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- EMDB-8125: BG505 SOSIP.664 HIV-1 Env trimer in complex with anti-HIV fusion ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-8125
タイトルBG505 SOSIP.664 HIV-1 Env trimer in complex with anti-HIV fusion peptide targeting N123-VRC34.01 Fab
マップデータNone
試料
  • 複合体: Complex containing 3 copies of N123-VRC34.01 anti-HIV Fab bound to a trimer of HIV-1 Env B505 SOSIP.664
    • 複合体: HIV-1 Env BG505 SOSIP.664
    • 複合体: Anti-HIV N123-VRC34.01 antibody fragment antigen binding
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of plasma membrane raft polarization / positive regulation of receptor clustering / positive regulation of establishment of T cell polarity / host cell endosome membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / viral protein processing / fusion of virus membrane with host plasma membrane / virus-mediated perturbation of host defense response / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope ...positive regulation of plasma membrane raft polarization / positive regulation of receptor clustering / positive regulation of establishment of T cell polarity / host cell endosome membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / viral protein processing / fusion of virus membrane with host plasma membrane / virus-mediated perturbation of host defense response / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Envelope glycoprotein Gp160 / Retroviral envelope protein / Retroviral envelope protein GP41-like / Gp120 core superfamily / Envelope glycoprotein GP120 / Human immunodeficiency virus 1, envelope glycoprotein Gp120
類似検索 - ドメイン・相同性
Envelope glycoprotein gp160
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 17.0 Å
データ登録者Ozorowski G / Ward AB
引用ジャーナル: Science / 年: 2016
タイトル: Fusion peptide of HIV-1 as a site of vulnerability to neutralizing antibody.
著者: Rui Kong / Kai Xu / Tongqing Zhou / Priyamvada Acharya / Thomas Lemmin / Kevin Liu / Gabriel Ozorowski / Cinque Soto / Justin D Taft / Robert T Bailer / Evan M Cale / Lei Chen / Chang W Choi ...著者: Rui Kong / Kai Xu / Tongqing Zhou / Priyamvada Acharya / Thomas Lemmin / Kevin Liu / Gabriel Ozorowski / Cinque Soto / Justin D Taft / Robert T Bailer / Evan M Cale / Lei Chen / Chang W Choi / Gwo-Yu Chuang / Nicole A Doria-Rose / Aliaksandr Druz / Ivelin S Georgiev / Jason Gorman / Jinghe Huang / M Gordon Joyce / Mark K Louder / Xiaochu Ma / Krisha McKee / Sijy O'Dell / Marie Pancera / Yongping Yang / Scott C Blanchard / Walther Mothes / Dennis R Burton / Wayne C Koff / Mark Connors / Andrew B Ward / Peter D Kwong / John R Mascola /
要旨: The HIV-1 fusion peptide, comprising 15 to 20 hydrophobic residues at the N terminus of the Env-gp41 subunit, is a critical component of the virus-cell entry machinery. Here, we report the ...The HIV-1 fusion peptide, comprising 15 to 20 hydrophobic residues at the N terminus of the Env-gp41 subunit, is a critical component of the virus-cell entry machinery. Here, we report the identification of a neutralizing antibody, N123-VRC34.01, which targets the fusion peptide and blocks viral entry by inhibiting conformational changes in gp120 and gp41 subunits of Env required for entry. Crystal structures of N123-VRC34.01 liganded to the fusion peptide, and to the full Env trimer, revealed an epitope consisting of the N-terminal eight residues of the gp41 fusion peptide and glycan N88 of gp120, and molecular dynamics showed that the N-terminal portion of the fusion peptide can be solvent-exposed. These results reveal the fusion peptide to be a neutralizing antibody epitope and thus a target for vaccine design.
履歴
登録2016年3月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2016年6月1日-
マップ公開2016年6月1日-
更新2018年2月14日-
現状2018年2月14日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_8125.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_8125.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 15.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈None
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.57 Å/pix.
x 160 pix.
= 251.2 Å		1.57 Å/pix.
x 160 pix.
= 251.2 Å		1.57 Å/pix.
x 160 pix.
= 251.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.57 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 5. / ムービー #1: 5
最小 - 最大-16.328806 - 39.342570000000002
平均 (標準偏差)0.44375223 (±3.9348037)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ160160160
Spacing160160160
セルA=B=C: 251.20001 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.571.571.57
M x/y/z160160160
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z251.200251.200251.200
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ281156
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS160160160
D min/max/mean-16.32939.3430.444

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Complex containing 3 copies of N123-VRC34.01 anti-HIV Fab bound t...

全体名称: Complex containing 3 copies of N123-VRC34.01 anti-HIV Fab bound to a trimer of HIV-1 Env B505 SOSIP.664
要素
  • 複合体: Complex containing 3 copies of N123-VRC34.01 anti-HIV Fab bound to a trimer of HIV-1 Env B505 SOSIP.664
    • 複合体: HIV-1 Env BG505 SOSIP.664
    • 複合体: Anti-HIV N123-VRC34.01 antibody fragment antigen binding

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超分子 #1: Complex containing 3 copies of N123-VRC34.01 anti-HIV Fab bound t...

超分子名称: Complex containing 3 copies of N123-VRC34.01 anti-HIV Fab bound to a trimer of HIV-1 Env B505 SOSIP.664
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
分子量理論値: 570 KDa

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超分子 #2: HIV-1 Env BG505 SOSIP.664

超分子名称: HIV-1 Env BG505 SOSIP.664 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1
詳細: Soluble and stabilized HIV-1 Env trimer from strain BG505. Engineered disulfide between A501C and T605C. I559P mutation to stabilize in pre-fusion state. Addition of N332 to restore ...詳細: Soluble and stabilized HIV-1 Env trimer from strain BG505. Engineered disulfide between A501C and T605C. I559P mutation to stabilize in pre-fusion state. Addition of N332 to restore glycosylation site for purification and antigenic properties. Truncation after D664 to increase solubility. Formed with three gp140 subunits.
由来(天然)生物種: Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
株: BG505
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組換細胞: HEK293F / 組換プラスミド: pPPI4

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超分子 #3: Anti-HIV N123-VRC34.01 antibody fragment antigen binding

超分子名称: Anti-HIV N123-VRC34.01 antibody fragment antigen binding
タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組換細胞: Expi 293 / 組換プラスミド: pcDNA3.1
分子量理論値: 50 KDa

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.03 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度名称式
50.0 mMTris
150.0 mMSodium chlorideNaCl

詳細: Sterile filtered buffer
染色タイプ: NEGATIVE / 材質: 2% w/v uranyl formate
詳細: Negatively stained EM samples were prepared on carbon-coated Cu400 grids by applying sample for 10 seconds, blotting, applying 2% w/v uranyl formate for 45 seconds, and blotting again.
グリッドモデル: EMS / 材質: COPPER / 支持フィルム - 材質: CARBON / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING
詳細Trimers were incubated with a 6-molar excess of Fab overnight at room temperature.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI 20
詳細Collected a tilt series of -50, -40, -30, -20, -10, and 0 degrees.
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI CETA (4k x 4k) / デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / デジタル化 - サンプリング間隔: 14.0 µm / 平均電子線量: 25.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 92000
試料ステージ試料ホルダーモデル: SIDE ENTRY, EUCENTRIC

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画像解析

詳細Dark and light camera corrections were performed prior to data acquisition.
初期モデルモデルのタイプ: NONE
詳細: EMAN2 e2initialmodel.py was used to generate an initial model from 2D class averages.
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C3 (3回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 17.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPARX / ソフトウェア - 詳細: sxali3d.py / 使用した粒子像数: 9261
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: EMAN2 / ソフトウェア - 詳細: e2initialmodel.py
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: SPARX / ソフトウェア - 詳細: sxali3d.py
詳細: Sparx sxali3d.py was used to refine particles against an initial model generated by EMAN2.

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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