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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-4708 | |||||||||
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タイトル | The structure of a Ty3 retrotransposon capsid C-terminal domain dimer | |||||||||
![]() | The structure of a Ty3 capsid C-terminal domain dimer | |||||||||
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![]() | Ty3 / retrotransposon / retrovirus / capsid / Gag polyprotein / capsid-CTD / VIRUS LIKE PARTICLE | |||||||||
機能・相同性 | ![]() retrotransposon nucleocapsid / retrotransposition / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / ribonuclease H / RNA nuclease activity / DNA integration / RNA-directed DNA polymerase / RNA-directed DNA polymerase activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / peptidase activity ...retrotransposon nucleocapsid / retrotransposition / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / ribonuclease H / RNA nuclease activity / DNA integration / RNA-directed DNA polymerase / RNA-directed DNA polymerase activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / peptidase activity / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / aspartic-type endopeptidase activity / DNA-directed DNA polymerase activity / proteolysis / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / ATP binding / nucleus / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.9 Å | |||||||||
![]() | Dodonova SO / Prinz S | |||||||||
資金援助 | ![]() ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structure of the Ty3/Gypsy retrotransposon capsid and the evolution of retroviruses. 著者: Svetlana O Dodonova / Simone Prinz / Virginia Bilanchone / Suzanne Sandmeyer / John A G Briggs / ![]() ![]() ![]() 要旨: Retroviruses evolved from long terminal repeat (LTR) retrotransposons by acquisition of envelope functions, and subsequently reinvaded host genomes. Together, endogenous retroviruses and LTR ...Retroviruses evolved from long terminal repeat (LTR) retrotransposons by acquisition of envelope functions, and subsequently reinvaded host genomes. Together, endogenous retroviruses and LTR retrotransposons represent major components of animal, plant, and fungal genomes. Sequences from these elements have been exapted to perform essential host functions, including placental development, synaptic communication, and transcriptional regulation. They encode a Gag polypeptide, the capsid domains of which can oligomerize to form a virus-like particle. The structures of retroviral capsids have been extensively described. They assemble an immature viral particle through oligomerization of full-length Gag. Proteolytic cleavage of Gag results in a mature, infectious particle. In contrast, the absence of structural data on LTR retrotransposon capsids hinders our understanding of their function and evolutionary relationships. Here, we report the capsid morphology and structure of the archetypal Gypsy retrotransposon Ty3. We performed electron tomography (ET) of immature and mature Ty3 particles within cells. We found that, in contrast to retroviruses, these do not change size or shape upon maturation. Cryo-ET and cryo-electron microscopy of purified, immature Ty3 particles revealed an irregular fullerene geometry previously described for mature retrovirus core particles and a tertiary and quaternary arrangement of the capsid (CA) C-terminal domain within the assembled capsid that is conserved with mature HIV-1. These findings provide a structural basis for studying retrotransposon capsids, including those domesticated in higher organisms. They suggest that assembly via a structurally distinct immature capsid is a later retroviral adaptation, while the structure of mature assembled capsids is conserved between LTR retrotransposons and retroviruses. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 465.1 KB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 14.4 KB 14.4 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 5.6 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 154 KB | ||
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アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 366.3 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 365.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 8.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 11.2 KB | 表示 | |
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-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
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注釈 | The structure of a Ty3 capsid C-terminal domain dimer | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.08 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : Ty3 capsid C-terminal domain dimer
全体 | 名称: Ty3 capsid C-terminal domain dimer |
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要素 |
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-超分子 #1: Ty3 capsid C-terminal domain dimer
超分子 | 名称: Ty3 capsid C-terminal domain dimer / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all 詳細: The 9 non-symmetry related copies of the Ty3 Capsid-CTD from the complete capsid shell structure were aligned and averaged to generate a higher resolution 4.9 A structure |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
-分子 #1: Transposon Ty3-I Gag-Pol polyprotein
分子 | 名称: Transposon Ty3-I Gag-Pol polyprotein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 詳細: D336I mutation in the active center of the Ty3 protease コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO EC番号: 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() 株: ATCC 204508 / S288c |
分子量 | 理論値: 36.382371 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: MSFMDQIPGG GNYPKLPVEC LPNFPIQPSL TFRGRNDSHK LKNFISEIML NMSMISWPND ASRIVYCRRH LLNPAAQWAN DFVQEQGIL EITFDTFIQG LYQHFYKPPD INKIFNAITQ LSEAKLGIER LNQRFRKIWD RMPPDFMTEK AAIMTYTRLL T KETYNIVR ...文字列: MSFMDQIPGG GNYPKLPVEC LPNFPIQPSL TFRGRNDSHK LKNFISEIML NMSMISWPND ASRIVYCRRH LLNPAAQWAN DFVQEQGIL EITFDTFIQG LYQHFYKPPD INKIFNAITQ LSEAKLGIER LNQRFRKIWD RMPPDFMTEK AAIMTYTRLL T KETYNIVR MHKPETLKDA MEEAYQTTAL TERFFPGFEL DADGDTIIGA TTHLQEEYDS DYDSEDNLTQ NRYVHTVRTR RS YNKPMSN HRNRRNNNAS REECIKNRLC FYCKKEGHRL NECRARKAVL TDLELESKDQ QTLFIKTLPI VH UniProtKB: Transposon Ty3-I Gag-Pol polyprotein |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 8 構成要素:
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グリッド | モデル: C-flat / 材質: COPPER / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR | ||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 85 % / チャンバー内温度: 296 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER 詳細: The sample was applied onto glow-discharged C-flat (Protochips Inc.) holey carbon grids. The grids were blotted from the back side for 11 seconds at room temperature in a chamber at 85% ...詳細: The sample was applied onto glow-discharged C-flat (Protochips Inc.) holey carbon grids. The grids were blotted from the back side for 11 seconds at room temperature in a chamber at 85% humidity and plunge-frozen into liquid ethane using a manual plunger.. |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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詳細 | Cryo-grids containing purified PR- Ty3 particles were imaged in a Titan Krios electron microscope equipped with a Falcon II direct electron detector, operated at 300 kV. Images were collected with a nominal magnification of 75000, giving a pixel size of 1.08 A. Images were collected in integrating mode with a total electron dose of 20 e/A2. The range of applied defocus values was between -1.0 um and -3.5 um. |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) 検出モード: INTEGRATING / 撮影したグリッド数: 1 / 平均電子線量: 20.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 3.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm / 倍率(公称値): 75000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT 当てはまり具合の基準: Cross-correlation coefficient |
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得られたモデル | ![]() PDB-6r23: |