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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-6712 | |||||||||
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タイトル | Inner capsid of Rice Dwarf Virus | |||||||||
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生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 13.43 Å | |||||||||
![]() | Nakamichi Y / Miyazaki N / Tsutsumi K / Higashiura A / Murata K / Nakagawa A | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: An Assembly Intermediate Structure of Rice Dwarf Virus Reveals a Hierarchical Outer Capsid Shell Assembly Mechanism. 著者: Yusuke Nakamichi / Naoyuki Miyazaki / Kenta Tsutsumi / Akifumi Higashiura / Hirotaka Narita / Kazuyoshi Murata / Atsushi Nakagawa / ![]() 要旨: Nearly all viruses of the Reoviridae family possess a multi-layered capsid consisting of an inner layer with icosahedral T = 1 symmetry and a second-outer layer (composed of 260 copies of a trimeric ...Nearly all viruses of the Reoviridae family possess a multi-layered capsid consisting of an inner layer with icosahedral T = 1 symmetry and a second-outer layer (composed of 260 copies of a trimeric protein) exhibiting icosahedral T = 13 symmetry. Here we describe the construction and structural evaluation of an assembly intermediate of the Rice dwarf virus of the family Reoviridae stalled at the second capsid layer via targeted disruption of the trimer-trimer interaction interface in the second-layer capsid protein. Structural determination was performed by conventional and Zernike/Volta phase-contrast cryoelectron microscopy. The assembly defect second-layer capsid trimers bound exclusively to the outer surface of the innermost capsid layer at the icosahedral 3-fold axis. Furthermore, the second-layer assembly could not proceed without specific inter-trimer interactions. Our results suggest that the correct assembly pathway for second-layer capsid formation is highly controlled at the inter-layer and inter-trimer interactions. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 60.3 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 12.9 KB 12.9 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 65 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.88 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : Rice dwarf virus (isolate O)
全体 | 名称: ![]() |
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要素 |
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-超分子 #1: Rice dwarf virus (isolate O)
超分子 | 名称: Rice dwarf virus (isolate O) / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 142805 / 生物種: Rice dwarf virus (isolate O) / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SPECIES / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No |
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ウイルス殻 | Shell ID: 1 / 名称: inner shell capsid / T番号(三角分割数): 1 |
-分子 #1: Core protein P3
分子 | 名称: Core protein P3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
配列 | 文字列: MDSTGRAYDG ASEFKSVLVT EGTSHYTPVE VYNILDELKT IKITSTIAEQ SVVSRTPIPL SKIGLQDVKK LFDINVIKCG SSLRIVDEPQ VTFIVSYAKD IYDKFMCIEH DSAYEPSLTM HRVRVIYSML NDYCAKMISE VPYESSFVGE LPVKSVTLNK LGDRNMDALA ...文字列: MDSTGRAYDG ASEFKSVLVT EGTSHYTPVE VYNILDELKT IKITSTIAEQ SVVSRTPIPL SKIGLQDVKK LFDINVIKCG SSLRIVDEPQ VTFIVSYAKD IYDKFMCIEH DSAYEPSLTM HRVRVIYSML NDYCAKMISE VPYESSFVGE LPVKSVTLNK LGDRNMDALA EHLLFEHDVV NAQRENRIFY QRKSAPAVPV IFGDDLEPAV RERANLYHRY SVPYHQIELA LHALANDLLS IQYCHPTVVY NYLSSRAPNF LRLDDQVSLK LTSAGIGTLM PRPVVQLLDY DLVYMSPLAL NNLASRLLRK ISLHLVMQMV TAVQQDLGEV VSVSSNVTNP ASACLVRMNV QGVQTLAVFI AQSMLNPNIS YGMISGLTLD CFSNFIYGAC LMLFQALIPP SALTARQRLD INNRFAYFLI KCHATQATTA RLVANQVIYP VDAIDQWQSN GRDVLVAIYN NLLPGELVLT NLIQTYFRGN TAQQAAEILI PADQTSYGAN ETRALSAPYL FGAPINMLAP DARLSTYKRD LALPDRSPIL ITTVEGQNSI SIENLRHKTG LIRAMYLNGF VTQPPAWIRN ANSNTALLSR FLDATPNLLG IYEAILANTY ANAVNVYCDS VYRADIPIEW KLHQSVDPQD LLFGVFGIVP QYQILNEAVP DFFAGGEDIL ILQLIRAVYD TLSNKLGRNP ADIFHLEEVF KVIEEIVSVL VQQKIDVRKY FTESMRSGSF SKPRWDNFLR RPVAQRLPNL YSVIMTQADH VYNYMTQLTH IIPITDCFYI VKNSGFVDRG STGPVIASSS VYENVLKVVH TIADFDAANA LRLQRRRVDN TSYTDSLSDM FNGLRSISSS EFVRSVNGRS VFTEGRIDAI KVNMRAKFDL QFITEEGGYS KPPNVKKLMF SDFLSFLDSH KSDYRPPLLT VPITIGLNNL GETNSNTLRM RSEAIDEYFS SYVGAQILVP INVVDTRVYT EFSELRNFFT GDVVIRDDPF DVWDGVKATY IPIGVHGVRL DPNGDQPPL |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7.4 構成要素:
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | JEOL 2200FS |
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特殊光学系 | エネルギーフィルター - 名称: omega エネルギーフィルター - エネルギー下限: 0 eV エネルギーフィルター - エネルギー上限: 20 eV |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F415 (4k x 4k) デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 平均露光時間: 1.0 sec. / 平均電子線量: 20.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 4.2 mm |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: GATAN 626 SINGLE TILT LIQUID NITROGEN CRYO TRANSFER HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |