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- EMDB-51137: human SKI7-SKI238 complex in the open state -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-51137
タイトルhuman SKI7-SKI238 complex in the open state
マップデータ
試料
  • 複合体: human SKI7-SKI238 complex in the open state
    • タンパク質・ペプチド: Superkiller complex protein 3
    • タンパク質・ペプチド: WD repeat-containing protein 61
    • タンパク質・ペプチド: Isoform 2 of HBS1-like protein
    • タンパク質・ペプチド: Superkiller complex protein 2
キーワードHelicase / RNA-binding / RNA-degradation / cytoplasm / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Dom34-Hbs1 complex / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, no-go decay / Ski complex / mRNA decay by 3' to 5' exoribonuclease / Cdc73/Paf1 complex / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, 3'-5' exonucleolytic nonsense-mediated decay / negative regulation of myeloid cell differentiation / 3'-5' RNA helicase activity / ribosome disassembly / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis ...Dom34-Hbs1 complex / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, no-go decay / Ski complex / mRNA decay by 3' to 5' exoribonuclease / Cdc73/Paf1 complex / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, 3'-5' exonucleolytic nonsense-mediated decay / negative regulation of myeloid cell differentiation / 3'-5' RNA helicase activity / ribosome disassembly / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / nuclear-transcribed mRNA catabolic process / translation elongation factor activity / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / cytosolic ribosome / rescue of stalled ribosome / transcription elongation by RNA polymerase II / euchromatin / Wnt signaling pathway / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / RNA helicase activity / RNA helicase / translation / GTPase activity / GTP binding / signal transduction / ATP hydrolysis activity / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
HBS1-like protein, N-terminal domain superfamily / Ski3/TTC37 / HBS1-like protein, N-terminal / HBS1 N-terminus / Ski2, N-terminal domain / Ski2 N-terminal region / : / rRNA-processing arch domain / Mtr4-like, beta-barrel domain / ATP-dependent RNA helicase Ski2, C-terminal ...HBS1-like protein, N-terminal domain superfamily / Ski3/TTC37 / HBS1-like protein, N-terminal / HBS1 N-terminus / Ski2, N-terminal domain / Ski2 N-terminal region / : / rRNA-processing arch domain / Mtr4-like, beta-barrel domain / ATP-dependent RNA helicase Ski2, C-terminal / ATP-dependent RNA helicase Ski2-like / : / DSHCT (NUC185) domain / Exosome RNA helicase MTR4-like, stalk / DSHCT / : / : / GTP-eEF1A C-terminal domain-like / : / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Tetratricopeptide repeat / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / TPR repeat region circular profile. / Elongation factor Tu domain 2 / TPR repeat profile. / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Tetratricopeptide repeats / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Tetratricopeptide repeat / Helicase conserved C-terminal domain / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Superkiller complex protein 2 / Superkiller complex protein 3 / Superkiller complex protein 8 / HBS1-like protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Koegel A / Keidel A / Loukeri MJ / Kuhn CC / Langer LM / Schaefer IB / Conti E
資金援助 ドイツ, European Union, デンマーク, 5件
OrganizationGrant number国
Max Planck Society ドイツ
European Research Council (ERC)740329European Union
European Research Council (ERC)101054447European Union
German Research Foundation (DFG)SFB1035 ドイツ
Novo Nordisk Foundation31199 デンマーク
引用ジャーナル: Nature / 年: 2024
タイトル: Structural basis of mRNA decay by the human exosome-ribosome supercomplex.
著者: Alexander Kögel / Achim Keidel / Matina-Jasemi Loukeri / Christopher C Kuhn / Lukas M Langer / Ingmar B Schäfer / Elena Conti /
要旨: The interplay between translation and mRNA decay is widespread in human cells. In quality-control pathways, exonucleolytic degradation of mRNA associated with translating ribosomes is mediated ...The interplay between translation and mRNA decay is widespread in human cells. In quality-control pathways, exonucleolytic degradation of mRNA associated with translating ribosomes is mediated largely by the cytoplasmic exosome, which includes the exoribonuclease complex EXO10 and the helicase complex SKI238 (refs. ). The helicase can extract mRNA from the ribosome and is expected to transfer it to the exoribonuclease core through a bridging factor, HBS1L3 (also known as SKI7), but the mechanisms of this molecular handover remain unclear. Here we reveal how human EXO10 is recruited by HBS1L3 (SKI7) to an active ribosome-bound SKI238 complex. We show that rather than a sequential handover, a direct physical coupling mechanism takes place, which culminates in the formation of a cytoplasmic exosome-ribosome supercomplex. Capturing the structure during active decay reveals a continuous path in which an RNA substrate threads from the 80S ribosome through the SKI2 helicase into the exoribonuclease active site of the cytoplasmic exosome complex. The SKI3 subunit of the complex directly binds to HBS1L3 (SKI7) and also engages a surface of the 40S subunit, establishing a recognition platform in collided disomes. Exosome and ribosome thus work together as a single structural and functional unit in co-translational mRNA decay, coordinating their activities in a transient supercomplex.
履歴
登録2024年7月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年10月16日-
マップ公開2024年10月16日-
更新2024年11月20日-
現状2024年11月20日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_51137.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_51137.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 2.1 GB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.85 Å/pix.
x 832 pix.
= 708.198 Å		0.85 Å/pix.
x 832 pix.
= 708.198 Å		0.85 Å/pix.
x 832 pix.
= 708.198 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.8512 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.02
最小 - 最大-0.039971717 - 0.09765662
平均 (標準偏差)0.000011183273 (±0.0006685534)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ832832832
Spacing832832832
セルA=B=C: 708.19836 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_51137_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half2

ファイルemd_51137_half_map_1.map
注釈half2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half1

ファイルemd_51137_half_map_2.map
注釈half1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : human SKI7-SKI238 complex in the open state

全体名称: human SKI7-SKI238 complex in the open state
要素
  • 複合体: human SKI7-SKI238 complex in the open state
    • タンパク質・ペプチド: Superkiller complex protein 3
    • タンパク質・ペプチド: WD repeat-containing protein 61
    • タンパク質・ペプチド: Isoform 2 of HBS1-like protein
    • タンパク質・ペプチド: Superkiller complex protein 2

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超分子 #1: human SKI7-SKI238 complex in the open state

超分子名称: human SKI7-SKI238 complex in the open state / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Superkiller complex protein 3

分子名称: Superkiller complex protein 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 176.06475 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: GPDSMSSKEV KTALKSARDA IRNKEYKEAL KHCKTVLKQE KNNYNAWVFI GVAAAELEQP DQAQSAYKKA AELEPDQLLA WQGLANLYE KYNHINAKDD LPGVYQKLLD LYESVDKQKW CDVCKKLVDL YYQEKKHLEV ARTWHKLIKT RQEQGAENEE L HQLWRKLT ...文字列:
GPDSMSSKEV KTALKSARDA IRNKEYKEAL KHCKTVLKQE KNNYNAWVFI GVAAAELEQP DQAQSAYKKA AELEPDQLLA WQGLANLYE KYNHINAKDD LPGVYQKLLD LYESVDKQKW CDVCKKLVDL YYQEKKHLEV ARTWHKLIKT RQEQGAENEE L HQLWRKLT QFLAESTEDQ NNETQQLLFT AFENALGLSD KIPSEDHQVL YRHFIQSLSK FPHESARLKK ACEGMINIYP TV QYPLEVL CLHLIESGNL TDEGQQYCCR LVEMDSKSGP GLIGLGIKAL QDKKYEDAVR NLTEGLKESP VCTSGWYHLA EAQ VKMHRP KEAVLSCSQA LKIVDNLGAS GNSLYQRNLC LHLKAEALIK LSDYDSSEEA IRTLDQISDA DNIPGLLVLK SLAY RNKGS FDEAAKIMED LLSSYPDLAE VHALEALIHF TKKDYLQAEK CFQRALEKDT EVAEYHYQLG LTYWFMGEET RKDKT KALT HFLKAARLDT YMGKVFCYLG HYYRDVVGDK NRARGCYRKA FELDDTDAES GAAAVDLSVE LEDMEMALAI LTTVTQ KAS AGTAKWAWLR RGLYYLKAGQ HSQAVADLQA ALRADPKDFN CWESLGEAYL SRGGYTTALK SFTKASELNP ESIYSVF KV AAIQQILGKY KEAVAQYQMI IKKKEDYVPA LKGLGECHLM MAKAALVDYL DGKAVDYIEK ALEYFTCALQ HRADVSCL W KLAGDACTCL YAVAPSKVNV HVLGVLLGQK EGKQVLKKNE LLHLGGRCYG RALKLMSTSN TWCDLGINYY RQAQHLAET GSNMNDLKEL LEKSLHCLKK AVRLDSNNHL YWNALGVVAC YSGIGNYALA QHCFIKSIQS EQINAVAWTN LGVLYLTNEN IEQAHEAFK MAQSLDPSYL MCWIGQALIA EAVGSYDTMD LFRHTTELNM HTEGALGYAY WVCTTLQDKS NRETELYQYN I LQMNAIPA AQVILNKYVE RIQNYAPAFT MLGYLNEHLQ LKKEAANAYQ RAILLLQTAE DQDTYNVAIR NYGRLLCSTG EY DKAIQAF KSTPLEVLED IIGFALALFM KGLYKESSKA YERALSIVES EQDKAHILTA LAITEYKQGK TDVAKTLLFK CSI LKEPTT ESLQALCALG LAMQDATLSK AALNELLKHI KHKDSNYQRC LLTSAIYALQ GRSVAVQKQI SKAVHSNPGD PALW SLLSR VVAQYAQRNA KGGVVAGNVA HILDSNHGKK ALLYTAVNQL AMGSSSAEDE KNTALKTIQK AALLSPGDPA IWAGL MAAC HADDKLALVN NTQPKRIDLY LALLSAVSAS IKDEKFFENY NQSLEKWSLS QAVTGLIDTG RISEAETLCT KNLKSN PDQ PAVILLLRQV QCKPLLESQK PLPDAVLEEL QKTVMSNSTS VPAWQWLAHV YQSQGMMRAA EMCYRKSLQL ASQRGSW SG KLSSLLRLAL LALKVCMANI SNDHWPSLVQ EATTEALKLC FCPLAVLLQA LLQFKRKMGA RETRRLLERV VYQPGYPK S IASTARWYLL RHLYAKDDYE LIDVLVNNAK THGDTRALEL NQRLSSQ

UniProtKB: Superkiller complex protein 3

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分子 #2: WD repeat-containing protein 61

分子名称: WD repeat-containing protein 61 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 33.617465 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MTNQYGILFK QEQAHDDAIW SVAWGTNKKE NSETVVTGSL DDLVKVWKWR DERLDLQWSL EGHQLGVVSV DISHTLPIAA SSSLDAHIR LWDLENGKQI KSIDAGPVDA WTLAFSPDSQ YLATGTHVGK VNIFGVESGK KEYSLDTRGK FILSIAYSPD G KYLASGAI ...文字列:
MTNQYGILFK QEQAHDDAIW SVAWGTNKKE NSETVVTGSL DDLVKVWKWR DERLDLQWSL EGHQLGVVSV DISHTLPIAA SSSLDAHIR LWDLENGKQI KSIDAGPVDA WTLAFSPDSQ YLATGTHVGK VNIFGVESGK KEYSLDTRGK FILSIAYSPD G KYLASGAI DGIINIFDIA TGKLLHTLEG HAMPIRSLTF SPDSQLLVTA SDDGYIKIYD VQHANLAGTL SGHASWVLNV AF CPDDTHF VSSSSDKSVK VWDVGTRTCV HTFFDHQDQV WGVKYNGNGS KIVSVGDDQE IHIYDCPI

UniProtKB: Superkiller complex protein 8

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分子 #3: Isoform 2 of HBS1-like protein

分子名称: Isoform 2 of HBS1-like protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 19.333492 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
GPDSESPSLT ELFQEHKENN ISQCFTLSDL CNQSSASFTD LSLGSFPLSQ LANRCQSSPG ISELTGSLSS LAFHKASPTR DLENLSLSE LIAETIDVDN SQIKKESFEV SLSEVRSPGI DSNIDLSVLI KNPDFVPKPV VDPSIAPSSR TKVLSSKLGK N SNFAKDNK KNNKGSLTRK P

UniProtKB: HBS1-like protein

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分子 #4: Superkiller complex protein 2

分子名称: Superkiller complex protein 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: RNA helicase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 107.617375 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MMETERLVLP PPDPLDLPLR AVELGCTGHW ELLNLPGAPE SSLPHGLPPC APDLQQEAEQ LFLSSPAWLP LHGVEHSARK WQRKTDPWS LLAVLGAPVP SDLQAQRHPT TGQILGYKEV LLENTNLSAT TSLSLRRPPG PASQSLWGNP TQYPFWPGGM D EPTITDLN ...文字列:
MMETERLVLP PPDPLDLPLR AVELGCTGHW ELLNLPGAPE SSLPHGLPPC APDLQQEAEQ LFLSSPAWLP LHGVEHSARK WQRKTDPWS LLAVLGAPVP SDLQAQRHPT TGQILGYKEV LLENTNLSAT TSLSLRRPPG PASQSLWGNP TQYPFWPGGM D EPTITDLN TREEAEEEID FEKDLLTIPP GFKKGMDFAP KDCPTPAPGL LSLSCMLEPL DLGGGDEDEN EAVGQPGGPR GD TVSASPC SAPLARASSL EDLVLKEAST AVSTPEAPEP PSQEQWAIPV DATSPVGDFY RLIPQPAFQW AFEPDVFQKQ AIL HLERHD SVFVAAHTSA GKTVVAEYAI ALAQKHMTRT IYTSPIKALS NQKFRDFRNT FGDVGLLTGD VQLHPEASCL IMTT EILRS MLYSGSDVIR DLEWVIFDEV HYINDVERGV VWEEVLIMLP DHVSIILLSA TVPNALEFAD WIGRLKRRQI YVIST VTRP VPLEHYLFTG NSSKTQGELF LLLDSRGAFH TKGYYAAVEA KKERMSKHAQ TFGAKQPTHQ GGPAQDRGVY LSLLAS LRT RAQLPVVVFT FSRGRCDEQA SGLTSLDLTT SSEKSEIHLF LQRCLARLRG SDRQLPQVLH MSELLNRGLG VHHSGIL PI LKEIVEMLFS RGLVKVLFAT ETFAMGVNMP ARTVVFDSMR KHDGSTFRDL LPGEYVQMAG RAGRRGLDPT GTVILLCK G RVPEMADLHR MMMGKPSQLQ SQFRLTYTMI LNLLRVDALR VEDMMKRSFS EFPGSRGLLL LPEYHQRVEV LRTLGYVDE AGTVKLAGRV ACAMSSHELL LTELMFDNAL STLRPEEIAA LLSGLVCQSP GDAGDQLPNT LKQGIERVRA VAKRIGEVQV ACGLNQTVE EFVGELNFGL VEVVYEWARG MPFSELAGLS GTPEGLVVRC IQRLAEMCRS LRGAARLVGE PVLGAKMETA A TLLRRDIV FAASLYTQ

UniProtKB: Superkiller complex protein 2, Superkiller complex protein 2

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / メッシュ: 200 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec.
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 67.8 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

7qds

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 151860
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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