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- EMDB-5741: Single-particle Electron Microscopy Structure of the TRAPPIII Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5741
タイトルSingle-particle Electron Microscopy Structure of the TRAPPIII Complex
マップデータReconstruction of yeast TRAPPIII complex, filtered to 22 Angstrom resolution
試料
  • 試料: Recombinant TRAPPIII complex
  • タンパク質・ペプチド: transport protein particle III
キーワードautophagy
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 22.0 Å
データ登録者Tan D / Cai Y / Wang J / Zhang J / Menon S / Chou H-T / Ferro-Novick S / Reinisch KM / Walz T
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2013
タイトル: The EM structure of the TRAPPIII complex leads to the identification of a requirement for COPII vesicles on the macroautophagy pathway.
著者: Dongyan Tan / Yiying Cai / Juan Wang / Jinzhong Zhang / Shekar Menon / Hui-Ting Chou / Susan Ferro-Novick / Karin M Reinisch / Thomas Walz /
要旨: The transport protein particle (TRAPP) III complex, comprising the TRAPPI complex and additional subunit Trs85, is an autophagy-specific guanine nucleotide exchange factor for the Rab GTPase Ypt1 ...The transport protein particle (TRAPP) III complex, comprising the TRAPPI complex and additional subunit Trs85, is an autophagy-specific guanine nucleotide exchange factor for the Rab GTPase Ypt1 that is recruited to the phagophore assembly site when macroautophagy is induced. We present the single-particle electron microscopy structure of TRAPPIII, which reveals that the dome-shaped Trs85 subunit associates primarily with the Trs20 subunit of TRAPPI. We further demonstrate that TRAPPIII binds the coat protein complex (COP) II coat subunit Sec23. The COPII coat facilitates the budding and targeting of ER-derived vesicles with their acceptor compartment. We provide evidence that COPII-coated vesicles and the ER-Golgi fusion machinery are needed for macroautophagy. Our results imply that TRAPPIII binds to COPII vesicles at the phagophore assembly site and that COPII vesicles may provide one of the membrane sources used in autophagosome formation. These events are conserved in yeast to mammals.
履歴
登録2013年8月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2013年9月4日-
マップ公開2013年11月13日-
更新2013年12月11日-
現状2013年12月11日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.507
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.507
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5741_1.tif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5741.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of yeast TRAPPIII complex, filtered to 22 Angstrom resolution
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
4.48 Å/pix.
x 80 pix.
= 358.4 Å		4.48 Å/pix.
x 80 pix.
= 358.4 Å		4.48 Å/pix.
x 80 pix.
= 358.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 4.48 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.507 / ムービー #1: 0.507
最小 - 最大-0.61211646 - 2.31793046
平均 (標準偏差)0.00571768 (±0.11935551)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ808080
Spacing808080
セルA=B=C: 358.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z4.484.484.48
M x/y/z808080
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z358.400358.400358.400
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-132-122-147
NX/NY/NZ250274261
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS808080
D min/max/mean-0.6122.3180.006

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Recombinant TRAPPIII complex

全体名称: Recombinant TRAPPIII complex
要素
  • 試料: Recombinant TRAPPIII complex
  • タンパク質・ペプチド: transport protein particle III

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超分子 #1000: Recombinant TRAPPIII complex

超分子名称: Recombinant TRAPPIII complex / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: oligomer / Number unique components: 1
分子量実験値: 254 KDa / 理論値: 254 KDa

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分子 #1: transport protein particle III

分子名称: transport protein particle III / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: yeast
分子量実験値: 254 KDa / 理論値: 254 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換株: BL21 / 組換プラスミド: pETDuet

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.4 mg/mL
緩衝液pH: 8 / 詳細: 20mM Tris-HCl, 300 mM NaCl, 1mM DTT
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: Grids with adsorbed protein stained with 0.75% uranyl format for 20 seconds
グリッド詳細: 200 mesh copper grids with thin carbon support, glow discharged
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI 12
詳細low dose setting
日付2010年12月20日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: GENERIC IMAGE PLATES / デジタル化 - スキャナー: OTHER / デジタル化 - サンプリング間隔: 15 µm / 実像数: 133 / 平均電子線量: 10 e/Å2
Tilt angle min0
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系倍率（補正後）: 67000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 67000
試料ステージ試料ホルダーモデル: SIDE ENTRY, EUCENTRIC / Tilt angle max: 60

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画像解析

詳細Random Conical Tilt reconstruction using Spider scripts
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 22.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Spider
詳細: Final maps were calculated from a dataset of two class-averages
使用した粒子像数: 1120
最終 2次元分類クラス数: 20

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

2j3t

ソフトウェア名称: Chimera
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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