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- EMDB-6211: Cryo-EM structure of ribosomal protein S1 on the ribosome -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-6211
タイトルCryo-EM structure of ribosomal protein S1 on the ribosome
マップデータReconstruction of ErmCL-stalled E. coli ribosome containing density for the first domains of ribosomal protein S1
試料
  • 試料: Reconstruction of ErmCL-stalled E. coli ribosome containing density for the first domains of ribosomal protein S1
  • 複合体: ErmCL-stalled ribosome
キーワードRibosome / Ribosomal protein S1 / Cryo-EM
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.5 Å
データ登録者Byrgazov K / Grishkovskaya I / Arenz S / Coudevylle N / Temmel H / Wilson DN / Djinovic-Carugo K / Moll I
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2015
タイトル: Structural basis for the interaction of protein S1 with the Escherichia coli ribosome.
著者: Konstantin Byrgazov / Irina Grishkovskaya / Stefan Arenz / Nicolas Coudevylle / Hannes Temmel / Daniel N Wilson / Kristina Djinovic-Carugo / Isabella Moll /
要旨: In Gram-negative bacteria, the multi-domain protein S1 is essential for translation initiation, as it recruits the mRNA and facilitates its localization in the decoding centre. In sharp contrast to ...In Gram-negative bacteria, the multi-domain protein S1 is essential for translation initiation, as it recruits the mRNA and facilitates its localization in the decoding centre. In sharp contrast to its functional importance, S1 is still lacking from the high-resolution structures available for Escherichia coli and Thermus thermophilus ribosomes and thus the molecular mechanism governing the S1-ribosome interaction has still remained elusive. Here, we present the structure of the N-terminal S1 domain D1 when bound to the ribosome at atomic resolution by using a combination of NMR, X-ray crystallography and cryo-electron microscopy. Together with biochemical assays, the structure reveals that S1 is anchored to the ribosome primarily via a stabilizing π-stacking interaction within the short but conserved N-terminal segment that is flexibly connected to domain D1. This interaction is further stabilized by salt bridges involving the zinc binding pocket of protein S2. Overall, this work provides one hitherto enigmatic piece in the 'ribosome puzzle', namely the detailed molecular insight into the topology of the S1-ribosome interface. Moreover, our data suggest novel mechanisms that have the potential to modulate protein synthesis in response to environmental cues by changing the affinity of S1 for the ribosome.
履歴
登録2014年12月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2014年12月24日-
マップ公開2014年12月24日-
更新2015年1月21日-
現状2015年1月21日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0006
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.0006
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_6211.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_6211.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 185.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of ErmCL-stalled E. coli ribosome containing density for the first domains of ribosomal protein S1
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.05 Å/pix.
x 368 pix.
= 385.995 Å		1.05 Å/pix.
x 368 pix.
= 385.995 Å		1.05 Å/pix.
x 368 pix.
= 385.995 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.0489 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0006 / ムービー #1: 0.0006
最小 - 最大-0.00085958 - 0.00166435
平均 (標準偏差)0.00001144 (±0.00015951)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ368368368
Spacing368368368
セルA=B=C: 385.9952 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.04889945652171.04889945652171.0488994565217
M x/y/z368368368
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z385.995385.995385.995
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-72-72-72
NX/NY/NZ145145145
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS368368368
D min/max/mean-0.0010.0020.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Reconstruction of ErmCL-stalled E. coli ribosome containing densi...

全体名称: Reconstruction of ErmCL-stalled E. coli ribosome containing density for the first domains of ribosomal protein S1
要素
  • 試料: Reconstruction of ErmCL-stalled E. coli ribosome containing density for the first domains of ribosomal protein S1
  • 複合体: ErmCL-stalled ribosome

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超分子 #1000: Reconstruction of ErmCL-stalled E. coli ribosome containing densi...

超分子名称: Reconstruction of ErmCL-stalled E. coli ribosome containing density for the first domains of ribosomal protein S1
タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 1

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超分子 #1: ErmCL-stalled ribosome

超分子名称: ErmCL-stalled ribosome / タイプ: complex / ID: 1 / Name.synonym: 70S ribosome / 組換発現: No / データベース: NCBI / Ribosome-details: ribosome-prokaryote: ALL
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 50 mM HEPES, 100 mM KOAc, 20 mM MgOAc
グリッド詳細: 2 nm pre-coated Quantifoil R3/3 holey carbon supported grids
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
日付2012年5月21日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F416 (4k x 4k)
実像数: 6902 / 平均電子線量: 20 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 75000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細CTF-parameter estimation in SPIDER TF ED, particle picking in Signature, image processing in SPIDER
CTF補正詳細: Defocus groups
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 9.5 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: SPIDER / 詳細: Final map was filtered to 9.5 Angstrom resolution. / 使用した粒子像数: 128846

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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