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万見
- EMDB-5149: P22 Procapsid Shell -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5149
タイトルP22 Procapsid Shell
マップデータThis is a density map of WT P22 procapsid shells (devoid of scaffolding protein)
試料
  • 試料: P22 Procapsid Shell
  • ウイルス: Enterobacteria phage P22 (ファージ)
キーワードPrecursor capsid structure for bacteriophage P22
機能・相同性Major capsid protein Gp5 / P22 coat protein - gene protein 5 / viral procapsid / viral procapsid maturation / T=7 icosahedral viral capsid / viral capsid / identical protein binding / Major capsid protein
機能・相同性情報
生物種Enterobacteria phage P22 (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.1 Å
データ登録者Parent KN / Khayat R / Tu LH / Suhanovsky MM / Coritnes JR / Teschke CM / Johnson JE / Baker TS
引用ジャーナル: Structure / 年: 2010
タイトル: P22 coat protein structures reveal a novel mechanism for capsid maturation: stability without auxiliary proteins or chemical crosslinks.
著者: Kristin N Parent / Reza Khayat / Long H Tu / Margaret M Suhanovsky / Juliana R Cortines / Carolyn M Teschke / John E Johnson / Timothy S Baker /
要旨: Viral capsid assembly and stability in tailed, dsDNA phage and Herpesviridae are achieved by various means including chemical crosslinks (unique to HK97), or auxiliary proteins (lambda, T4, phi29, ...Viral capsid assembly and stability in tailed, dsDNA phage and Herpesviridae are achieved by various means including chemical crosslinks (unique to HK97), or auxiliary proteins (lambda, T4, phi29, and herpesviruses). All these viruses have coat proteins (CP) with a conserved, HK97-like core structure. We used a combination of trypsin digestion, gold labeling, cryo-electron microscopy, 3D image reconstruction, and comparative modeling to derive two independent, pseudoatomic models of bacteriophage P22 CP: before and after maturation. P22 capsid stabilization results from intersubunit interactions among N-terminal helices and an extensive "P loop," which obviate the need for crosslinks or auxiliary proteins. P22 CP also has a telokin-like Ig domain that likely stabilizes the monomer fold so that assembly may proceed via individual subunit addition rather than via preformed capsomers as occurs in HK97. Hence, the P22 CP structure may be a paradigm for understanding how monomers assemble in viruses like phi29 and HSV-1.
履歴
登録2009年12月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2010年1月6日-
マップ公開2010年1月6日-
更新2010年6月21日-
現状2010年6月21日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1.45
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1.45
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3iyi
  • 表面レベル: 1.45
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-3iyi
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5149_1.tif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5149.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 296.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is a density map of WT P22 procapsid shells (devoid of scaffolding protein)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.62 Å/pix.
x 430 pix.
= 696.6 Å		1.62 Å/pix.
x 430 pix.
= 696.6 Å		1.62 Å/pix.
x 430 pix.
= 696.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.62 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.45 / ムービー #1: 1.45
最小 - 最大-4.16424 - 7.5243
平均 (標準偏差)0.000000000054544 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-214-214-214
サイズ430430430
Spacing430430430
セルA=B=C: 696.6 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.621.621.62
M x/y/z430430430
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z696.600696.600696.600
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-34-26-72
NX/NY/NZ6953145
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-214-214-214
NC/NR/NS430430430
D min/max/mean-4.1647.5240.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : P22 Procapsid Shell

全体名称: P22 Procapsid Shell
要素
  • 試料: P22 Procapsid Shell
  • ウイルス: Enterobacteria phage P22 (ファージ)

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超分子 #1000: P22 Procapsid Shell

超分子名称: P22 Procapsid Shell / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: Icosahedral / Number unique components: 1

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超分子 #1: Enterobacteria phage P22

超分子名称: Enterobacteria phage P22 / タイプ: virus / ID: 1 / Name.synonym: Phage P22 / NCBI-ID: 10754 / 生物種: Enterobacteria phage P22 / データベース: NCBI / ウイルスタイプ: OTHER / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: Yes / Syn species name: Phage P22
宿主生物種: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
別称: BACTERIA(EUBACTERIA)
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: P22 Procapsid shell / 直径: 580 Å / T番号(三角分割数): 7

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度8 mg/mL
緩衝液pH: 7.6 / 詳細: 20 mM sodium phosphate
グリッド詳細: Quantifoil grids
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 89 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 詳細: Vitrification instrument: manual plunge-freezer / 手法: Blot for 2-3 seconds before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
温度最低: 90 K / 最高: 90 K / 平均: 90 K
アライメント法Legacy - 非点収差: at working magnification
日付2009年8月10日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: OTHER / デジタル化 - サンプリング間隔: 6.35 µm / 実像数: 164 / 平均電子線量: 8 e/Å2 / 詳細: scanned on Nikon SuperCool 8000 / ビット/ピクセル: 8
Tilt angle min0
Tilt angle max0
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.3 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.65 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.41 µm / 倍率（公称値）: 39000
試料ステージ試料ホルダー: Polrar Multi Specimen Holder / 試料ホルダーモデル: OTHER
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細data were collected on film
CTF補正詳細: ROBEM
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 9.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: AUTO3DEM / 使用した粒子像数: 11997

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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