詳細: Cylinder |
最終 角度割当 | タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: SPIDER |