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万見
- EMDB-63751: Consensus map of substrate-engaged human 26S proteasome bound to ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-63751
タイトルConsensus map of substrate-engaged human 26S proteasome bound to midnolin with RPT2 at top of spiral staircase
マップデータ
試料
  • 複合体: 26S proteasome complexed with midnolin
    • 複合体: midnolin
    • 複合体: 26S proteasome
キーワードMidnolin / 26S proteasome / Complex / HYDROLASE
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.91 Å
データ登録者Zhu C / Qin L / Liang L
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32171224 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2026
タイトル: Structural dynamics of the midnolin-proteasome during ubiquitin-independent substrate turnover.
著者: Chuanda Zhu / Lu Qin / Zonglin Dai / Peng Zuo / Ao Yang / Lijun Zhong / Zhiqiang Lin / Ling Liang /
要旨: The 26S proteasome typically degrades proteins marked by ubiquitin chains. However, a distinct, ubiquitin-independent degradation pathway for nuclear proteins exists, mediated by the adaptor protein ...The 26S proteasome typically degrades proteins marked by ubiquitin chains. However, a distinct, ubiquitin-independent degradation pathway for nuclear proteins exists, mediated by the adaptor protein midnolin, yet its molecular mechanism remains poorly understood. Here, we present nine cryo-electron microscopy structures of the human 26S proteasome in complex with midnolin, which collectively delineate a near-complete catalytic cycle. Our structures reveal that midnolin binds to the proteasome via the RPN1 subunit by its C-terminal helix. Unexpectedly, its ubiquitin-like domain interacts with the RPN11 deubiquitinase in a non-catalytic role. This interaction positions the adjacent Catch domain, which is responsible for substrate binding, directly above the proteasomal entrance, potentially facilitating substrate entry into the proteasome. Furthermore, we observe four consecutive spiral staircase conformations of the AAA+ ATPase hexamer during substrate translocation. These findings provide insights into the mechanisms underlying ubiquitin-independent nuclear protein degradation and may help develop strategies for targeting nuclear proteins via direct proteasomal degradation.
履歴
登録2025年3月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2026年3月18日-
マップ公開2026年3月18日-
更新2026年4月8日-
現状2026年4月8日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_63751.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_63751.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 824 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.85 Å/pix.
x 600 pix.
= 510. Å		0.85 Å/pix.
x 600 pix.
= 510. Å		0.85 Å/pix.
x 600 pix.
= 510. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.85 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.18
最小 - 最大-0.60704184 - 1.0728384
平均 (標準偏差)0.00035044676 (±0.039372765)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ600600600
Spacing600600600
セルA=B=C: 510.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_63751_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_63751_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : 26S proteasome complexed with midnolin

全体名称: 26S proteasome complexed with midnolin
要素
  • 複合体: 26S proteasome complexed with midnolin
    • 複合体: midnolin
    • 複合体: 26S proteasome

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超分子 #1: 26S proteasome complexed with midnolin

超分子名称: 26S proteasome complexed with midnolin / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#39
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #2: midnolin

超分子名称: midnolin / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #3: 26S proteasome

超分子名称: 26S proteasome / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.91 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 25990
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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