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- EMDB-71090: Nanodisc-embedded human TF/FVIIa/XK1 in complex with 10H10 Fab (n... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-71090
タイトルNanodisc-embedded human TF/FVIIa/XK1 in complex with 10H10 Fab (nanodisc-subtracted)
マップデータCryoEM structure of nanodisc-embedded human blood clotting factor, fVIIa/TF/XK1 in complex with 10H10 Fab.
試料
  • 複合体: Complex of factor VIIa, XK1 and the Fab fragment of antibody 10H10, all bound to tissue factor embedded in a nanodisc membrane bilayer.
    • 複合体: Human 10H10 antibody Fab
      • タンパク質・ペプチド: x 2種
    • 複合体: XK1 chimeric protein
      • タンパク質・ペプチド: x 2種
    • 複合体: Human factor VIIa (FVIIa)
      • タンパク質・ペプチド: x 2種
    • 複合体: Human MBP-tagged tissue factor
      • タンパク質・ペプチド: x 1種
  • リガンド: x 4種
キーワードcomplex / nanodisc / blood clotting
機能・相同性
機能・相同性情報


activation of plasma proteins involved in acute inflammatory response / activation of blood coagulation via clotting cascade / coagulation factor VIIa / response to Thyroid stimulating hormone / response to astaxanthin / response to thyrotropin-releasing hormone / response to 2,3,7,8-tetrachlorodibenzodioxine / response to carbon dioxide / response to genistein / serine-type peptidase complex ...activation of plasma proteins involved in acute inflammatory response / activation of blood coagulation via clotting cascade / coagulation factor VIIa / response to Thyroid stimulating hormone / response to astaxanthin / response to thyrotropin-releasing hormone / response to 2,3,7,8-tetrachlorodibenzodioxine / response to carbon dioxide / response to genistein / serine-type peptidase complex / response to vitamin K / coagulation factor Xa / positive regulation of platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of leukocyte chemotaxis / response to thyroxine / NGF-stimulated transcription / Defective factor IX causes thrombophilia / Defective cofactor function of FVIIIa variant / Defective F9 variant does not activate FX / response to cholesterol / cytokine receptor activity / response to growth hormone / positive regulation of positive chemotaxis / Extrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / endopeptidase inhibitor activity / cellular response to steroid hormone stimulus / positive regulation of endothelial cell apoptotic process / negative regulation of blood coagulation / carbohydrate transmembrane transporter activity / positive regulation of blood coagulation / animal organ regeneration / maltose binding / positive regulation of TOR signaling / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Gamma-carboxylation of protein precursors / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / side of membrane / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / positive regulation of endothelial cell proliferation / serine-type peptidase activity / BMAL1:CLOCK,NPAS2 activates circadian expression / positive regulation of interleukin-8 production / serine-type endopeptidase inhibitor activity / circadian rhythm / phospholipid binding / caveola / protein processing / Golgi lumen / response to estrogen / cytokine-mediated signaling pathway / positive regulation of angiogenesis / blood coagulation / response to estradiol / : / outer membrane-bounded periplasmic space / protease binding / vesicle / response to hypoxia / positive regulation of cell migration / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / external side of plasma membrane / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / cell surface / endoplasmic reticulum / proteolysis / extracellular space / extracellular region / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Tissue factor pathway inhibitor-like / Tissue factor / Tissue factor, conserved site / Tissue factor signature. / Interferon/interleukin receptor domain / Interferon-alpha/beta receptor, fibronectin type III / : / Tissue factor / : / Peptidase S1A, coagulation factor VII/IX/X/C/Z ...Tissue factor pathway inhibitor-like / Tissue factor / Tissue factor, conserved site / Tissue factor signature. / Interferon/interleukin receptor domain / Interferon-alpha/beta receptor, fibronectin type III / : / Tissue factor / : / Peptidase S1A, coagulation factor VII/IX/X/C/Z / : / Coagulation factor-like, Gla domain superfamily / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-like domain / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Immunoglobulin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
Coagulation factor X / Coagulation factor VII / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Tissue factor pathway inhibitor / Tissue factor
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ) / Homo sapiens (ヒト) / Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Photenhauer AL / Sedzro JC / Ohi MD / Morrissey JH
資金援助 米国, 5件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)R35 HL135823 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)R35 HL171334 米国
National Institutes of Health/Office of the DirectorS10OD030275 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R24 GM145965 米国
American Heart AssociationN028347 米国
引用ジャーナル: Blood / 年: 2025
タイトル: Cryo-EM structure of the tissue factor/factor VIIa complex with a factor X mimetic reveals a novel allosteric mechanism.
著者: Josepha C Sedzro / Amanda L Photenhauer / Fabienne Birkle / Katarina Meze / Alex Mortenson / Cade Duckworth / Po-Chao Wen / Sarah Kearns / Michael A Cianfrocco / Emad Tajkhorshid / Melanie D ...著者: Josepha C Sedzro / Amanda L Photenhauer / Fabienne Birkle / Katarina Meze / Alex Mortenson / Cade Duckworth / Po-Chao Wen / Sarah Kearns / Michael A Cianfrocco / Emad Tajkhorshid / Melanie D Ohi / James H Morrissey /
要旨: Blood clotting is triggered in hemostasis and thrombosis when the membrane-bound tissue factor (TF)/factor VIIa (FVIIa) complex activates factor X (FX). There are no structures of TF/FVIIa on ...Blood clotting is triggered in hemostasis and thrombosis when the membrane-bound tissue factor (TF)/factor VIIa (FVIIa) complex activates factor X (FX). There are no structures of TF/FVIIa on membranes, with or without FX. Using cryo-EM to address this gap, we assembled TF/FVIIa complexes on nanoscale membrane bilayers (nanodiscs), bound to XK1 and an antibody fragment. XK1 is a FX mimetic whose protease domain is replaced by the first Kunitz-type (K1) domain of tissue factor pathway inhibitor, while 10H10 is a non-inhibitory, anti-TF antibody. We determined a cryo-EM structure of a TF/FVIIa/XK1/10H10/nanodisc complex with a resolution of 3.7 Å, allowing us to model all the protein backbones. TF/FVIIa extends perpendicularly from the membrane, interacting with a "handle shaped" XK1 at two locations: the K1 domain docks into FVIIa's active site, while the γ-carboxyglutamate-rich (GLA) domain binds to TF's substrate-binding exosite. The FX and FVIIa GLA domains also contact each other and the membrane surface. Except for a minor contact between the first epidermal growth factor (EGF)-like domain of XK1 and TF, the rest of the FX light chain does not interact with TF/FVIIa. The structure reveals a previously unrecognized, membrane-dependent allosteric activation mechanism between FVIIa and TF where a serine-rich loop in TF that partially obscures the TF exosite must undergo a shift to allow access of the FX GLA domain to its final binding location on the membrane-bound TF/FVIIa complex. This mechanism also provides a novel explanation for the otherwise puzzling phenomenon of TF encryption/decryption on cell surfaces.
履歴
登録2025年6月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年8月27日-
マップ公開2025年8月27日-
更新2025年8月27日-
現状2025年8月27日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_71090.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 282.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈CryoEM structure of nanodisc-embedded human blood clotting factor, fVIIa/TF/XK1 in complex with 10H10 Fab.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.834 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.04
最小 - 最大-0.23646995 - 0.4661354
平均 (標準偏差)-0.000073506766 (±0.009938195)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ420420420
Spacing420420420
セルA=B=C: 350.28 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Complex of factor VIIa, XK1 and the Fab fragment of antibody 10H1...

全体名称: Complex of factor VIIa, XK1 and the Fab fragment of antibody 10H10, all bound to tissue factor embedded in a nanodisc membrane bilayer.
要素
  • 複合体: Complex of factor VIIa, XK1 and the Fab fragment of antibody 10H10, all bound to tissue factor embedded in a nanodisc membrane bilayer.
    • 複合体: Human 10H10 antibody Fab
      • タンパク質・ペプチド: Human 10H10 antibody Fab heavy chain
      • タンパク質・ペプチド: Human 10H10 antibody Fab light chain
    • 複合体: XK1 chimeric protein
      • タンパク質・ペプチド: Factor X light chain
      • タンパク質・ペプチド: Tissue factor pathway inhibitor
    • 複合体: Human factor VIIa (FVIIa)
      • タンパク質・ペプチド: Factor VII light chain
      • タンパク質・ペプチド: Coagulation factor VII Heavy Chain
    • 複合体: Human MBP-tagged tissue factor
      • タンパク質・ペプチド: Tissue factor,Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: CALCIUM ION
  • リガンド: beta-D-glucopyranose
  • リガンド: alpha-L-fucopyranose

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超分子 #1: Complex of factor VIIa, XK1 and the Fab fragment of antibody 10H1...

超分子名称: Complex of factor VIIa, XK1 and the Fab fragment of antibody 10H10, all bound to tissue factor embedded in a nanodisc membrane bilayer.
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#7 / 詳細: Map with nanodisc subtracted.

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超分子 #2: Human 10H10 antibody Fab

超分子名称: Human 10H10 antibody Fab / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #6-#7
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

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超分子 #3: XK1 chimeric protein

超分子名称: XK1 chimeric protein / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2, #5
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #4: Human factor VIIa (FVIIa)

超分子名称: Human factor VIIa (FVIIa) / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1, #3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #5: Human MBP-tagged tissue factor

超分子名称: Human MBP-tagged tissue factor / タイプ: complex / ID: 5 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #4
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Factor VII light chain

分子名称: Factor VII light chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 16.359772 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
ANAFL(CGU)(CGU)LRP GSL(CGU)R(CGU)CK(CGU)(CGU) QCSF(CGU)(CGU)AR(CGU)I FKDA(CGU)RTKLF WISYSDGDQ CASSPCQNGG SCKDQLQSYI CFCLPAFEGR NCETHKDDQL ICVNENGGCE QYCSDHTGTK RSCRCHEGYS L LADGVSCT PTVEYPCGKI PILE

UniProtKB: Coagulation factor VII

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分子 #2: Factor X light chain

分子名称: Factor X light chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 15.309423 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
ANSFL(CGU)(CGU)MKK GHL(CGU)R(CGU)CM(CGU)(CGU) TCSY(CGU)(CGU)AR(CGU)V F(CGU)DSDKTN (CGU) FWNKYKDGDQ CETSPCQNQG KCKDGLGEYT CTCLEGFEGK NCELFTRKLC SLDNGDCDQF CHEEQNSVVC SCARG YTLA DNGKACIPTG PYP

UniProtKB: Coagulation factor X

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分子 #3: Coagulation factor VII Heavy Chain

分子名称: Coagulation factor VII Heavy Chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: coagulation factor VIIa
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 28.103256 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: IVGGKVCPKG ECPWQVLLLV NGAQLCGGTL INTIWVVSAA HCFDKIKNWR NLIAVLGEHD LSEHDGDEQS RRVAQVIIPS TYVPGTTNH DIALLRLHQP VVLTDHVVPL CLPERTFSER TLAFVRFSLV SGWGQLLDRG ATALELMVLN VPRLMTQDCL Q QSRKVGDS ...文字列:
IVGGKVCPKG ECPWQVLLLV NGAQLCGGTL INTIWVVSAA HCFDKIKNWR NLIAVLGEHD LSEHDGDEQS RRVAQVIIPS TYVPGTTNH DIALLRLHQP VVLTDHVVPL CLPERTFSER TLAFVRFSLV SGWGQLLDRG ATALELMVLN VPRLMTQDCL Q QSRKVGDS PNITEYMFCA GYSDGSKDSC KGDSGGPHAT HYRGTWYLTG IVSWGQGCAT VGHFGVYTRV SQYIEWLQKL MR SEPRPGV LLRAPFP

UniProtKB: Coagulation factor VII

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分子 #4: Tissue factor,Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein

分子名称: Tissue factor,Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein
タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 67.828523 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: TVAAYNLTWK STNFKTILEW EPKPVNQVYT VQISTKSGDW KSKCFYTTDT ECDLTDEIVK DVKQTYLARV FSYPAGNVES TGSAGEPLY ENSPEFTPYL ETNLGQPTIQ SFEQVGTKVN VTVEDERTLV RRNNTFLSLR DVFGKDLIYT LYYWKSSSSG K KTAKTNTN ...文字列:
TVAAYNLTWK STNFKTILEW EPKPVNQVYT VQISTKSGDW KSKCFYTTDT ECDLTDEIVK DVKQTYLARV FSYPAGNVES TGSAGEPLY ENSPEFTPYL ETNLGQPTIQ SFEQVGTKVN VTVEDERTLV RRNNTFLSLR DVFGKDLIYT LYYWKSSSSG K KTAKTNTN EFLIDVDKGE NYCFSVQAVI PSRTVNRKST DSPVECMGQE KGEFREIFYI IGAVVFVVII LVIILAISLH KG SGSGMKI EEGKLVIWIN GDKGYNGLAE VGKKFEKDTG IKVTVEHPDK LEEKFPQVAA TGDGPDIIFW AHDRFGGYAQ SGL LAEITP DKAFQDKLYP FTWDAVRYNG KLIAYPIAVE ALSLIYNKDL LPNPPKTWEE IPALDKELKA KGKSALMFNL QEPY FTWPL IAADGGYAFK YENGKYDIKD VGVDNAGAKA GLTFLVDLIK NKHMNADTDY SIAEAAFNKG ETAMTINGPW AWSNI DTSK VNYGVTVLPT FKGQPSKPFV GVLSAGINAA SPNKELAKEF LENYLLTDEG LEAVNKDKPL GAVALKSYEE ELAKDP RIA ATMENAQKGE IMPNIPQMSA FWYAVRTAVI NAASGRQTVD EALKDAQT

UniProtKB: Tissue factor, Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein

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分子 #5: Tissue factor pathway inhibitor

分子名称: Tissue factor pathway inhibitor / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 7.979198 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
TDTELPPLKL MHSFCAFKAD DGPCKAIMKR FFFNIFTRQC EEFIYGGCEG NQNRFESLEE CKKMCTRD

UniProtKB: Tissue factor pathway inhibitor

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分子 #6: Human 10H10 antibody Fab heavy chain

分子名称: Human 10H10 antibody Fab heavy chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) / 株: BALB/c
分子量理論値: 23.569252 KDa
配列文字列: QVHLQQSGAE LMKPGASVKI SCKASGYTFI TYWIEWVKQR PGHGLEWIGD ILPGSGSTNY NENFKGKATF TADSSSNTAY MQLSSLTSE DSAVYYCARS GYYGNSGFAY WGQGTLVTVS AAKTTPPSVY PLAPGSAAQT NSMVTLGCLV KGYFPEPVTV T WNSGSLSS ...文字列:
QVHLQQSGAE LMKPGASVKI SCKASGYTFI TYWIEWVKQR PGHGLEWIGD ILPGSGSTNY NENFKGKATF TADSSSNTAY MQLSSLTSE DSAVYYCARS GYYGNSGFAY WGQGTLVTVS AAKTTPPSVY PLAPGSAAQT NSMVTLGCLV KGYFPEPVTV T WNSGSLSS GVHTFPAVLQ SDLYTLSSSV TVPSSTWPSE TVTCNVAHPA SSTKVDKKIV PRD

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分子 #7: Human 10H10 antibody Fab light chain

分子名称: Human 10H10 antibody Fab light chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) / 株: BALB/c
分子量理論値: 24.196709 KDa
配列文字列: DIVMTQSPSS LTVTAGEKVT MSCKSSQSLL SSGNQKNYLT WYQQIPGQPP KLLIYWASTR ESGVPDRFTG SGSGTDFTLT INSVQAEDL AVYYCQNDYT YPLTFGAGTK LELKRADAAP TVSIFPPSSE QLTSGGASVV CFLNNFYPKD INVKWKIDGS E RQNGVLNS ...文字列:
DIVMTQSPSS LTVTAGEKVT MSCKSSQSLL SSGNQKNYLT WYQQIPGQPP KLLIYWASTR ESGVPDRFTG SGSGTDFTLT INSVQAEDL AVYYCQNDYT YPLTFGAGTK LELKRADAAP TVSIFPPSSE QLTSGGASVV CFLNNFYPKD INVKWKIDGS E RQNGVLNS ATDQDSKDST YSMSSTLTLT KDEYERHNSY TCEATHKTST SPIVKSFNRN EC

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分子 #8: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 4 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

+
分子 #9: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 12 / 式: CA
分子量理論値: 40.078 Da

+
分子 #10: beta-D-glucopyranose

分子名称: beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 10 / コピー数: 1 / 式: BGC
分子量理論値: 180.156 Da
Chemical component information

ChemComp-BGC:
beta-D-glucopyranose / β-D-グルコピラノ-ス

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分子 #11: alpha-L-fucopyranose

分子名称: alpha-L-fucopyranose / タイプ: ligand / ID: 11 / コピー数: 1 / 式: FUC
分子量理論値: 164.156 Da
Chemical component information

ChemComp-FUC:
alpha-L-fucopyranose / α-L-フコピラノ-ス

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

-
電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 7132 / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 105000
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 2862371
CTF補正タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 20107
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

-
原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

1dan

chain_id: L, residue_range: 46-142, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

1dan

chain_id: H, residue_range: 16-257, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

1dan

chain_id: T, residue_range: 6-80, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

1dan

chain_id: U, residue_range: 91-210, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

3th2

chain_id: L, residue_range: 1-46, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

1iod

chain_id: G, residue_range: 401-444, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

1xka

chain_id: L, residue_range: 49-139, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

4bqd

chain_id: A, residue_range: 12-79, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

12e8

chain_id: H, residue_range: 112-214, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

12e8

chain_id: L, residue_range: 107-214, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

4m7l

chain_id: H, residue_range: 1-119, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

4m7l

chain_id: L, residue_range: 1-113, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
詳細Crystal structures were rigid-body fit into the density map and model optimization was then carried out with Phenix real-space refine. Manual refinement in Coot was performed to ensure that the backbone traces followed the density in regions where the map was high enough resolution to trace the backbone. Secondary structure restraints were used to ensure that alpha-helices and beta-sheets did not deviate far from their expected geometry. A final check of MolProbity and cross correlation was done to ensure model quality.
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 当てはまり具合の基準: cross-correlation
得られたモデル

PDB-9p0x:
Nanodisc-embedded human TF/FVIIa/XK1 in complex with 10H10 Fab (nanodisc-subtracted)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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