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万見
- EMDB-5538: CryoEM Structure of human defensin 5 bound to a neutralization se... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5538
タイトルCryoEM Structure of human defensin 5 bound to a neutralization sensitive adenovirus chimera
マップデータ3D reconstruction of defensin complexed with a neutralization sensitive adenovirus chimera
試料
  • 試料: Complex of an adenovirus chimera Ad5.F35 with human alpha defensin 5
  • ウイルス: Human adenovirus 5 (ヒトアデノウイルス)
キーワードadenovirus / human defensin 5 / neutralization / cryoEM / MDFF / innate immunity
生物種Human adenovirus 5 (ヒトアデノウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.6 Å
データ登録者Flatt JW / Smith JG / Nemerow GR / Stewart PL
引用ジャーナル: PLoS One / 年: 2013
タイトル: An intrinsically disordered region of the adenovirus capsid is implicated in neutralization by human alpha defensin 5.
著者: Justin W Flatt / Robert Kim / Jason G Smith / Glen R Nemerow / Phoebe L Stewart /
要旨: Human α-defensins are proteins of the innate immune system that suppress viral and bacterial infections by multiple mechanisms including membrane disruption. For viruses that lack envelopes, such as ...Human α-defensins are proteins of the innate immune system that suppress viral and bacterial infections by multiple mechanisms including membrane disruption. For viruses that lack envelopes, such as human adenovirus (HAdV), other, less well defined, mechanisms must be involved. A previous structural study on the interaction of an α-defensin, human α-defensin 5 (HD5), with HAdV led to a proposed mechanism in which HD5 stabilizes the vertex region of the capsid and blocks uncoating steps required for infectivity. Studies with virus chimeras comprised of capsid proteins from sensitive and resistant serotypes supported this model. To further characterize the critical binding site, we determined subnanometer resolution cryo-electron microscopy (cryoEM) structures of HD5 complexed with both neutralization-sensitive and -resistant HAdV chimeras. Models were built for the vertex regions of these chimeras with monomeric and dimeric forms of HD5 in various initial orientations. CryoEM guided molecular dynamics flexible fitting (MDFF) was used to restrain the majority of the vertex model in well-defined cryoEM density. The RGD-containing penton base loops of both the sensitive and resistant virus chimeras are predicted to be intrinsically disordered, and little cryoEM density is observed for them. In simulations these loops from the sensitive virus chimera, interact with HD5, bridge the penton base and fiber proteins, and provides significant stabilization with a three-fold increase in the intermolecular nonbonded interactions of the vertex complex. In the case of the resistant virus chimera, simulations revealed fewer bridging interactions and reduced stabilization by HD5. This study implicates a key dynamic region in mediating a stabilizing interaction between a viral capsid and a protein of the innate immune system with potent anti-viral activity.
履歴
登録2012年12月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2013年7月3日-
マップ公開2013年7月3日-
更新2013年7月3日-
現状2013年7月3日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.022
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.022
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5538.jpg

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5538.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 3.2 GB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈3D reconstruction of defensin complexed with a neutralization sensitive adenovirus chimera
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.5 Å/pix.
x 960 pix.
= 1440. Å		1.5 Å/pix.
x 960 pix.
= 1440. Å		1.5 Å/pix.
x 960 pix.
= 1440. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.5 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.022 / ムービー #1: 0.022
最小 - 最大-0.12764664 - 0.23956536
平均 (標準偏差)-0.00216073 (±0.02941307)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-480-480-480
サイズ960960960
Spacing960960960
セルA=B=C: 1440.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.51.51.5
M x/y/z960960960
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z1440.0001440.0001440.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-5029166
NX/NY/NZ106122134
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-480-480-480
NC/NR/NS960960960
D min/max/mean-0.1280.240-0.002

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Complex of an adenovirus chimera Ad5.F35 with human alpha defensin 5

全体名称: Complex of an adenovirus chimera Ad5.F35 with human alpha defensin 5
要素
  • 試料: Complex of an adenovirus chimera Ad5.F35 with human alpha defensin 5
  • ウイルス: Human adenovirus 5 (ヒトアデノウイルス)

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超分子 #1000: Complex of an adenovirus chimera Ad5.F35 with human alpha defensin 5

超分子名称: Complex of an adenovirus chimera Ad5.F35 with human alpha defensin 5
タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: ~3000 molecules bind each adenovirus particle / Number unique components: 2
分子量理論値: 150 MDa

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超分子 #1: Human adenovirus 5

超分子名称: Human adenovirus 5 / タイプ: virus / ID: 1 / Name.synonym: Human adenovirus type 5 with short fiber / NCBI-ID: 28285 / 生物種: Human adenovirus 5 / データベース: NCBI / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: OTHER / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No / Syn species name: Human adenovirus type 5 with short fiber
宿主生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: VERTEBRATES
分子量理論値: 150 MDa
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: Capsid / 直径: 1170 Å / T番号(三角分割数): 25

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.16 mg/mL
緩衝液pH: 7.6 / 詳細: 50mM Tris, 150mM NaCl, 2mM CaCl2, 2mM MgCl2
グリッド詳細: Quantifoil R2/4 holey carbon grids, glow discharged
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 30 % / チャンバー内温度: 90 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 手法: Blot for 4 seconds before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 300,000 times magnification
Legacy - Electron beam tilt params: 0
詳細Low dose
日付2010年7月12日
撮影カテゴリ: FILM
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
デジタル化 - スキャナー: OTHER / デジタル化 - サンプリング間隔: 15 µm / 実像数: 3515 / 平均電子線量: 20 e/Å2 / ビット/ピクセル: 16
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 400000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.26 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.1 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 310000
試料ステージ試料ホルダーモデル: OTHER
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細The particles were selected with an in-house script and processed using Frealign
CTF補正詳細: Each particle
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 9.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Frealign / 使用した粒子像数: 1014

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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