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万見
- EMDB-8318: Mutant E. coli GroEL (C-terminal truncated) bound with PepQ -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-8318
タイトルMutant E. coli GroEL (C-terminal truncated) bound with PepQ
マップデータmutant E. coli GroEL (C-terminal truncated) bound with PepQ
試料
  • 複合体: Tetradecamer complex of C-terminal truncated mutant E. coli GroEL bound with PepQ
    • タンパク質・ペプチド: GroEL
    • タンパク質・ペプチド: PepQ
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoric triester hydrolase activity / Xaa-Pro dipeptidase / proline dipeptidase activity / metallodipeptidase activity / dipeptidase activity / GroEL-GroES complex / chaperonin ATPase / virion assembly / peptide catabolic process / chaperone cofactor-dependent protein refolding ...phosphoric triester hydrolase activity / Xaa-Pro dipeptidase / proline dipeptidase activity / metallodipeptidase activity / dipeptidase activity / GroEL-GroES complex / chaperonin ATPase / virion assembly / peptide catabolic process / chaperone cofactor-dependent protein refolding / aminopeptidase activity / isomerase activity / ATP-dependent protein folding chaperone / response to radiation / unfolded protein binding / protein folding / manganese ion binding / response to heat / protein refolding / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / proteolysis / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Xaa-Pro dipeptidase / : / Xaa-Pro dipeptidase, N-terminal domain / Peptidase M24B, X-Pro dipeptidase/aminopeptidase P, conserved site / Aminopeptidase P and proline dipeptidase signature. / Creatinase/Aminopeptidase P/Spt16, N-terminal / Chaperonin Cpn60, conserved site / Chaperonins cpn60 signature. / Chaperonin Cpn60/GroEL / Peptidase M24 ...Xaa-Pro dipeptidase / : / Xaa-Pro dipeptidase, N-terminal domain / Peptidase M24B, X-Pro dipeptidase/aminopeptidase P, conserved site / Aminopeptidase P and proline dipeptidase signature. / Creatinase/Aminopeptidase P/Spt16, N-terminal / Chaperonin Cpn60, conserved site / Chaperonins cpn60 signature. / Chaperonin Cpn60/GroEL / Peptidase M24 / Metallopeptidase family M24 / Creatinase/aminopeptidase-like / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family
類似検索 - ドメイン・相同性
Chaperonin GroEL / Xaa-Pro dipeptidase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌) / Escherichia (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.3 Å
データ登録者Jiang M / Zhang J
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2017
タイトル: GroEL actively stimulates folding of the endogenous substrate protein PepQ.
著者: Jeremy Weaver / Mengqiu Jiang / Andrew Roth / Jason Puchalla / Junjie Zhang / Hays S Rye /
要旨: Many essential proteins cannot fold without help from chaperonins, like the GroELS system of Escherichia coli. How chaperonins accelerate protein folding remains controversial. Here we test key ...Many essential proteins cannot fold without help from chaperonins, like the GroELS system of Escherichia coli. How chaperonins accelerate protein folding remains controversial. Here we test key predictions of both passive and active models of GroELS-stimulated folding, using the endogenous E. coli metalloprotease PepQ. While GroELS increases the folding rate of PepQ by over 15-fold, we demonstrate that slow spontaneous folding of PepQ is not caused by aggregation. Fluorescence measurements suggest that, when folding inside the GroEL-GroES cavity, PepQ populates conformations not observed during spontaneous folding in free solution. Using cryo-electron microscopy, we show that the GroEL C-termini make physical contact with the PepQ folding intermediate and help retain it deep within the GroEL cavity, resulting in reduced compactness of the PepQ monomer. Our findings strongly support an active model of chaperonin-mediated protein folding, where partial unfolding of misfolded intermediates plays a key role.
履歴
登録2016年8月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2016年10月5日-
マップ公開2017年7月12日-
更新2017年7月12日-
現状2017年7月12日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.07
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.07
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_8318.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_8318.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈mutant E. coli GroEL (C-terminal truncated) bound with PepQ
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
3.7 Å/pix.
x 80 pix.
= 296. Å		3.7 Å/pix.
x 80 pix.
= 296. Å		3.7 Å/pix.
x 80 pix.
= 296. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 3.7 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.07 / ムービー #1: 0.07
最小 - 最大-0.19831309 - 0.47725803
平均 (標準偏差)0.0053920974 (±0.030527208)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ808080
Spacing808080
セルA=B=C: 296.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z3.73.73.7
M x/y/z808080
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z296.000296.000296.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ00-41
NX/NY/NZ737384
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS808080
D min/max/mean-0.1980.4770.005

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Tetradecamer complex of C-terminal truncated mutant E. coli GroEL...

全体名称: Tetradecamer complex of C-terminal truncated mutant E. coli GroEL bound with PepQ
要素
  • 複合体: Tetradecamer complex of C-terminal truncated mutant E. coli GroEL bound with PepQ
    • タンパク質・ペプチド: GroEL
    • タンパク質・ペプチド: PepQ

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超分子 #1: Tetradecamer complex of C-terminal truncated mutant E. coli GroEL...

超分子名称: Tetradecamer complex of C-terminal truncated mutant E. coli GroEL bound with PepQ
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
組換プラスミド: pET21a

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分子 #1: GroEL

分子名称: GroEL / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MAAKDVKFGN DARVKMLRGV NVLADAVKVT LGPKGRNVVL DKSFGAPTIT KDGVSVAREI ELEDKFENMG AQMVKEVASK ANDAAGDGTT TATVLAQAII TEGLKAVAAG MNPMDLKRGI DKAVTAAVEE LKALSVPCSD SKAIAQVGTI SANSDETVGK LIAEAMDKVG ...文字列:
MAAKDVKFGN DARVKMLRGV NVLADAVKVT LGPKGRNVVL DKSFGAPTIT KDGVSVAREI ELEDKFENMG AQMVKEVASK ANDAAGDGTT TATVLAQAII TEGLKAVAAG MNPMDLKRGI DKAVTAAVEE LKALSVPCSD SKAIAQVGTI SANSDETVGK LIAEAMDKVG KEGVITVEDG TGLQDELDVV EGMQFDRGYL SPYFINKPET GAVELESPFI LLADKKISNI REMLPVLEAV AKAGKPLLII AEDVEGEALA TAVVNTIRGI VKVAAVKAPG FGDRRKAMLQ DIATLTGGTV ISEEIGMELE KATLEDLGQA KRVVINKDTT TIIDGVGEEA AIQGRVAQIR QQIEEATSDY DREKLQERVA KLAGGVAVIK VGAATEVEMK EKKARVEDAL HATRAAVEEG VVAGGGVALI RVASKLADLR GQNEDQNVGI KVALRAMEAP LRQIVLNCGE EPSVVANTVK GGDGNYGYNA ATEEYGNMID MGILDPTKVT RSALQYAASV AGLMITTECM VTDL

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分子 #2: PepQ

分子名称: PepQ / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia (バクテリア)
配列文字列: MESLASLYKN HIATLQERTR DALARFKLDA LLIHSGELFN VFLDDHPYPF KVNPQFKAWV PVTQVPNCWL LVDGVNKPKL WFYLPVDYWH NVEPLPTSFW TEDVEVIALP KADGIGSLLP AARGNIGYIG PVPERALQLG IEASNINPKG VIDYLHYYRS FKTEYELACM ...文字列:
MESLASLYKN HIATLQERTR DALARFKLDA LLIHSGELFN VFLDDHPYPF KVNPQFKAWV PVTQVPNCWL LVDGVNKPKL WFYLPVDYWH NVEPLPTSFW TEDVEVIALP KADGIGSLLP AARGNIGYIG PVPERALQLG IEASNINPKG VIDYLHYYRS FKTEYELACM REAQKMAVNG HRAAEEAFRS GMSEFDINIA YLTATGHRDT DEPYSNIVAL NEHAAVLHYT KLDHQAPEEM RSFLLDAGAE YNGYAADLTR TWPAKSDNDY AQLVKDVNDE QLALIATMKA GVSYVDYHIQ FHQRIAKLLR KHQIITDMSE EAMVENDLTG PFMPHGIGHP LGLQVHDVAG FMQDDSGTHL AAPAKYPYLR CTRILQPGMV LTIEPGIYFI ESLLAPWREG QFSKHFNWQK IEALKPFGGI RIEDNVVIHE NNVENMTRDL KLA

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 19.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

4hel

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 26392
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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