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万見
- EMDB-5955: Single particle EM reveals plasticity of interactions between the... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5955
タイトルSingle particle EM reveals plasticity of interactions between the adenovirus penton base and integrin alphaV-beta3
マップデータReconstruction of unliganded integrin
試料
  • 試料: Human alphaV-beta3 integrin ectodomain
  • タンパク質・ペプチド: alphaV-beta3 integrin ectodomain
キーワードadenovirus / integrin / virus infection / electron microscopy / fluorescence correlation microscopy
機能・相同性
機能・相同性情報


integrin alphav-beta8 complex / integrin alphav-beta6 complex / transforming growth factor beta production / negative regulation of entry of bacterium into host cell / integrin alphav-beta5 complex / extracellular matrix protein binding / opsonin binding / integrin alphav-beta1 complex / Cross-presentation of particulate exogenous antigens (phagosomes) / Laminin interactions ...integrin alphav-beta8 complex / integrin alphav-beta6 complex / transforming growth factor beta production / negative regulation of entry of bacterium into host cell / integrin alphav-beta5 complex / extracellular matrix protein binding / opsonin binding / integrin alphav-beta1 complex / Cross-presentation of particulate exogenous antigens (phagosomes) / Laminin interactions / negative regulation of lipoprotein metabolic process / integrin alphav-beta3 complex / entry into host cell by a symbiont-containing vacuole / alphav-beta3 integrin-PKCalpha complex / alphav-beta3 integrin-HMGB1 complex / negative regulation of lipid transport / regulation of phagocytosis / : / Elastic fibre formation / alphav-beta3 integrin-IGF-1-IGF1R complex / transforming growth factor beta binding / positive regulation of small GTPase mediated signal transduction / filopodium membrane / extracellular matrix binding / apolipoprotein A-I-mediated signaling pathway / apoptotic cell clearance / wound healing, spreading of epidermal cells / integrin complex / heterotypic cell-cell adhesion / Molecules associated with elastic fibres / Mechanical load activates signaling by PIEZO1 and integrins in osteocytes / negative chemotaxis / cell adhesion mediated by integrin / Syndecan interactions / microvillus membrane / cell-substrate adhesion / positive regulation of osteoblast proliferation / endodermal cell differentiation / PECAM1 interactions / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / positive regulation of intracellular signal transduction / lamellipodium membrane / fibronectin binding / negative regulation of macrophage derived foam cell differentiation / negative regulation of lipid storage / ECM proteoglycans / Integrin cell surface interactions / voltage-gated calcium channel activity / vasculogenesis / specific granule membrane / coreceptor activity / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / phagocytic vesicle / ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of cell adhesion / substrate adhesion-dependent cell spreading / protein kinase C binding / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / cell-matrix adhesion / Signal transduction by L1 / integrin-mediated signaling pathway / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / calcium ion transmembrane transport / cell-cell adhesion / VEGFA-VEGFR2 Pathway / ruffle membrane / integrin binding / cell migration / virus receptor activity / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / protease binding / angiogenesis / cell adhesion / positive regulation of cell migration / symbiont entry into host cell / external side of plasma membrane / focal adhesion / positive regulation of cell population proliferation / Neutrophil degranulation / cell surface / extracellular exosome / metal ion binding / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Integrin alpha Ig-like domain 3 / Integrin alpha cytoplasmic region / Integrin alpha-2 / Integrin alpha Ig-like domain 1 / Integrin alpha chain / Integrin alpha beta-propellor / Integrin alpha chain, C-terminal cytoplasmic region, conserved site / : / Integrin alpha Ig-like domain 2 ...: / Integrin alpha Ig-like domain 3 / Integrin alpha cytoplasmic region / Integrin alpha-2 / Integrin alpha Ig-like domain 1 / Integrin alpha chain / Integrin alpha beta-propellor / Integrin alpha chain, C-terminal cytoplasmic region, conserved site / : / Integrin alpha Ig-like domain 2 / Integrins alpha chain signature. / FG-GAP repeat profile. / Integrin alpha (beta-propellor repeats). / FG-GAP repeat / FG-GAP repeat / Integrin domain superfamily / Integrin alpha, N-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 52.0 Å
データ登録者Veesler D / Cupelli K / Burger M / Graber P / Stehle T / Johnson JE
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2014
タイトル: Single-particle EM reveals plasticity of interactions between the adenovirus penton base and integrin αVβ3.
著者: David Veesler / Karolina Cupelli / Markus Burger / Peter Gräber / Thilo Stehle / John E Johnson /
要旨: Human adenoviruses are double-stranded DNA viruses responsible for numerous infections, some of which can be fatal. Furthermore, adenoviruses are currently used in clinical trials as vectors for gene ...Human adenoviruses are double-stranded DNA viruses responsible for numerous infections, some of which can be fatal. Furthermore, adenoviruses are currently used in clinical trials as vectors for gene therapy applications. Although initial binding of adenoviruses to host attachment receptors has been extensively characterized, the interactions with the entry receptor (integrins) remain poorly understood at the structural level. We characterized the interactions between the adenovirus 9 penton base subunit and αVβ3 integrin using fluorescence correlation spectroscopy and single-particle electron microscopy to understand the mechanisms underlying virus internalization and infection. Our results indicate that the penton base subunit can bind integrins with high affinity and in several different orientations. These outcomes correlate with the requirement of the pentameric penton base to simultaneously bind several integrins to enable their clustering and promote virus entry into the host cell.
履歴
登録2014年5月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2014年7月30日-
マップ公開2014年7月30日-
更新2014年7月30日-
現状2014年7月30日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.537
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.537
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

400_5955.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5955.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 7.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of unliganded integrin
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
3.5 Å/pix.
x 128 pix.
= 448. Å		3.5 Å/pix.
x 128 pix.
= 448. Å		3.5 Å/pix.
x 128 pix.
= 448. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 3.5 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.537 / ムービー #1: 0.537
最小 - 最大-1.06481969 - 4.6073103
平均 (標準偏差)-0.00654219 (±0.14977145)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-64-64-64
サイズ128128128
Spacing128128128
セルA=B=C: 448.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z3.53.53.5
M x/y/z128128128
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z448.000448.000448.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ969680
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-64-64-64
NC/NR/NS128128128
D min/max/mean-1.0654.607-0.007

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Human alphaV-beta3 integrin ectodomain

全体名称: Human alphaV-beta3 integrin ectodomain
要素
  • 試料: Human alphaV-beta3 integrin ectodomain
  • タンパク質・ペプチド: alphaV-beta3 integrin ectodomain

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超分子 #1000: Human alphaV-beta3 integrin ectodomain

超分子名称: Human alphaV-beta3 integrin ectodomain / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: heterodimer / Number unique components: 1
分子量理論値: 180 KDa

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分子 #1: alphaV-beta3 integrin ectodomain

分子名称: alphaV-beta3 integrin ectodomain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: Second UniProt identifier: P05106 / コピー数: 1 / 集合状態: heterodimer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human
分子量理論値: 180 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
組換細胞: Sf9 / 組換プラスミド: pFastBacDual
配列UniProtKB: Integrin alpha-V

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 10 mM Tris, 150 mM NaCl, 2 mM MnCl2
染色タイプ: NEGATIVE / 詳細: 2% uranyl formate
グリッド詳細: C-flat 2/0.5 grids overlaid with a thin layer of carbon
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
日付2012年6月13日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
実像数: 540 / 平均電子線量: 33 e/Å2
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.55 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.1 µm / 倍率（公称値）: 85714
試料ステージ試料ホルダーモデル: OTHER
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細Random conical tilt reconstruction
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 52.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Spider / 使用した粒子像数: 404
最終 2次元分類クラス数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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