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万見
- EMDB-5119: Clathrin D6 coat -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5119
タイトルClathrin D6 coat
マップデータThis is an averaged map of clathrin D6 coat
試料
  • 試料: Clathrin coats
  • タンパク質・ペプチド: clathrin coat
キーワードCLATHRIN / ALPHA-ZIG-ZAG / BETA-PROPELLER / ENDOCYTOSIS/EXOCYTOSIS COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


postsynaptic endocytic zone cytoplasmic component / Retrograde neurotrophin signalling / Recycling pathway of L1 / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / LDL clearance / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / RHOU GTPase cycle ...postsynaptic endocytic zone cytoplasmic component / Retrograde neurotrophin signalling / Recycling pathway of L1 / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / LDL clearance / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / RHOU GTPase cycle / RHOV GTPase cycle / clathrin vesicle coat / Lysosome Vesicle Biogenesis / clathrin coat of trans-Golgi network vesicle / negative regulation of hyaluronan biosynthetic process / clathrin light chain binding / clathrin complex / MHC class II antigen presentation / VLDLR internalisation and degradation / clathrin heavy chain binding / clathrin coat of coated pit / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / clathrin coat disassembly / clathrin coat assembly / clathrin-coated endocytic vesicle / membrane coat / Clathrin-mediated endocytosis / clathrin-dependent endocytosis / arrestin family protein binding / receptor-mediated endocytosis / intracellular protein transport / autophagy / synaptic vesicle membrane / spindle / disordered domain specific binding / melanosome / mitotic cell cycle / protein domain specific binding / cell division / structural molecule activity / mitochondrion / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Clathrin light chain / Clathrin light chain signature 1. / Clathrin light chain signature 2. / Clathrin light chain / Clathrin, heavy chain, linker, core motif / Clathrin heavy chain, N-terminal / Clathrin, heavy chain / Clathrin, heavy chain, propeller repeat / Clathrin propeller repeat / Clathrin, heavy-chain linker ...Clathrin light chain / Clathrin light chain signature 1. / Clathrin light chain signature 2. / Clathrin light chain / Clathrin, heavy chain, linker, core motif / Clathrin heavy chain, N-terminal / Clathrin, heavy chain / Clathrin, heavy chain, propeller repeat / Clathrin propeller repeat / Clathrin, heavy-chain linker / Clathrin-H-link / Region in Clathrin and VPS / Clathrin heavy chain repeat homology / Clathrin, heavy chain/VPS, 7-fold repeat / Clathrin heavy-chain (CHCR) repeat profile. / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Clathrin light chain A / Clathrin heavy chain 1
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.9 Å
データ登録者Fotin A / Cheng Y / Sliz P / Grigorieff N / Harrison SC / Kirchhausen T / Walz T
引用ジャーナル: Nature / 年: 2004
タイトル: Molecular model for a complete clathrin lattice from electron cryomicroscopy.
著者: Alexander Fotin / Yifan Cheng / Piotr Sliz / Nikolaus Grigorieff / Stephen C Harrison / Tomas Kirchhausen / Thomas Walz /
要旨: Clathrin-coated vesicles are important vehicles of membrane traffic in cells. We report the structure of a clathrin lattice at subnanometre resolution, obtained from electron cryomicroscopy of coats ...Clathrin-coated vesicles are important vehicles of membrane traffic in cells. We report the structure of a clathrin lattice at subnanometre resolution, obtained from electron cryomicroscopy of coats assembled in vitro. We trace most of the 1,675-residue clathrin heavy chain by fitting known crystal structures of two segments, and homology models of the rest, into the electron microscopy density map. We also define the position of the central helical segment of the light chain. A helical tripod, the carboxy-terminal parts of three heavy chains, projects inward from the vertex of each three-legged clathrin triskelion, linking that vertex to 'ankles' of triskelions centred two vertices away. Analysis of coats with distinct diameters shows an invariant pattern of contacts in the neighbourhood of each vertex, with more variable interactions along the extended parts of the triskelion 'legs'. These invariant local interactions appear to stabilize the lattice, allowing assembly and uncoating to be controlled by events at a few specific sites.
履歴
登録2009年6月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2009年9月30日-
マップ公開2009年9月30日-
更新2010年5月5日-
現状2010年5月5日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.1
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.1
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 原子モデル: PDB-1xi4
  • 表面レベル: 0.1
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3iyv
  • 表面レベル: 0.1
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-1xi4
  • Jmolによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-3iyv
  • Jmolによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5119_1.tif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5119.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 113.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is an averaged map of clathrin D6 coat
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.8 Å/pix.
x 312 pix.
= 873.6 Å		2.8 Å/pix.
x 312 pix.
= 873.6 Å		2.8 Å/pix.
x 312 pix.
= 873.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.8 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベルBy EMDB: 0.25 / ムービー #1: 0.1
最小 - 最大-0.162952 - 0.637629
平均 (標準偏差)-0.00000314035 (±0.0633478)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-156-156-156
サイズ312312312
Spacing312312312
セルA=B=C: 873.6 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.82.82.8
M x/y/z312312312
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z873.600873.600873.600
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-34-26-72
NX/NY/NZ6953145
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-156-156-156
NC/NR/NS312312312
D min/max/mean-0.1630.638-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Clathrin coats

全体名称: Clathrin coats
要素
  • 試料: Clathrin coats
  • タンパク質・ペプチド: clathrin coat

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超分子 #1000: Clathrin coats

超分子名称: Clathrin coats / タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: Clathrin coats assembled from clathrin and AP-2 / Number unique components: 9

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分子 #1: clathrin coat

分子名称: clathrin coat / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: clathrin coat / コピー数: 108 / 集合状態: D6 assemble / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ) / 別称: cattle / 組織: Brain

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 6.5 / 詳細: 25mM MES pH 6.5, 2mM DTT
グリッド詳細: holey carbon grid
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内温度: 93 K / 装置: OTHER / 詳細: Vitrification instrument: FEI Vitrobot

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
温度平均: 93 K
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 225 / Od range: 1.4 / ビット/ピクセル: 8
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 51159 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 5.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: side entry liquid nitrogen-cooled cryo specimen holder
試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: CTF correction of each particle.
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Frealign
詳細: This is an n.c.s averaged map from raw reconstruction
使用した粒子像数: 1450

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原子モデル構築 1

初期モデル(PDB ID:

1n4c

,

1bpo

,

1b89

)
ソフトウェア名称: O
詳細Protocol: Rigid Body. various segments of clathrin were separately fitted by manual docking using program O, and fitting was improved by MAVE
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: DENSITY CORRELATION
得られたモデル

PDB-1xi4:
Clathrin D6 Coat

PDB-3iyv:
Clathrin D6 coat as full-length Triskelions

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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