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- EMDB-49872: Ciliary tip central pair -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-49872
タイトルCiliary tip central pair
マップデータ
試料
  • 細胞器官・細胞要素: Ciliary tip central pair
    • タンパク質・ペプチド: x 10種
  • リガンド: x 3種
キーワードcilia / microtubules / central pair / PROTEIN BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


actomyosin structure organization / motile cilium / regulation of cytoskeleton organization / axoneme / microtubule-based process / structural constituent of cytoskeleton / microtubule binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / microtubule / cytoskeleton ...actomyosin structure organization / motile cilium / regulation of cytoskeleton organization / axoneme / microtubule-based process / structural constituent of cytoskeleton / microtubule binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / microtubule / cytoskeleton / hydrolase activity / GTPase activity / GTP binding / metal ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
LSDAT, prokaryote / SLOG in TRPM, prokaryote / : / CH-like domain in sperm protein / CH-like domain in sperm protein / : / Dpy-30 motif / Dpy-30 motif / Calponin homology domain / CH domain superfamily ...LSDAT, prokaryote / SLOG in TRPM, prokaryote / : / CH-like domain in sperm protein / CH-like domain in sperm protein / : / Dpy-30 motif / Dpy-30 motif / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / C2 domain / C2 domain / C2 domain profile. / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / C2 domain superfamily / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Uncharacterized protein / Uncharacterized protein / Uncharacterized protein / Tubulin alpha chain / Tubulin beta chain / Sperm flagellar protein / Dpy-30 motif protein / C2 domain protein / Cation channel family protein
類似検索 - 構成要素
生物種Tetrahymena thermophila CU428 (真核生物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Legal TL / Bui KH
資金援助 カナダ, 2件
OrganizationGrant number国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)PJT-156354 カナダ
Natural Sciences and Engineering Research Council (NSERC, Canada)RGPIN-2022-04774 カナダ
引用ジャーナル: Curr Biol / 年: 2025
タイトル: Structure of the ciliary tip central pair reveals the unique role of the microtubule-seam binding protein SPEF1.
著者: Thibault Legal / Ewa Joachimiak / Mireya Parra / Wang Peng / Amanda Tam / Corbin Black / Mayukh Guha / Chau Anh Nguyen / Avrin Ghanaeian / Melissa Valente-Paterno / Gary Brouhard / Jacek ...著者: Thibault Legal / Ewa Joachimiak / Mireya Parra / Wang Peng / Amanda Tam / Corbin Black / Mayukh Guha / Chau Anh Nguyen / Avrin Ghanaeian / Melissa Valente-Paterno / Gary Brouhard / Jacek Gaertig / Dorota Wloga / Khanh Huy Bui /
要旨: Motile cilia are unique organelles with the ability to move autonomously. The force generated by beating cilia propels cells and moves fluids. The ciliary skeleton is made of peripheral doublet ...Motile cilia are unique organelles with the ability to move autonomously. The force generated by beating cilia propels cells and moves fluids. The ciliary skeleton is made of peripheral doublet microtubules and a central pair (CP) with a distinct structure at the tip. In this study, we present a high-resolution structure of the CP in the ciliary tip of the ciliate Tetrahymena thermophila and identify several tip proteins that bind and form unique patterns on both microtubules of the tip CP. Two of those proteins that contain tubulin polymerization-promoting protein (TPPP)-like domains, TLP1 and TLP2, bind to high curvature regions of the microtubule. TLP2, which contains two TPPP-like domains, is an unusually long protein that wraps laterally around half a microtubule and forms the bridge between the two microtubules. Moreover, we found that the conserved protein SPEF1 binds to both microtubule seams and crosslinked the two microtubules. In vitro, human SPEF1 binds to the microtubule seam as visualized by cryoelectron tomography and subtomogram averaging. Single-molecule microtubule dynamics assays indicate that SPEF1 stabilizes microtubules in vitro. Together, these data show that the proteins in the tip CP maintain stable microtubule structures and play important roles in maintaining the integrity of the axoneme.
履歴
登録2025年3月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年7月30日-
マップ公開2025年7月30日-
更新2025年8月6日-
現状2025年8月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_49872.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_49872.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.2 GB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

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明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.37 Å/pix.
x 680 pix.
= 931.6 Å		1.37 Å/pix.
x 680 pix.
= 931.6 Å		1.37 Å/pix.
x 680 pix.
= 931.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

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ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.37 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.17
最小 - 最大-0.0067419284 - 2.7976015
平均 (標準偏差)0.005696163 (±0.056240927)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ680680680
Spacing680680680
セルA=B=C: 931.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_49872_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_49872_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Ciliary tip central pair

全体名称: Ciliary tip central pair
要素
  • 細胞器官・細胞要素: Ciliary tip central pair
    • タンパク質・ペプチド: Tubulin alpha chain
    • タンパク質・ペプチド: Tubulin beta chain
    • タンパク質・ペプチド: Sperm flagellar protein
    • タンパク質・ペプチド: TLP1
    • タンパク質・ペプチド: C2 domain protein
    • タンパク質・ペプチド: CFAP213
    • タンパク質・ペプチド: TLP2
    • タンパク質・ペプチド: Cation channel family protein
    • タンパク質・ペプチド: Dpy-30 motif protein
    • タンパク質・ペプチド: Unknown
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE

+
超分子 #1: Ciliary tip central pair

超分子名称: Ciliary tip central pair / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#10
由来(天然)生物種: Tetrahymena thermophila CU428 (真核生物)

+
分子 #1: Tubulin alpha chain

分子名称: Tubulin alpha chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 39 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
由来(天然)生物種: Tetrahymena thermophila CU428 (真核生物)
分子量理論値: 49.639035 KDa
配列文字列: MREVISIHVG QGGIQVGNAC WELFCLEHGI QPDGQMPSDK TIGGGDDAFN TFFSETGAGK HVPRAVFLDL EPTVIDEVRT GTYRQLFHP EQLISGKEDA ANNFARGHYT IGKEIVDLCL DRIRKLADNC TGLQGFLVFN SVGGGTGSGL GSLLLERLSV D YGKKSKLG ...文字列:
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UniProtKB: Tubulin alpha chain

+
分子 #2: Tubulin beta chain

分子名称: Tubulin beta chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 39 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Tetrahymena thermophila CU428 (真核生物)
分子量理論値: 49.617676 KDa
配列文字列: MREIVHIQGG QCGNQIGAKF WEVISDEHGI DPTGTYHGDS DLQLERINVY YNEATGGRYV PRAILMDLEP GTMDSVRAGP FGQLFRPDN FVFGQTGAGN NWAKGHYTEG AELIDSVLDV VRKEAEGCDC LQGFQITHSL GGGTGSGMGT LLISKVREEY P DRIMETFS ...文字列:
MREIVHIQGG QCGNQIGAKF WEVISDEHGI DPTGTYHGDS DLQLERINVY YNEATGGRYV PRAILMDLEP GTMDSVRAGP FGQLFRPDN FVFGQTGAGN NWAKGHYTEG AELIDSVLDV VRKEAEGCDC LQGFQITHSL GGGTGSGMGT LLISKVREEY P DRIMETFS VVPSPKVSDT VVEPYNATLS VHQLVENADE CMVIDNEALY DICFRTLKLT TPTYGDLNHL VSAAMSGVTC CL RFPGQLN SDLRKLAVNL IPFPRLHFFM IGFAPLTSRG SQQYRALTVP ELTQQMFDAK NMMCAADPRH GRYLTASALF RGR MSTKEV DEQMLNVQNK NSSYFVEWIP NNIKSSICDI PPKGLKMAVT FVGNSTAIQE MFKRVAEQFT AMFRRKAFLH WYTG EGMDE MEFTEAESNM NDLVSEYQQY QDATAEEEGE FEEEEGEN

UniProtKB: Tubulin beta chain

+
分子 #3: Sperm flagellar protein

分子名称: Sperm flagellar protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Tetrahymena thermophila CU428 (真核生物)
分子量理論値: 24.702463 KDa
配列文字列: MDAPPLNEEE LNQIYNWIDG IPLSRPKKNI TRDFADGCML AEVISHYCPK LVEVHNYSQA HSVTQKLYNW NTLNQRVLKK MGFQISKND IDCIINAVPD AVERVLKVCQ IKLDKYLDDQ KKKKDQQQYI ENAQMMQNGN KLQLGNANNP YQYAEFLNPK E VSQMLFQR ...文字列:
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UniProtKB: Sperm flagellar protein

+
分子 #4: TLP1

分子名称: TLP1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Tetrahymena thermophila CU428 (真核生物)
分子量理論値: 88.103156 KDa
配列文字列: MSEENNENQE NQYNDDDQYN HNEENEDNEQ QEQVDYANHD NDENQEHDPA NEEEQGEQNE NVNNDNNNNY DEEEDGKRNE LDDYLSGGG SNRNDKQDQQ SSSKRGSNFG VINKPDDNEN YLRNKDILDN FFKQYQGEVQ NYFNEFQQKQ IQDSQENGNN N FYSKQNNQ ...文字列:
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UniProtKB: Uncharacterized protein

+
分子 #5: C2 domain protein

分子名称: C2 domain protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Tetrahymena thermophila CU428 (真核生物)
分子量理論値: 57.465531 KDa
配列文字列: MPQKVSITLK NIEVKRKEQK FKSMHPWAVV MFDGQKKTTQ PVQNGDLQPE FNQTWVFQRN SDVNITVSIY KKEYIYDALK NEKEIDLLI GKGKLNILSV LKKAIQQPQE IMVDLVYDFD NKLAAQAYLT IHIQQGADLE EYRNKEQIKQ IKSKYESCLT V TNLQLSLD ...文字列:
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UniProtKB: C2 domain protein

+
分子 #6: CFAP213

分子名称: CFAP213 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Tetrahymena thermophila CU428 (真核生物)
分子量理論値: 37.99841 KDa
配列文字列: MYQNQYQQPQ QQYGYNQGQQ GQQYSQAYQQ QPYQQQQGSP YQQQQNYPQG YGAQQQAYQQ QQQGYAQQQG YPAQNQQYYQ EDYDSLQQY QDNFNSVQPR TRLEREAMKD KESIEKTRIN QRVGYETRNT DVKQLLHNPD PKSTLFIPEN QRFDKDFSVF D KQQRDQRF ...文字列:
MYQNQYQQPQ QQYGYNQGQQ GQQYSQAYQQ QPYQQQQGSP YQQQQNYPQG YGAQQQAYQQ QQQGYAQQQG YPAQNQQYYQ EDYDSLQQY QDNFNSVQPR TRLEREAMKD KESIEKTRIN QRVGYETRNT DVKQLLHNPD PKSTLFIPEN QRFDKDFSVF D KQQRDQRF ATKEVALEKH RIEALERESK RWEQMENQVN KEQVKRQFQA EVLKAGKRNT NGMPFNPITL EYEKSSAGDS LK KRDEMAK VRGYVRAENL DTRSNCGYNI LTGEQRIGVE YLVPNHLRDD YKTKVDLKNE FYSIKYKGEQ QNQQNQNKYY

UniProtKB: Uncharacterized protein

+
分子 #7: TLP2

分子名称: TLP2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Tetrahymena thermophila CU428 (真核生物)
分子量理論値: 205.367016 KDa
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UniProtKB: Uncharacterized protein

+
分子 #8: Cation channel family protein

分子名称: Cation channel family protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Tetrahymena thermophila CU428 (真核生物)
分子量理論値: 39.902203 KDa
配列文字列: MSQKTIQSQE ELEENNKNQE EEENVPQQSN KQGSSENLRQ KNRSQENLKQ RKQSPNYYQS SMVQSGVGTS PTRKPNDKTF ITLQKKEEE SQVWKPYDFL FPAGRLAKLV KVFDVYFKNF PFSDLLNKLK LTEGYPIVNL IGAAQSNRGK FYAGLARACF N SEAIIVDS ...文字列:
MSQKTIQSQE ELEENNKNQE EEENVPQQSN KQGSSENLRQ KNRSQENLKQ RKQSPNYYQS SMVQSGVGTS PTRKPNDKTF ITLQKKEEE SQVWKPYDFL FPAGRLAKLV KVFDVYFKNF PFSDLLNKLK LTEGYPIVNL IGAAQSNRGK FYAGLARACF N SEAIIVDS AIETGLEPYV IRRDLKLVGV APENCVKYPK INSTYKDPYE LSNGHTHLFL VNDKDKTLQW SQETLFKIQL IL KLAEGKV SKKGPRCKIV NVLLADTPNY LDEVRLAVKY DLPIIVCKGS HICDEIIKNS KAQEEEKQWN LVDDEMQELL QKG HFYMLD SLDSEDIAQY IHFFLTFTPY

UniProtKB: Cation channel family protein

+
分子 #9: Dpy-30 motif protein

分子名称: Dpy-30 motif protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 9 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Tetrahymena thermophila CU428 (真核生物)
分子量理論値: 11.293362 KDa
配列文字列:
MAEKKKQQQS KGSSQGLQNI ADEDDEQNQN QDQDDGLLTG ASNQQGGGGS KFQQLPLRDY YESSVTQVLL EGLRELGAKR PENPIQFLG KFLLDRDPEK KK

UniProtKB: Dpy-30 motif protein

+
分子 #10: Unknown

分子名称: Unknown / タイプ: protein_or_peptide / ID: 10 / コピー数: 27 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Tetrahymena thermophila CU428 (真核生物)
分子量理論値: 3.252 KDa
配列文字列:
(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)

+
分子 #11: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 11 / コピー数: 39 / 式: GTP
分子量理論値: 523.18 Da
Chemical component information

ChemComp-GTP:
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP / GTP, エネルギー貯蔵分子*YM

+
分子 #12: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 12 / コピー数: 39 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

+
分子 #13: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 13 / コピー数: 39 / 式: GDP
分子量理論値: 443.201 Da
Chemical component information

ChemComp-GDP:
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP / GDP, エネルギー貯蔵分子*YM

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態filament

-
試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 45.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

40896

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 66174
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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