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万見
- EMDB-48994: SSU processome maturation and disassembly, State H - Dhr1 focused map -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-48994
タイトルSSU processome maturation and disassembly, State H - Dhr1 focused map
マップデータ
試料
  • 複合体: SSU processome maturation and disassembly, State H
キーワードSSU processome / ribosome assembly / RNA folding / RNA-protein interactions / RIBOSOME
生物種Saccharomyces cerevisiae BY4741 (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.68 Å
データ登録者Buzovetsky O / Klinge S
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5R01GM145950-03 米国
Chan Zuckerberg Initiative2023-332391 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2025
タイトル: Helicase-mediated mechanism of SSU processome maturation and disassembly.
著者: Olga Buzovetsky / Sebastian Klinge /
要旨: Eukaryotic ribosomal small subunit (SSU) assembly requires the SSU processome, a nucleolar precursor containing the RNA chaperone U3 small nucleolar RNA (snoRNA). The underlying molecular mechanisms ...Eukaryotic ribosomal small subunit (SSU) assembly requires the SSU processome, a nucleolar precursor containing the RNA chaperone U3 small nucleolar RNA (snoRNA). The underlying molecular mechanisms of SSU processome maturation, remodelling, disassembly and RNA quality control, and the transitions between states remain unknown owing to a paucity of intermediates. Here we report 16 native SSU processome structures alongside genetic data, revealing how two helicases, the Mtr4-exosome and Dhr1, are controlled for accurate and unidirectional ribosome biogenesis. Our data show how irreversible pre-ribosomal RNA degradation by the redundantly tethered RNA exosome couples the transformation of the SSU processome into a pre-40S particle, during which Utp14 can probe evolving surfaces, ultimately positioning and activating Dhr1 to unwind the U3 snoRNA and initiate nucleolar pre-40S release. This study highlights a paradigm for large dynamic RNA-protein complexes in which irreversible RNA degradation drives compositional changes and communicates these changes to govern enzyme activity while maintaining overall quality control.
履歴
登録2025年2月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年11月5日-
マップ公開2025年11月5日-
更新2025年12月24日-
現状2025年12月24日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_48994.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_48994.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 488.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 504 pix.
= 535.752 Å		1.06 Å/pix.
x 504 pix.
= 535.752 Å		1.06 Å/pix.
x 504 pix.
= 535.752 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.063 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.8691
最小 - 最大-5.3945775 - 9.093556
平均 (標準偏差)-0.0013380911 (±0.1498166)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ504504504
Spacing504504504
セルA=B=C: 535.75195 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_48994_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_48994_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_48994_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : SSU processome maturation and disassembly, State H

全体名称: SSU processome maturation and disassembly, State H
要素
  • 複合体: SSU processome maturation and disassembly, State H

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超分子 #1: SSU processome maturation and disassembly, State H

超分子名称: SSU processome maturation and disassembly, State H / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#68
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae BY4741 (パン酵母)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度名称
60.0 mMTris-HCl
50.0 mMNaCl
5.0 mMMgCl
2.0 %glycerol
0.01 %NP-40
1.0 mMDTT
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 25.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.68 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 328554
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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