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- EMDB-48914: CryoEM structure of the Azotobacter vinelandii glutamine synthetase -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-48914
タイトルCryoEM structure of the Azotobacter vinelandii glutamine synthetase
マップデータ
試料
  • 複合体: Dodecameric complex of glutamine synthetase
    • タンパク質・ペプチド: Glutamine synthetase
キーワードnitrogen metabolism / LIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


nitrogen utilization / glutamine synthetase / glutamine biosynthetic process / glutamine synthetase activity / nitrogen fixation / ATP binding / metal ion binding / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutamine synthetase class-I, adenylation site / Glutamine synthetase class-I adenylation site. / Glutamine synthetase type I / Glutamine synthetase, N-terminal conserved site / Glutamine synthetase signature 1. / Glutamine synthetase, beta-Grasp domain / Glutamine synthetase, glycine-rich site / Glutamine synthetase putative ATP-binding region signature. / Glutamine synthetase (GS) beta-grasp domain profile. / Glutamine synthetase, N-terminal domain superfamily ...Glutamine synthetase class-I, adenylation site / Glutamine synthetase class-I adenylation site. / Glutamine synthetase type I / Glutamine synthetase, N-terminal conserved site / Glutamine synthetase signature 1. / Glutamine synthetase, beta-Grasp domain / Glutamine synthetase, glycine-rich site / Glutamine synthetase putative ATP-binding region signature. / Glutamine synthetase (GS) beta-grasp domain profile. / Glutamine synthetase, N-terminal domain superfamily / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase, N-terminal domain / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase (GS) catalytic domain profile. / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamine synthetase
類似検索 - 構成要素
生物種Azotobacter vinelandii (窒素固定)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Warmack RA / Shen Y
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM143836 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM152765 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2025
タイトル: CryoEM-enabled visual proteomics reveals de novo structures of oligomeric protein complexes.
著者: Yuanbo Shen / Ailiena O Maggiolo / Tianzheng Zhang / Rebeccah A Warmack /
要旨: Single particle cryoelectron microscopy (cryoEM) and cryoelectron tomography (cryoET) are powerful methods for unveiling unique and functionally relevant structural states. Aided by mass spectrometry ...Single particle cryoelectron microscopy (cryoEM) and cryoelectron tomography (cryoET) are powerful methods for unveiling unique and functionally relevant structural states. Aided by mass spectrometry and machine learning, they promise to facilitate the visual exploration of proteomes. Leveraging visual proteomics, we interrogate structures isolated from a complex cellular milieu by cryoEM to identify and classify molecular structures and complexes de novo. By comparing three automated model building programs, CryoID, DeepTracer, and ModelAngelo, we determine the identity of six distinct oligomeric protein complexes from partially purified extracts of the nitrogen-fixing bacterium Azotobacter vinelandii using both anaerobic and aerobic cryoEM, including two original oligomeric structures. Overall, by allowing the study of near-native oligomeric protein states, cryoEM-enabled visual proteomics reveals unique structures that correspond to relevant species observed in situ.
履歴
登録2025年2月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年7月30日-
マップ公開2025年7月30日-
更新2025年7月30日-
現状2025年7月30日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_48914.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_48914.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 729 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.65 Å/pix.
x 576 pix.
= 374.4 Å		0.65 Å/pix.
x 576 pix.
= 374.4 Å		0.65 Å/pix.
x 576 pix.
= 374.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.65 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.175
最小 - 最大-0.42952502 - 0.7748202
平均 (標準偏差)0.00036856512 (±0.03287566)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ576576576
Spacing576576576
セルA=B=C: 374.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_48914_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_48914_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Dodecameric complex of glutamine synthetase

全体名称: Dodecameric complex of glutamine synthetase
要素
  • 複合体: Dodecameric complex of glutamine synthetase
    • タンパク質・ペプチド: Glutamine synthetase

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超分子 #1: Dodecameric complex of glutamine synthetase

超分子名称: Dodecameric complex of glutamine synthetase / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Azotobacter vinelandii (窒素固定) / 株: DJ

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分子 #1: Glutamine synthetase

分子名称: Glutamine synthetase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO / EC番号: glutamine synthetase
由来(天然)生物種: Azotobacter vinelandii (窒素固定) / 株: DJ
分子量理論値: 51.809254 KDa
配列文字列: MSKSLQLIKE HDVKWIDLRF TDTKGKQQHV TMPARDVDDD FFEYGKMFDG SSIAGWKGIE ASDMILMPDD STAVLDPFTE EPTLIIVCD IIEPSTMQGY DRDPRAIARR AEEYLKSTGI GDTAFFGPEP EFFIFDEVKY KSDISGSMFK IFSEQAAWNT D ADFEGGNK ...文字列:
MSKSLQLIKE HDVKWIDLRF TDTKGKQQHV TMPARDVDDD FFEYGKMFDG SSIAGWKGIE ASDMILMPDD STAVLDPFTE EPTLIIVCD IIEPSTMQGY DRDPRAIARR AEEYLKSTGI GDTAFFGPEP EFFIFDEVKY KSDISGSMFK IFSEQAAWNT D ADFEGGNK GHRPGVKGGY FPVPPVDHDH EIRTAMCNAL EEMGLKVEVH HHEVATAGQN EIGVSFNTLV AKADEVQTLK YC VHNVADA YGKTVTFMPK PLYGDNGSGM HVHMSIAKDG KNTFAGEGYA GLSDTALYFI GGIIKHGKAL NGFTNPSTNS YKR LVPGFE APVMLAYSAR NRSASIRIPY VNSPKARRIE ARFPDPSANP YLAFAALLMA GLDGIQNKIH PGDAADKNLY DLPP EEAKE IPQVCGSLKE ALEELDKGRA FLTKGGVFSD DFIDAYLELK SEEEIKVRTF VHPLEYDLYY SV

UniProtKB: Glutamine synthetase

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.8
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: -3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: -0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4) / 使用した粒子像数: 10672
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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