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万見
- EMDB-5594: Cryo-EM structure of short shafted adenovirus type 5 complexed wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5594
タイトルCryo-EM structure of short shafted adenovirus type 5 complexed with factor VII
マップデータReconstruction of adenovirus type 5 modified to have a short shafted fiber with coagulation factor VII bound
試料
  • 試料: Human zymogen coagulation factor VII bound to human adenovirus type 5 from species C. The virus has been modified to contain a short shafted fiber.
  • ウイルス: Human adenovirus 5 (ヒトアデノウイルス)
キーワードAdenovirus / coagulation factor VII / innate immunity
生物種Human adenovirus 5 (ヒトアデノウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.7 Å
データ登録者Irons EE / Flatt JW / Doronin K / Fox TL / Sumida JP / Acchione M / Stewart PL / Shayakhmetov DM
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2013
タイトル: Coagulation factor binding orientation and dimerization may influence infectivity of adenovirus-coagulation factor complexes.
著者: Eric E Irons / Justin W Flatt / Konstantin Doronin / Tara L Fox / Mauro Acchione / Phoebe L Stewart / Dmitry M Shayakhmetov /
要旨: Adenoviruses (Ads) are promising vectors for therapeutic interventions in humans. When injected into the bloodstream, Ad vectors can bind several vitamin K-dependent blood coagulation factors, which ...Adenoviruses (Ads) are promising vectors for therapeutic interventions in humans. When injected into the bloodstream, Ad vectors can bind several vitamin K-dependent blood coagulation factors, which contributes to virus sequestration in the liver by facilitating transduction of hepatocytes. Although both coagulation factors FVII and FX bind the hexon protein of human Ad serotype 5 (HAdv5) with a very high affinity, only FX appears to play a role in mediating Ad-hepatocyte transduction in vivo. To understand the discrepancy between efficacy of FVII binding to hexon and its apparently poor capacity for supporting virus cell entry, we analyzed the HAdv5-FVII complex by using high-resolution cryo-electron microscopy (cryo-EM) followed by molecular dynamic flexible fitting (MDFF) simulations. The results indicate that although hexon amino acids T423, E424, and T425, identified earlier as critical for FX binding, are also involved in mediating binding of FVII, the FVII GLA domain sits within the surface-exposed hexon trimer depression in a different orientation from that found for FX. Furthermore, we found that when bound to hexon, two proximal FVII molecules interact via their serine protease (SP) domains and bury potential heparan sulfate proteoglycan (HSPG) receptor binding residues within the dimer interface. In contrast, earlier cryo-EM studies of the Ad-FX interaction showed no evidence of dimer formation. Dimerization of FVII bound to Ad may be a contributing mechanistic factor for the differential infectivity of Ad-FX and Ad-FVII complexes, despite high-affinity binding of both these coagulation factors to the virus.
履歴
登録2013年3月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2013年7月3日-
マップ公開2013年8月28日-
更新2013年8月28日-
現状2013年8月28日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.992
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面レベル: 0.992
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5594.tif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5594.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 976.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of adenovirus type 5 modified to have a short shafted fiber with coagulation factor VII bound
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.25 Å/pix.
x 640 pix.
= 1440. Å		2.25 Å/pix.
x 640 pix.
= 1440. Å		2.25 Å/pix.
x 640 pix.
= 1440. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.25 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.99 / ムービー #1: 0.992
最小 - 最大0.8720004 - 1.17010355
平均 (標準偏差)0.99161088 (±0.02275172)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-320-320-320
サイズ640640640
Spacing640640640
セルA=B=C: 1440.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.252.252.25
M x/y/z640640640
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z1440.0001440.0001440.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-132-122-147
NX/NY/NZ250274261
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-320-320-320
NC/NR/NS640640640
D min/max/mean0.8721.1700.992

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Human zymogen coagulation factor VII bound to human adenovirus ty...

全体名称: Human zymogen coagulation factor VII bound to human adenovirus type 5 from species C. The virus has been modified to contain a short shafted fiber.
要素
  • 試料: Human zymogen coagulation factor VII bound to human adenovirus type 5 from species C. The virus has been modified to contain a short shafted fiber.
  • ウイルス: Human adenovirus 5 (ヒトアデノウイルス)

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超分子 #1000: Human zymogen coagulation factor VII bound to human adenovirus ty...

超分子名称: Human zymogen coagulation factor VII bound to human adenovirus type 5 from species C. The virus has been modified to contain a short shafted fiber.
タイプ: sample / ID: 1000
集合状態: 240 factor VII molecules bind to one Ad virion
Number unique components: 2
分子量理論値: 164 MDa

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超分子 #1: Human adenovirus 5

超分子名称: Human adenovirus 5 / タイプ: virus / ID: 1 / NCBI-ID: 28285 / 生物種: Human adenovirus 5 / データベース: NCBI / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: OTHER / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: VERTEBRATES
ウイルス殻Shell ID: 2 / 名称: hexon capsid / 直径: 920 Å / T番号(三角分割数): 25

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.6 mg/mL
緩衝液pH: 7.6 / 詳細: 50mM Tris, 150mM NaCl, 2mM CaCl2, 2mM MgCl2
グリッド詳細: Quantifoil R2/4 holey carbon grids, glow discharged
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 30 % / チャンバー内温度: 90 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 手法: Blot for 6 seconds before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 300,000 times magnification
Legacy - Electron beam tilt params: 0
詳細Low dose
日付2010年11月14日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
デジタル化 - サンプリング間隔: 15 µm / 実像数: 1503 / 平均電子線量: 20 e/Å2 / ビット/ピクセル: 16
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 400000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.26 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.1 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 310000
試料ステージ試料ホルダーモデル: OTHER
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細The particles were selected with an in-house script and processed using Frealign.
CTF補正詳細: Each particle
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Frealign / 使用した粒子像数: 837

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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