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万見
- EMDB-6583: Cryo-EM structure of the large ribosomal subunit from the eukaryo... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-6583
タイトルCryo-EM structure of the large ribosomal subunit from the eukaryotic parasite Leishmania
マップデータReconstruction of the large ribosomal subunit from the eukaryotic parasite Leishmania donovani
試料
  • 試料: Leishimania donovani 91S ribosome
  • 複合体: 91S ribosome
キーワードThe large ribosomal subunit from Leishmania donovani
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-RNA complex assembly / maturation of LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / ribosomal large subunit biogenesis / 5S rRNA binding / ribosomal large subunit assembly / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / rRNA binding / ribosome ...protein-RNA complex assembly / maturation of LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / ribosomal large subunit biogenesis / 5S rRNA binding / ribosomal large subunit assembly / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / RNA binding / zinc ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein L14, KOW motif / Ribosomal protein L28e / Ribosomal protein L23 / : / Ribosomal L28e/Mak16 / Ribosomal L28e protein family / Ribosomal protein L29e / Ribosomal L29e protein family / Ribosomal protein L22e / Ribosomal protein L22e superfamily ...Ribosomal protein L14, KOW motif / Ribosomal protein L28e / Ribosomal protein L23 / : / Ribosomal L28e/Mak16 / Ribosomal L28e protein family / Ribosomal protein L29e / Ribosomal L29e protein family / Ribosomal protein L22e / Ribosomal protein L22e superfamily / Ribosomal L22e protein family / Ribosomal protein L10e, conserved site / Ribosomal protein L10e signature. / Ribosomal protein L10e / Ribosomal protein L38e / Ribosomal protein L38e superfamily / Ribosomal L38e protein family / Ribosomal protein L44e signature. / Ribosomal protein L19, eukaryotic / 60S ribosomal protein L18a/ L20, eukaryotes / : / Ribosomal protein L44e / Ribosomal protein L44 / Ribosomal protein L5 eukaryotic, C-terminal / Ribosomal L18 C-terminal region / Ribosomal protein L30e signature 1. / 50S ribosomal protein L18Ae/60S ribosomal protein L20 and L18a / Ribosomal protein 50S-L18Ae/60S-L20/60S-L18A / Ribosomal proteins 50S-L18Ae/60S-L20/60S-L18A / Eukaryotic Ribosomal Protein L27, KOW domain / Ribosomal protein 60S L18 and 50S L18e / Ribosomal protein L30e signature 2. / Ribosomal protein L27e / Ribosomal protein L27e superfamily / Ribosomal L27e protein family / Ribosomal protein L30e, conserved site / Ribosomal protein L39e, conserved site / Ribosomal protein L39e signature. / : / Ribosomal protein L34Ae / Ribosomal protein L34e / 60S ribosomal protein L19 / Ribosomal protein L30/YlxQ / Ribosomal protein L7A/L8 / 60S ribosomal protein L35 / Ribosomal protein L18e / 60S ribosomal protein L4, C-terminal domain / 60S ribosomal protein L4 C-terminal domain / Ribosomal protein L7, eukaryotic / Ribosomal protein L30, N-terminal / Ribosomal L30 N-terminal domain / Ribosomal protein L37ae / Ribosomal L37ae protein family / Ribosomal protein L36e / Ribosomal protein L36e domain superfamily / Ribosomal protein L36e / Ribosomal_L19e / Ribosomal protein L19/L19e / Ribosomal protein L19/L19e, domain 1 / Ribosomal protein L19/L19e superfamily / Ribosomal protein L19e, N-terminal domain / Ribosomal protein L14e domain / Ribosomal protein L14 / Ribosomal protein L35A / Ribosomal protein L35Ae / Ribosomal protein L39e / Ribosomal protein L39e domain superfamily / Ribosomal protein L35A superfamily / Ribosomal L39 protein / Ribosomal protein L5 eukaryotic/L18 archaeal / Ribosomal large subunit proteins 60S L5, and 50S L18 / Ribosomal protein L6, conserved site-2 / Ribosomal protein L6 signature 2. / Ribosomal protein L14 / Ribosomal protein L4/L1e, eukaryotic/archaeal, conserved site / Ribosomal protein L1e signature. / Ribosomal protein L31e / Ribosomal protein L31e domain superfamily / Ribosomal protein L31e / Ribosomal_L31e / Ribosomal protein L21e / Ribosomal protein L21e, conserved site / Ribosomal protein L21 superfamily / Ribosomal protein L21e / Ribosomal protein L21e signature. / Ribosomal protein L22/L17, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein L37e, conserved site / Ribosomal protein L37e signature. / Ribosomal protein L37e / Ribosomal protein L37e / Ribosomal_L15e / Ribosomal protein L4, eukaryotic and archaeal type / Ribosomal protein L15e / Ribosomal protein L15e core domain superfamily / Ribosomal L15 / Ribosomal protein L32e / Ribosomal protein L37ae/L37e / Ribosomal protein L32e superfamily / Ribosomal protein L32 / Ribosomal_L32e
類似検索 - ドメイン・相同性
Ribosomal protein L38, putative / 60S ribosomal protein L10, putative / 60S ribosomal protein L19, putative / 60S ribosomal protein L23a, putative / 60S ribosomal protein L7a / 60S ribosomal protein L28, putative / 60S ribosomal protein L44, putative / 60S ribosomal protein L39, putative / 60S ribosomal protein L36, Putative / 60S ribosomal protein L9, putative ...Ribosomal protein L38, putative / 60S ribosomal protein L10, putative / 60S ribosomal protein L19, putative / 60S ribosomal protein L23a, putative / 60S ribosomal protein L7a / 60S ribosomal protein L28, putative / 60S ribosomal protein L44, putative / 60S ribosomal protein L39, putative / 60S ribosomal protein L36, Putative / 60S ribosomal protein L9, putative / 60S ribosomal protein L32 / 60S ribosomal protein L37a / 60S ribosomal protein L11 (L5, L16) / 40S ribosomal protein L14, putative / 60S ribosomal protein L17, putative / 60S ribosomal protein L7, putative / 60S ribosomal protein L35, putative / Ribosomal protein L1a, putative / Ribosomal protein L15 / Ribosomal L27e family protein / Ribosomal protein L37 / Ribosomal protein L35Ae family protein / 60S ribosomal protein L21, putative / 60S ribosomal protein L30 / 60S ribosomal protein L18a / 60S ribosomal protein L5, putative / 60S ribosomal subunit protein L31, putative / 60S ribosomal protein L27A/L29, putative / 60S ribosomal protein L23, putative / Large ribosomal subunit protein eL22 / 60S ribosomal protein L29 / 60S ribosomal protein L34, putative / 60S ribosomal protein L18, putative / Large ribosomal subunit protein eL37
類似検索 - 構成要素
生物種Leishmania donovani (ドノバンリーシュマニア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Shalev-Benami M / Zhang Y / Matzov D / Halfon Y / Zackay A / Rozenberg H / Zimmerman E / Bashan A / Jaffe CL / Yonath A / Skiniotis G
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2016
タイトル: 2.8-Å Cryo-EM Structure of the Large Ribosomal Subunit from the Eukaryotic Parasite Leishmania.
著者: Moran Shalev-Benami / Yan Zhang / Donna Matzov / Yehuda Halfon / Arie Zackay / Haim Rozenberg / Ella Zimmerman / Anat Bashan / Charles L Jaffe / Ada Yonath / Georgios Skiniotis /
要旨: Leishmania is a single-cell eukaryotic parasite of the Trypanosomatidae family, whose members cause an array of tropical diseases. The often fatal outcome of infections, lack of effective vaccines, ...Leishmania is a single-cell eukaryotic parasite of the Trypanosomatidae family, whose members cause an array of tropical diseases. The often fatal outcome of infections, lack of effective vaccines, limited selection of therapeutic drugs, and emerging resistant strains, underline the need to develop strategies to combat these pathogens. The Trypanosomatid ribosome has recently been highlighted as a promising therapeutic target due to structural features that are distinct from other eukaryotes. Here, we present the 2.8-Å resolution structure of the Leishmania donovani large ribosomal subunit (LSU) derived from a cryo-EM map, further enabling the structural observation of eukaryotic rRNA modifications that play a significant role in ribosome assembly and function. The structure illustrates the unique fragmented nature of leishmanial LSU rRNA and highlights the irregular distribution of rRNA modifications in Leishmania, a characteristic with implications for anti-parasitic drug development.
履歴
登録2016年1月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2016年3月9日-
マップ公開2016年7月20日-
更新2016年8月24日-
現状2016年8月24日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 原子モデル: PDB-3jcs
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_6583.tif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_6583.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 210.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of the large ribosomal subunit from the eukaryotic parasite Leishmania donovani
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1 Å/pix.
x 384 pix.
= 384. Å		1 Å/pix.
x 384 pix.
= 384. Å		1 Å/pix.
x 384 pix.
= 384. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.02 / ムービー #1: 0.02
最小 - 最大-0.11835618 - 0.2307336
平均 (標準偏差)0.00044537 (±0.00627039)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 384.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z111
M x/y/z384384384
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z384.000384.000384.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS384384384
D min/max/mean-0.1180.2310.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Leishimania donovani 91S ribosome

全体名称: Leishimania donovani 91S ribosome
要素
  • 試料: Leishimania donovani 91S ribosome
  • 複合体: 91S ribosome

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超分子 #1000: Leishimania donovani 91S ribosome

超分子名称: Leishimania donovani 91S ribosome / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 1

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超分子 #1: 91S ribosome

超分子名称: 91S ribosome / タイプ: complex / ID: 1 / 組換発現: No / データベース: NCBI
Ribosome-details: ribosome-eukaryote: LSU 60S, LSU RNA 28S, LSU RNA 5.8S, LSU RNA 5S
由来(天然)生物種: Leishmania donovani (ドノバンリーシュマニア)
細胞中の位置: cytoplasm

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.3 mg/mL
緩衝液pH: 7.6
詳細: 20 mM HEPES-KOH, pH 7.6, 100 mM KOAc, 10 mM Mg(OAc)2, 10 mM NH4OAc, 1 mM DTT
グリッド詳細: 25 seconds on glow-discharged holey carbon grids (Quantifoil R2/2) coated with continuous thin carbon film
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: FEI
日付2015年7月7日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 30 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 25000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm / 倍率（公称値）: 29000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: Each particle
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 107134

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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