[日本語] English
万見
- EMDB-60052: Cryo-EM structure of the receptor of xGPR4-Gs complex in pH6.7 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-60052
タイトルCryo-EM structure of the receptor of xGPR4-Gs complex in pH6.7
マップデータ
試料
  • 複合体: Cryo-EM structure of the receptor of xGPR4-Gs complex in pH6.7
    • タンパク質・ペプチド: G-protein coupled receptor 4
キーワードpH6.7 / xGPR4 / receptor / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


response to acidic pH / G protein-coupled receptor activity / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
G protein-coupled receptor 4 orphan / G-protein coupled receptors family 1 signature. / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family)
類似検索 - ドメイン・相同性
G-protein coupled receptor 4
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus tropicalis (ネッタイツメガエル)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.15 Å
データ登録者Rong NK / Wen X / Yang F / Sun JP
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)81773704 中国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2025
タイトル: Evolutionary study and structural basis of proton sensing by Mus GPR4 and Xenopus GPR4.
著者: Xin Wen / Pan Shang / Haidi Chen / Lulu Guo / Naikang Rong / Xiaoyu Jiang / Xuan Li / Junyan Liu / Gongming Yang / Jiacheng Zhang / Kongkai Zhu / Qingbiao Meng / Xuefei He / Zhihai Wang / ...著者: Xin Wen / Pan Shang / Haidi Chen / Lulu Guo / Naikang Rong / Xiaoyu Jiang / Xuan Li / Junyan Liu / Gongming Yang / Jiacheng Zhang / Kongkai Zhu / Qingbiao Meng / Xuefei He / Zhihai Wang / Zili Liu / Haoran Cheng / Yilin Zheng / Bifei Zhang / Jiaojiao Pang / Zhaoqian Liu / Peng Xiao / Yuguo Chen / Lunxu Liu / Fengming Luo / Xiao Yu / Fan Yi / Pengju Zhang / Fan Yang / Cheng Deng / Jin-Peng Sun /
要旨: Animals have evolved pH-sensing membrane receptors, such as G-protein-coupled receptor 4 (GPR4), to monitor pH changes related to their physiology and generate adaptive reactions. However, the ...Animals have evolved pH-sensing membrane receptors, such as G-protein-coupled receptor 4 (GPR4), to monitor pH changes related to their physiology and generate adaptive reactions. However, the evolutionary trajectory and structural mechanism of proton sensing by GPR4 remain unresolved. Here, we observed a positive correlation between the optimal pH of GPR4 activity and the blood pH range across different species. By solving 7-cryoelectron microscopy (cryo-EM) structures of Xenopus tropicalis GPR4 (xtGPR4) and Mus musculus GPR4 (mmGPR4) under varying pH conditions, we identified that protonation of H and H enabled polar network establishment and tighter association between the extracellular loop 2 (ECL2) and 7 transmembrane (7TM) domain, as well as a conserved propagating path, which are common mechanisms underlying protonation-induced GPR4 activation across different species. Moreover, protonation of distinct extracellular H contributed to the more acidic optimal pH range of xtGPR4. Overall, our study revealed common and distinct mechanisms of proton sensing by GPR4, from a structural, functional, and evolutionary perspective.
履歴
登録2024年5月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年2月26日-
マップ公開2025年2月26日-
更新2025年2月26日-
現状2025年2月26日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_60052.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_60052.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 300 pix.
= 318. Å		1.06 Å/pix.
x 300 pix.
= 318. Å		1.06 Å/pix.
x 300 pix.
= 318. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.06 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.01
最小 - 最大-0.02473062 - 3.640864
平均 (標準偏差)0.00034215956 (±0.014529788)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 317.99997 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
マスク #1

ファイルemd_60052_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_60052_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_60052_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Cryo-EM structure of the receptor of xGPR4-Gs complex in pH6.7

全体名称: Cryo-EM structure of the receptor of xGPR4-Gs complex in pH6.7
要素
  • 複合体: Cryo-EM structure of the receptor of xGPR4-Gs complex in pH6.7
    • タンパク質・ペプチド: G-protein coupled receptor 4

-
超分子 #1: Cryo-EM structure of the receptor of xGPR4-Gs complex in pH6.7

超分子名称: Cryo-EM structure of the receptor of xGPR4-Gs complex in pH6.7
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Xenopus tropicalis (ネッタイツメガエル)

-
分子 #1: G-protein coupled receptor 4

分子名称: G-protein coupled receptor 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus tropicalis (ネッタイツメガエル)
分子量理論値: 38.083359 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MSNFTPDACN VDSGLDSVLP PSLYALVFTL GLPANLLALW AAWLQVRKGR ELGVYLLNLS LSDLLLICAL PPWTDYYLRR DVWGYGPGA CRLFGFVFYT NLYVGAAFLS CVSADRYLAV AHPLRFPGAR PIRSAAAVSA LIWMLELAAN APPLLGEAIH R DRYNHTFC ...文字列:
MSNFTPDACN VDSGLDSVLP PSLYALVFTL GLPANLLALW AAWLQVRKGR ELGVYLLNLS LSDLLLICAL PPWTDYYLRR DVWGYGPGA CRLFGFVFYT NLYVGAAFLS CVSADRYLAV AHPLRFPGAR PIRSAAAVSA LIWMLELAAN APPLLGEAIH R DRYNHTFC YESYPLSGRG AALANVGRVL AGFLLPWGVM MLCYAGLLRA LRGSASCEQR ERRRVRRLAL GLPCVALLCY GP YHALLLL RSLVFLVGGG SVDAGGGCAL EERLFPAYHA SLALATLNCL ADPALYCLAC PGARGEVAKV VGGVVAWAMG KER RAWGER GGNGRGCGEG EEVGMVELRG NGREFVV

UniProtKB: G-protein coupled receptor 4

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 6.7
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 1.875 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: DIFFRACTION / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.15 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 543772
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る