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- EMDB-61086: structure of human urea transport protein slc14A1 with urea -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-61086
タイトルstructure of human urea transport protein slc14A1 with urea
マップデータ
試料
  • 細胞器官・細胞要素: Complex of human urea transport protein slc14A1 with urea
    • タンパク質・ペプチド: Urea transporter 1
  • リガンド: UREA
  • リガンド: PALMITIC ACID
キーワードhuman urea transport protein slc14A1 / TRANSPORT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


urea channel activity / water transmembrane transporter activity / urea transport / : / urea transmembrane transporter activity / urea transmembrane transport / establishment of localization in cell / transmembrane transport / basolateral plasma membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Urea transporter / Urea transporter / Ammonium/urea transporter
類似検索 - ドメイン・相同性
Urea transporter 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者He J / Wang F / Zhong C / Zhang P / Liu Z
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
Other governmentC10120180025 中国
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2025
タイトル: Structural basis of the bifunctionality of Marinobacter salinexigens ZYF650 glucosylglycerol phosphorylase in glucosylglycerol catabolism.
著者: Di Lu / Keke Zhang / Chen Cheng / Danni Wu / Lei Yin / Quan Luo / Meiyun Shi / Honglei Ma / Xuefeng Lu /
要旨: 2-O-α-Glucosylglycerol (GG) is a natural heteroside synthesized by many cyanobacteria and a few heterotrophic bacteria under salt stress conditions. Bacteria produce GG in response to stimuli and ...2-O-α-Glucosylglycerol (GG) is a natural heteroside synthesized by many cyanobacteria and a few heterotrophic bacteria under salt stress conditions. Bacteria produce GG in response to stimuli and degrade it once the stimulus diminishes. Heterotrophic bacteria utilize GG phosphorylase (GGP), a member of the GH13_18 family, via a two-step process consisting of phosphorolysis and hydrolysis for GG catabolism. However, the precise mechanism by which GGP degrades GG remains elusive. We determined the 3D structure of a recently identified GGP (MsGGP) of the deep-sea bacterium Marinobacter salinexigens ZYF650, in complex with glucose and glycerol, α-d-glucose-1-phosphate (αGlc1-P), and orthophosphate (inorganic phosphate) at resolutions of 2.5, 2.7, and 2.7 Å, respectively. Notably, the first αGlc1-P complex structure in the GH13_18 family, the complex of MsGGP and αGlc1-P, validates that GGP catalyzes GG decomposition through consecutive phosphorolysis and hydrolysis. In addition, the structure reveals the mechanism of high stereoselectivity on αGlc1-P. Glu231 and Asp190 were identified as the catalytic residues. Interestingly, these structures closely resemble each other, indicating minimal conformational changes upon binding end-product glucose and glycerol, or the intermediate αGlc1-P. The structures also indicate that the substrates may follow a specific trajectory and a precise order toward the active center in close proximity and in a geometrically favorable orientation for catalysis in a double displacement mechanism.
履歴
登録2024年8月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年9月3日-
マップ公開2025年9月3日-
更新2025年9月3日-
現状2025年9月3日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_61086.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_61086.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

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明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 256 pix.
= 212.48 Å		0.83 Å/pix.
x 256 pix.
= 212.48 Å		0.83 Å/pix.
x 256 pix.
= 212.48 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.25
最小 - 最大-0.81337893 - 1.4759984
平均 (標準偏差)0.0024493185 (±0.051058635)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 212.48 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_61086_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_61086_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Complex of human urea transport protein slc14A1 with urea

全体名称: Complex of human urea transport protein slc14A1 with urea
要素
  • 細胞器官・細胞要素: Complex of human urea transport protein slc14A1 with urea
    • タンパク質・ペプチド: Urea transporter 1
  • リガンド: UREA
  • リガンド: PALMITIC ACID

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超分子 #1: Complex of human urea transport protein slc14A1 with urea

超分子名称: Complex of human urea transport protein slc14A1 with urea
タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Urea transporter 1

分子名称: Urea transporter 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 42.566145 KDa
組換発現生物種: Baculoviridae sp. (ウイルス)
配列文字列: MEDSPTMVRV DSPTMVRGEN QVSPCQGRRC FPKALGYVTG DMKELANQLK DKPVVLQFID WILRGISQVV FVNNPVSGIL ILVGLLVQN PWWALTGWLG TVVSTLMALL LSQDRSLIAS GLYGYNATLV GVLMAVFSDK GDYFWWLLLP VCAMSMTCPI F SSALNSML ...文字列:
MEDSPTMVRV DSPTMVRGEN QVSPCQGRRC FPKALGYVTG DMKELANQLK DKPVVLQFID WILRGISQVV FVNNPVSGIL ILVGLLVQN PWWALTGWLG TVVSTLMALL LSQDRSLIAS GLYGYNATLV GVLMAVFSDK GDYFWWLLLP VCAMSMTCPI F SSALNSML SKWDLPVFTL PFNMALSMYL SATGHYNPFF PAKLVIPITT APQISWSDLS ALELLKSIPV GVGQIYGCDN PW TGGIFLG AILLSSPLMC LHAAIGSLLG IAAGLSLSAP FEDIYFGLWG FNSSLACIAM GGMFMALTWQ THLLALGCAL FTA YLGVGM ANFMAEVGLP ACTWPFCLAT LLFLIMTTKN SNIYKMPLSK VTYPEENRIF YLQAKKRMVE SPL

UniProtKB: Urea transporter 1

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分子 #2: UREA

分子名称: UREA / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 15 / 式: URE
分子量理論値: 60.055 Da
Chemical component information

ChemComp-URE:
UREA

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分子 #3: PALMITIC ACID

分子名称: PALMITIC ACID / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 12 / 式: PLM
分子量理論値: 256.424 Da
Chemical component information

ChemComp-PLM:
PALMITIC ACID

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
糖包埋材質: water
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 80.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.75 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 348046
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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