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- EMDB-6059: Negative stain EM structure of the yeast dynein motor domain in t... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-6059
タイトルNegative stain EM structure of the yeast dynein motor domain in the presence of ATP
マップデータreconstruction of yeast dynein motor domain in the presence of 5 mM ATP
試料
  • 試料: yeast dynein motor domain in the presence of ATP
  • タンパク質・ペプチド: dynein
キーワードmotor proteins / power stroke / dynein / AAA protein / ATPase
機能・相同性
機能・相同性情報


karyogamy / astral microtubule / establishment of mitotic spindle localization / nuclear migration along microtubule / minus-end-directed microtubule motor activity / cytoplasmic dynein complex / dynein light intermediate chain binding / nuclear migration / spindle pole body / dynein intermediate chain binding ...karyogamy / astral microtubule / establishment of mitotic spindle localization / nuclear migration along microtubule / minus-end-directed microtubule motor activity / cytoplasmic dynein complex / dynein light intermediate chain binding / nuclear migration / spindle pole body / dynein intermediate chain binding / cytoplasmic microtubule / establishment of mitotic spindle orientation / mitotic sister chromatid segregation / cytoplasmic microtubule organization / Neutrophil degranulation / mitotic spindle organization / cell cortex / ATP hydrolysis activity / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / DYN1, AAA+ ATPase lid domain / : / Dynein heavy chain, ATPase lid domain / P-loop containing dynein motor region / Dynein heavy chain, tail / Dynein heavy chain, N-terminal region 1 / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, linker / Dynein heavy chain, AAA module D4 ...: / DYN1, AAA+ ATPase lid domain / : / Dynein heavy chain, ATPase lid domain / P-loop containing dynein motor region / Dynein heavy chain, tail / Dynein heavy chain, N-terminal region 1 / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, linker / Dynein heavy chain, AAA module D4 / Dynein heavy chain, coiled coil stalk / Dynein heavy chain / Dynein heavy chain, hydrolytic ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain, ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain AAA lid domain superfamily / Dynein heavy chain, domain 2, N-terminal / Dynein heavy chain, linker, subdomain 3 / Dynein heavy chain, AAA1 domain, small subdomain / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, N-terminal region 2 / Hydrolytic ATP binding site of dynein motor region / Microtubule-binding stalk of dynein motor / P-loop containing dynein motor region D4 / ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Dynein heavy chain, cytoplasmic
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 16.0 Å
データ登録者Bhabha G / Moeller A / Liao M / Speir JA / Vale RD / Cheng Y
引用ジャーナル: Cell / 年: 2014
タイトル: Allosteric communication in the dynein motor domain.
著者: Gira Bhabha / Hui-Chun Cheng / Nan Zhang / Arne Moeller / Maofu Liao / Jeffrey A Speir / Yifan Cheng / Ronald D Vale /
要旨: Dyneins power microtubule motility using ring-shaped, AAA-containing motor domains. Here, we report X-ray and electron microscopy (EM) structures of yeast dynein bound to different ATP analogs, which ...Dyneins power microtubule motility using ring-shaped, AAA-containing motor domains. Here, we report X-ray and electron microscopy (EM) structures of yeast dynein bound to different ATP analogs, which collectively provide insight into the roles of dynein's two major ATPase sites, AAA1 and AAA3, in the conformational change mechanism. ATP binding to AAA1 triggers a cascade of conformational changes that propagate to all six AAA domains and cause a large movement of the "linker," dynein's mechanical element. In contrast to the role of AAA1 in driving motility, nucleotide transitions in AAA3 gate the transmission of conformational changes between AAA1 and the linker, suggesting that AAA3 acts as a regulatory switch. Further structural and mutational studies also uncover a role for the linker in regulating the catalytic cycle of AAA1. Together, these results reveal how dynein's two major ATP-binding sites initiate and modulate conformational changes in the motor domain during motility.
履歴
登録2014年8月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2014年9月24日-
マップ公開2014年11月5日-
更新2014年12月17日-
現状2014年12月17日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_6059.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_6059.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1001 KB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈reconstruction of yeast dynein motor domain in the presence of 5 mM ATP
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
4.26 Å/pix.
x 64 pix.
= 272.64 Å		4.26 Å/pix.
x 64 pix.
= 272.64 Å		4.26 Å/pix.
x 64 pix.
= 272.64 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 4.26 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベルBy EMDB: 0.069 / ムービー #1: 0.04
最小 - 最大-0.14799877 - 0.18883321
平均 (標準偏差)0.00105395 (±0.01854742)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ646464
Spacing646464
セルA=B=C: 272.64 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z4.264.264.26
M x/y/z646464
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z272.640272.640272.640
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ969680
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS646464
D min/max/mean-0.1480.1890.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : yeast dynein motor domain in the presence of ATP

全体名称: yeast dynein motor domain in the presence of ATP
要素
  • 試料: yeast dynein motor domain in the presence of ATP
  • タンパク質・ペプチド: dynein

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超分子 #1000: yeast dynein motor domain in the presence of ATP

超分子名称: yeast dynein motor domain in the presence of ATP / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: monomer / Number unique components: 1
分子量理論値: 303 KDa

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分子 #1: dynein

分子名称: dynein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: VY972 / 別称: yeast
分子量理論値: 303 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列UniProtKB: Dynein heavy chain, cytoplasmic

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.02 mg/mL
緩衝液pH: 8
詳細: 50 mM Tris, pH 8.0, 200 mM sodium chloride, 1 mM EGTA, 2 mM magnesium acetate, 1 mM DTT
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: Samples were applied to freshly glow discharged carbon coated grids and blotted off. Immediately after blotting, a 2% uranyl formate solution was applied for staining and blotted off. The ...詳細: Samples were applied to freshly glow discharged carbon coated grids and blotted off. Immediately after blotting, a 2% uranyl formate solution was applied for staining and blotted off. The stain was applied five times per sample. Samples were allowed to air dry before imaging.
グリッド詳細: Cu 400 mesh
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
日付2013年9月17日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F416 (4k x 4k)
実像数: 611 / 平均電子線量: 54 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 80000
試料ステージ試料ホルダーモデル: SIDE ENTRY, EUCENTRIC
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 16.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Relion / 使用した粒子像数: 3319

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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