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万見
- EMDB-7786: human PKD2 F604P mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-7786
タイトルhuman PKD2 F604P mutant
マップデータHuman PKD2 F604P mutant
試料
  • 細胞器官・細胞要素: PKD2
    • タンパク質・ペプチド: Polycystin-2
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
機能・相同性
機能・相同性情報


detection of nodal flow / metanephric smooth muscle tissue development / metanephric cortex development / metanephric cortical collecting duct development / metanephric distal tubule development / polycystin complex / mesonephric tubule development / mesonephric duct development / metanephric part of ureteric bud development / determination of liver left/right asymmetry ...detection of nodal flow / metanephric smooth muscle tissue development / metanephric cortex development / metanephric cortical collecting duct development / metanephric distal tubule development / polycystin complex / mesonephric tubule development / mesonephric duct development / metanephric part of ureteric bud development / determination of liver left/right asymmetry / renal tubule morphogenesis / metanephric ascending thin limb development / HLH domain binding / metanephric mesenchyme development / metanephric S-shaped body morphogenesis / renal artery morphogenesis / basal cortex / positive regulation of inositol 1,4,5-trisphosphate-sensitive calcium-release channel activity / migrasome / cilium organization / VxPx cargo-targeting to cilium / detection of mechanical stimulus / calcium-induced calcium release activity / voltage-gated monoatomic ion channel activity / muscle alpha-actinin binding / cation channel complex / regulation of calcium ion import / placenta blood vessel development / cellular response to hydrostatic pressure / outward rectifier potassium channel activity / cellular response to fluid shear stress / non-motile cilium / cellular response to osmotic stress / actinin binding / voltage-gated monoatomic cation channel activity / motile cilium / transcription regulator inhibitor activity / aorta development / determination of left/right symmetry / inorganic cation transmembrane transport / voltage-gated sodium channel activity / neural tube development / ciliary membrane / protein heterotetramerization / branching involved in ureteric bud morphogenesis / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / spinal cord development / heart looping / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / cytoplasmic side of endoplasmic reticulum membrane / centrosome duplication / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / voltage-gated potassium channel activity / potassium channel activity / embryonic placenta development / voltage-gated calcium channel activity / sodium ion transmembrane transport / monoatomic cation channel activity / cellular response to cAMP / release of sequestered calcium ion into cytosol / cytoskeletal protein binding / potassium ion transmembrane transport / cellular response to calcium ion / liver development / basal plasma membrane / ciliary basal body / establishment of localization in cell / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / phosphoprotein binding / protein tetramerization / calcium ion transmembrane transport / cytoplasmic vesicle membrane / cilium / mitotic spindle / Wnt signaling pathway / intracellular calcium ion homeostasis / cellular response to reactive oxygen species / calcium ion transport / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / cell-cell junction / lamellipodium / heart development / regulation of cell population proliferation / ATPase binding / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / basolateral plasma membrane / protein homotetramerization / transmembrane transporter binding / cell surface receptor signaling pathway / regulation of cell cycle / negative regulation of cell population proliferation / signaling receptor binding / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / positive regulation of gene expression / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome
類似検索 - 分子機能
Ferredoxin I 4Fe-4S cluster domain / : / Polycystic kidney disease type 2 protein / Polycystin domain / Polycystin domain / Polycystin cation channel, PKD1/PKD2 / Polycystin cation channel / Voltage-dependent channel domain superfamily / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.54 Å
データ登録者Zheng W / Yang X / Bulkley D / Chen XZ / Cao E
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)R01 DK110575-01 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: Hydrophobic pore gates regulate ion permeation in polycystic kidney disease 2 and 2L1 channels.
著者: Wang Zheng / Xiaoyong Yang / Ruikun Hu / Ruiqi Cai / Laura Hofmann / Zhifei Wang / Qiaolin Hu / Xiong Liu / David Bulkley / Yong Yu / Jingfeng Tang / Veit Flockerzi / Ying Cao / Erhu Cao / Xing-Zhen Chen /
要旨: PKD2 and PKD1 genes are mutated in human autosomal dominant polycystic kidney disease. PKD2 can form either a homomeric cation channel or a heteromeric complex with the PKD1 receptor, presumed to ...PKD2 and PKD1 genes are mutated in human autosomal dominant polycystic kidney disease. PKD2 can form either a homomeric cation channel or a heteromeric complex with the PKD1 receptor, presumed to respond to ligand(s) and/or mechanical stimuli. Here, we identify a two-residue hydrophobic gate in PKD2L1, and a single-residue hydrophobic gate in PKD2. We find that a PKD2 gain-of-function gate mutant effectively rescues PKD2 knockdown-induced phenotypes in embryonic zebrafish. The structure of a PKD2 activating mutant F604P by cryo-electron microscopy reveals a π- to α-helix transition within the pore-lining helix S6 that leads to repositioning of the gate residue and channel activation. Overall the results identify hydrophobic gates and a gating mechanism of PKD2 and PKD2L1.
履歴
登録2018年4月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年6月27日-
マップ公開2018年6月27日-
更新2020年7月29日-
現状2020年7月29日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6d1w
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_7786.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_7786.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 27 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Human PKD2 F604P mutant
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.22 Å/pix.
x 192 pix.
= 233.395 Å		1.22 Å/pix.
x 192 pix.
= 233.395 Å		1.22 Å/pix.
x 192 pix.
= 233.395 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.2156 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.04 / ムービー #1: 0.04
最小 - 最大-0.12531123 - 0.21940334
平均 (標準偏差)0.0012095302 (±0.008277643)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ192192192
Spacing192192192
セルA=B=C: 233.3952 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.21559895833331.21559895833331.2155989583333
M x/y/z192192192
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z233.395233.395233.395
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS192192192
D min/max/mean-0.1250.2190.001

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添付データ

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ハーフマップ: Human PKD2 F604P mutant

ファイルemd_7786_half_map_1.map
注釈Human PKD2 F604P mutant
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Human PKD2 F604P mutant

ファイルemd_7786_half_map_2.map
注釈Human PKD2 F604P mutant
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : PKD2

全体名称: PKD2
要素
  • 細胞器官・細胞要素: PKD2
    • タンパク質・ペプチド: Polycystin-2
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

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超分子 #1: PKD2

超分子名称: PKD2 / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 300 kDa/nm
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組換細胞: HEK293S

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分子 #1: Polycystin-2

分子名称: Polycystin-2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 84.996336 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: EIEMQRIRQA AARDPPAGAA ASPSPPLSSC SRQAWSRDNP GFEAEEEEEE VEGEEGGMVV EMDVEWRPGS RRSAASSAVS SVGARSRGL GGYHGAGHPS GRRRRREDQG PPCPSPVGGG DPLHRHLPLE GQPPRVAWAE RLVRGLRGLW GTRLMEESST N REKYLKSV ...文字列:
EIEMQRIRQA AARDPPAGAA ASPSPPLSSC SRQAWSRDNP GFEAEEEEEE VEGEEGGMVV EMDVEWRPGS RRSAASSAVS SVGARSRGL GGYHGAGHPS GRRRRREDQG PPCPSPVGGG DPLHRHLPLE GQPPRVAWAE RLVRGLRGLW GTRLMEESST N REKYLKSV LRELVTYLLF LIVLCILTYG MMSSNVYYYT RMMSQLFLDT PVSKTEKTNF KTLSSMEDFW KFTEGSLLDG LY WKMQPSN QTEADNRSFI FYENLLLGVP RIRQLRVRNG SCSIPQDLRD EIKECYDVYS VSSEDRAPFG PRNGTAWIYT SEK DLNGSS HWGIIATYSG AGYYLDLSRT REETAAQVAS LKKNVWLDRG TRATFIDFSV YNANINLFCV VRLLVEFPAT GGVI PSWQF QPLKLIRYVT TFDFFLAACE IIFCFFIFYY VVEEILEIRI HKLHYFRSFW NCLDVVIVVL SVVAIGINIY RTSNV EVLL QFLEDQNTFP NFEHLAYWQI QFNNIAAVTV FFVWIKLFKF INFNRTMSQL STTMSRCAKD LFGFAIMPFI IFLAYA QLA YLVFGTQVDD FSTFQECIFT QFRIILGDIN FAEIEEANRV LGPIYFTTFV FFMFFILLNM FLAIINDTYS EVKSDLA QQ KAEMELSDLI RKGYHKALVK LKLKKNTVDD ISESLRQGGG KLNFDELRQD LKGKGHTDAE IEAIFTKYDQ DGDQELTE H EHQQMRDDLE KEREDLDLD

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分子 #2: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 12 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.54 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 387454
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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