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- EMDB-4693: Structure of a human nucleosome at 3.5 A resolution -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-4693
タイトルStructure of a human nucleosome at 3.5 A resolution
マップデータMasked Structure of a human nucleosome wrapped with 171bp of Widom-601 strong positioning DNA at 3.5 A resolution.
試料
  • 複合体: human nucleosome particle
    • 複合体: octamer of human histones
    • 複合体: 171bp widom-601 DNA
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of chromosome condensation / Barr body / : / inner kinetochore / pericentric heterochromatin formation / muscle cell differentiation / oocyte maturation / nucleosomal DNA binding / nucleus organization / spermatid development ...negative regulation of chromosome condensation / Barr body / : / inner kinetochore / pericentric heterochromatin formation / muscle cell differentiation / oocyte maturation / nucleosomal DNA binding / nucleus organization / spermatid development / single fertilization / subtelomeric heterochromatin formation / negative regulation of megakaryocyte differentiation / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / protein localization to CENP-A containing chromatin / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / embryo implantation / telomere organization / Inhibition of DNA recombination at telomere / RNA Polymerase I Promoter Opening / Meiotic synapsis / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / HCMV Late Events / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / innate immune response in mucosa / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / HDMs demethylate histones / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / G2/M DNA damage checkpoint / Metalloprotease DUBs / NoRC negatively regulates rRNA expression / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / multicellular organism growth / male gonad development / Transcriptional regulation of granulopoiesis / UCH proteinases / HCMV Early Events / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / osteoblast differentiation / structural constituent of chromatin / antibacterial humoral response / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / nucleosome / heterochromatin formation / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / nucleosome assembly / Processing of DNA double-strand break ends / HATs acetylate histones / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / chromatin organization / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / positive regulation of cell growth / Oxidative Stress Induced Senescence / Estrogen-dependent gene expression / chromosome, telomeric region / cell population proliferation / Ub-specific processing proteases / defense response to Gram-positive bacterium / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / enzyme binding / protein-containing complex / extracellular space / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
: / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A ...: / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2A type 1 / Histone H4 / Histone H2B type 1-C/E/F/G/I / Histone H3.3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Wilson MD / Nans A / Costa A
資金援助 英国, 2件
OrganizationGrant number国
The Francis Crick InstituteFC0010065 英国
The Francis Crick InstituteFC0010061 英国
引用
ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Retroviral integration into nucleosomes through DNA looping and sliding along the histone octamer.
著者: Marcus D Wilson / Ludovic Renault / Daniel P Maskell / Mohamed Ghoneim / Valerie E Pye / Andrea Nans / David S Rueda / Peter Cherepanov / Alessandro Costa /
要旨: Retroviral integrase can efficiently utilise nucleosomes for insertion of the reverse-transcribed viral DNA. In face of the structural constraints imposed by the nucleosomal structure, integrase ...Retroviral integrase can efficiently utilise nucleosomes for insertion of the reverse-transcribed viral DNA. In face of the structural constraints imposed by the nucleosomal structure, integrase gains access to the scissile phosphodiester bonds by lifting DNA off the histone octamer at the site of integration. To clarify the mechanism of DNA looping by integrase, we determined a 3.9 Å resolution structure of the prototype foamy virus intasome engaged with a nucleosome core particle. The structural data along with complementary single-molecule Förster resonance energy transfer measurements reveal twisting and sliding of the nucleosomal DNA arm proximal to the integration site. Sliding the nucleosomal DNA by approximately two base pairs along the histone octamer accommodates the necessary DNA lifting from the histone H2A-H2B subunits to allow engagement with the intasome. Thus, retroviral integration into nucleosomes involves the looping-and-sliding mechanism for nucleosomal DNA repositioning, bearing unexpected similarities to chromatin remodelers.
#1: ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Retroviral integration into nucleosomes through DNA looping and sliding along the histone octamerDNA looping and sliding along the histone octamer
著者: Wilson MD / Renault L / Makell DP / Ghoneim M / Pye VE / Cherepanov P / Nans A / Rueda D / Cherepanov P / Costa A
履歴
登録2019年3月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年9月25日-
マップ公開2019年9月25日-
更新2020年11月25日-
現状2020年11月25日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.08
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.08
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_4693.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_4693.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Masked Structure of a human nucleosome wrapped with 171bp of Widom-601 strong positioning DNA at 3.5 A resolution.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.09 Å/pix.
x 256 pix.
= 279.04 Å		1.09 Å/pix.
x 256 pix.
= 279.04 Å		1.09 Å/pix.
x 256 pix.
= 279.04 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.09 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.08 / ムービー #1: 0.08
最小 - 最大-0.20108458 - 0.42855772
平均 (標準偏差)0.0007975448 (±0.010560773)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 279.04 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.091.091.09
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z279.040279.040279.040
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ320320320
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.2010.4290.001

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_4693_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Unmasked Structure of a human nucleosome wrapped with...

ファイルemd_4693_additional.map
注釈Unmasked Structure of a human nucleosome wrapped with 171bp of Widom-601 strong positioning DNA
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Unmasked Structure of a human nucleosome wrapped with...

ファイルemd_4693_additional_1.map
注釈Unmasked Structure of a human nucleosome wrapped with 171bp of Widom-601 strong positioning DNA
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map 2 from relion-2.1b refinement of human...

ファイルemd_4693_half_map_1.map
注釈half map 2 from relion-2.1b refinement of human nucleosome wrapped with 171bp of Widom-601 strong positioning DNA
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: half map 1 from relion-2.1b refinement of human...

ファイルemd_4693_half_map_2.map
注釈half map 1 from relion-2.1b refinement of human nucleosome wrapped with 171bp of Widom-601 strong positioning DNA
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : human nucleosome particle

全体名称: human nucleosome particle
要素
  • 複合体: human nucleosome particle
    • 複合体: octamer of human histones
    • 複合体: 171bp widom-601 DNA

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超分子 #1: human nucleosome particle

超分子名称: human nucleosome particle / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
詳細: recombinant human nucleosmes generated by expression of individual human histones and PCR synthesis of 171bp Widonm 601 DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換株: BL21-DE3 / 組換プラスミド: PET28a
分子量理論値: 215 KDa

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超分子 #2: octamer of human histones

超分子名称: octamer of human histones / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
詳細: recombinantly expressed human histones, H2A.1, H2B, H3.1, H4
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換株: BL21-DE3 / 組換プラスミド: PET28a

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超分子 #3: 171bp widom-601 DNA

超分子名称: 171bp widom-601 DNA / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1 / 詳細: widom-601 DNA generated by PCR
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.180 mg/mL
緩衝液pH: 7 / 構成要素:
濃度名称
10.0 mMTris
1.0 mMEDTA
1.0 mMDTT
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 0.00039 kPa / 詳細: 40mA on EMS glowdischarge unit
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: blotforce -1 blottime 4s.
詳細quantified based on DNA absorbtion at A260

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
詳細grids screened manully and loaded into krios, optimal grid selected for
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1300 / 平均露光時間: 60.0 sec. / 平均電子線量: 31.3 e/Å2 / 詳細: Falcon III counting mode 30 frames
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 倍率（補正後）: 75000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 倍率（公称値）: 128000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 205680
詳細: autopicked based on mnaully picked template in relion-2.1beta
CTF補正ソフトウェア - 名称: Gctf (ver. 1.05) / 詳細: Full CTF correction
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
詳細: model generated from on ab initio cryosparc 3D class
最終 再構成使用したクラス数: 2 / 想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1 beta) / 使用した粒子像数: 123123
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1 beta)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1 beta)
最終 3次元分類クラス数: 3 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1 beta)
詳細: 3d classification with three classes, two clases high resolution pooled for subsequent 3d refinement
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

3lz0

精密化プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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