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万見
- PDB-1tnr: CRYSTAL STRUCTURE OF THE SOLUBLE HUMAN 55 KD TNF RECEPTOR-HUMAN T... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1tnr
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE SOLUBLE HUMAN 55 KD TNF RECEPTOR-HUMAN TNF-BETA COMPLEX: IMPLICATIONS FOR TNF RECEPTOR ACTIVATION
要素
  • TUMOR NECROSIS FACTOR BETA
  • TUMOR NECROSIS FACTOR RECEPTOR P55
キーワードCOMPLEX(LYMPHOKINE/RECEPTOR) / COMPLEX(LYMPHOKINE-RECEPTOR) / COMPLEX(LYMPHOKINE-RECEPTOR) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of amide metabolic process / tumor necrosis factor receptor superfamily complex / pulmonary valve development / positive regulation of chronic inflammatory response to antigenic stimulus / aortic valve development / tumor necrosis factor receptor activity / positive regulation of lipid metabolic process / negative regulation of extracellular matrix constituent secretion / regulation of membrane lipid metabolic process / positive regulation of apoptotic process involved in morphogenesis ...positive regulation of amide metabolic process / tumor necrosis factor receptor superfamily complex / pulmonary valve development / positive regulation of chronic inflammatory response to antigenic stimulus / aortic valve development / tumor necrosis factor receptor activity / positive regulation of lipid metabolic process / negative regulation of extracellular matrix constituent secretion / regulation of membrane lipid metabolic process / positive regulation of apoptotic process involved in morphogenesis / positive regulation of humoral immune response mediated by circulating immunoglobulin / TNFs bind their physiological receptors / TNF receptor superfamily (TNFSF) members mediating non-canonical NF-kB pathway / tumor necrosis factor binding / TNF signaling / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy / regulation of establishment of endothelial barrier / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / tumor necrosis factor receptor binding / TNFR1-mediated ceramide production / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / TNFR1-induced proapoptotic signaling / prostaglandin metabolic process / Interleukin-10 signaling / humoral immune response / positive regulation of execution phase of apoptosis / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / lymph node development / negative regulation of fibroblast proliferation / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / positive regulation of glial cell proliferation / response to nutrient / protein localization to plasma membrane / cytokine activity / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Regulation of TNFR1 signaling / cytokine-mediated signaling pathway / negative regulation of inflammatory response / positive regulation of type II interferon production / cellular response to mechanical stimulus / positive regulation of inflammatory response / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / cell-cell signaling / signaling receptor activity / response to lipopolysaccharide / transcription by RNA polymerase II / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / response to hypoxia / receptor complex / cell surface receptor signaling pathway / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / immune response / inflammatory response / membrane raft / response to xenobiotic stimulus / Golgi membrane / signaling receptor binding / apoptotic process / cell surface / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular region / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Lymphotoxin-alpha / Tumour necrosis factor receptor 1A / Tumor necrosis factor receptor 1A, N-terminal / Tumor necrosis factor receptor 1A, death domain / : / Tumour necrosis factor / Tumor Necrosis Factor Receptor, subunit A, domain 2 / Tumor Necrosis Factor Receptor, subunit A; domain 2 / Tumour necrosis factor, conserved site / Tumor necrosis factor (TNF) homology domain (THD) signature. ...Lymphotoxin-alpha / Tumour necrosis factor receptor 1A / Tumor necrosis factor receptor 1A, N-terminal / Tumor necrosis factor receptor 1A, death domain / : / Tumour necrosis factor / Tumor Necrosis Factor Receptor, subunit A, domain 2 / Tumor Necrosis Factor Receptor, subunit A; domain 2 / Tumour necrosis factor, conserved site / Tumor necrosis factor (TNF) homology domain (THD) signature. / Tumour necrosis factor family. / TNF(Tumour Necrosis Factor) family / TNFR/NGFR family cysteine-rich region domain profile. / Tumour necrosis factor domain / TNFR/NGFR cysteine-rich region / TNFR/NGFR family cysteine-rich region signature. / Tumor necrosis factor (TNF) homology domain (THD) profile. / Tumor necrosis factor receptor / nerve growth factor receptor repeats. / TNFR/NGFR cysteine-rich region / Jelly Rolls - #40 / Tumour necrosis factor-like domain superfamily / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / Death-like domain superfamily / Ribbon / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Lymphotoxin-alpha / Tumor necrosis factor receptor superfamily member 1A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Banner, D.W.
引用
ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1993
タイトル: Crystal structure of the soluble human 55 kd TNF receptor-human TNF beta complex: implications for TNF receptor activation.
著者: Banner, D.W. / D'Arcy, A. / Janes, W. / Gentz, R. / Schoenfeld, H.J. / Broger, C. / Loetscher, H. / Lesslauer, W.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1993
タイトル: Crystallization and preliminary crystallographic analysis of a TNF-beta-55 kDa TNF receptor complex.
著者: D'Arcy, A. / Banner, D.W. / Janes, W. / Winkler, F.K. / Loetscher, H. / Schonfeld, H.J. / Zulauf, M. / Gentz, R. / Lesslauer, W.
履歴
登録1994年5月9日処理サイト: BNL
改定 1.01994年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年8月24日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / struct_biol
Item: _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.method_details / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_count / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression
改定 1.42024年10月16日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TUMOR NECROSIS FACTOR BETA
R: TUMOR NECROSIS FACTOR RECEPTOR P55


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,6402
ポリマ－31,6402
非ポリマー00
水82946
1
A: TUMOR NECROSIS FACTOR BETA
R: TUMOR NECROSIS FACTOR RECEPTOR P55

A: TUMOR NECROSIS FACTOR BETA
R: TUMOR NECROSIS FACTOR RECEPTOR P55

A: TUMOR NECROSIS FACTOR BETA
R: TUMOR NECROSIS FACTOR RECEPTOR P55


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,9196
ポリマ－94,9196
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
Buried area12540 Å2
ΔGint-52 kcal/mol
Surface area40120 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)145.640, 145.640, 145.640
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number197
Space group name H-MI23

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要素

#1: タンパク質 TUMOR NECROSIS FACTOR BETA


分子量: 15872.904 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01374
#2: タンパク質 TUMOR NECROSIS FACTOR RECEPTOR P55


分子量: 15766.797 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: SF9 cells / 参照: UniProt: P19438
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 46 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.75 %
結晶化
*PLUS
pH: 5.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
115 %PEG40001reservoir
2200-400 mM1reservoirMgCl
32 %beta-octyl glucoside1reservoir
4100 mMsodium cacodylate1reservoir

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データ収集

反射
*PLUS
最高解像度: 2.83 Å / Num. obs: 13270 / % possible obs: 99.7 % / Num. measured all: 43171 / Rmerge(I) obs: 0.078

-
解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2.85→50 Å / σ(F): 2
詳細: THE RECEPTOR REGIONS R 15 - R 29 AND R 144 - R 153, I.E. THE N- AND C-TERMINAL ENDS OF THE RECEPTOR, MUST BE REGARDED AS TENTATIVE. THERE IS WEAK ELECTRON DENSITY FOR THE THREE CARBOHYDRATE ...詳細: THE RECEPTOR REGIONS R 15 - R 29 AND R 144 - R 153, I.E. THE N- AND C-TERMINAL ENDS OF THE RECEPTOR, MUST BE REGARDED AS TENTATIVE. THERE IS WEAK ELECTRON DENSITY FOR THE THREE CARBOHYDRATE CHAINS ATTACHED TO ASPARAGINES R 25, R 116 AND R 122. THESE POSITIONS HAVE BEEN MARKED WITH WATER MOLECULES 45, 42 AND 43, RESPECTIVELY. ASPARTIC ACID A 50 ADOPTS THE UNUSUAL EPSILON CONFORMATION ON BINDING THE RECEPTOR. THE PEPTIDE PLANES A 40 - A 41 AND R 100 - R 101 MAY HAVE THE WRONG ORIENTATION.
Rfactor反射数
Rwork0.16 -
obs0.16 11513
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.85→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2208 0 0 46 2254
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.16 / Rfactor Rwork: 0.16
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_angle_d / Dev ideal: 1.8

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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