[日本語] English
万見
- EMDB-46068: Arp6/Swc6 module from SWR1(apo)-DNA complex (focused refinement) -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-46068
タイトルArp6/Swc6 module from SWR1(apo)-DNA complex (focused refinement)
マップデータ
試料
  • 複合体: Native SWR1 bound to DNA.
    • 複合体: Native SWR1 complex
キーワードChromatin Remodeler / Snf2 family ATPase / histone exchange / H2A.Z / GENE REGULATION
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.2 Å
データ登録者Louder RK / Park G / Wu C
資金援助 米国, 3件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM149291 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM125831 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)F32GM133151 米国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2024
タイトル: Molecular basis of global promoter sensing and nucleosome capture by the SWR1 chromatin remodeler.
著者: Robert K Louder / Giho Park / Ziyang Ye / Justin S Cha / Anne M Gardner / Qin Lei / Anand Ranjan / Eva Höllmüller / Florian Stengel / B Franklin Pugh / Carl Wu /
要旨: The SWR1 chromatin remodeling complex is recruited to +1 nucleosomes downstream of transcription start sites of eukaryotic promoters, where it exchanges histone H2A for the specialized variant H2A.Z. ...The SWR1 chromatin remodeling complex is recruited to +1 nucleosomes downstream of transcription start sites of eukaryotic promoters, where it exchanges histone H2A for the specialized variant H2A.Z. Here, we use cryoelectron microscopy (cryo-EM) to resolve the structural basis of the SWR1 interaction with free DNA, revealing a distinct open conformation of the Swr1 ATPase that enables sliding from accessible DNA to nucleosomes. A complete structural model of the SWR1-nucleosome complex illustrates critical roles for Swc2 and Swc3 subunits in oriented nucleosome engagement by SWR1. Moreover, an extended DNA-binding α helix within the Swc3 subunit enables sensing of nucleosome linker length and is essential for SWR1-promoter-specific recruitment and activity. The previously unresolved N-SWR1 subcomplex forms a flexible extended structure, enabling multivalent recognition of acetylated histone tails by reader domains to further direct SWR1 toward the +1 nucleosome. Altogether, our findings provide a generalizable mechanism for promoter-specific targeting of chromatin and transcription complexes.
履歴
登録2024年8月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年10月9日-
マップ公開2024年10月9日-
更新2024年10月23日-
現状2024年10月23日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_46068.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_46068.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.03 Å/pix.
x 384 pix.
= 395.52 Å		1.03 Å/pix.
x 384 pix.
= 395.52 Å		1.03 Å/pix.
x 384 pix.
= 395.52 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.03 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.015
最小 - 最大-0.035813868 - 0.05350498
平均 (標準偏差)0.000018550145 (±0.00065443676)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 395.52 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
マスク #1

ファイルemd_46068_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_46068_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_46068_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Native SWR1 bound to DNA.

全体名称: Native SWR1 bound to DNA.
要素
  • 複合体: Native SWR1 bound to DNA.
    • 複合体: Native SWR1 complex

-
超分子 #1: Native SWR1 bound to DNA.

超分子名称: Native SWR1 bound to DNA. / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#13
詳細: Endogenously purified yeast SWR1 complex bound to 54bp DNA.
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: W303
分子量理論値: 1.19 MDa

-
超分子 #2: Native SWR1 complex

超分子名称: Native SWR1 complex / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#6 / 詳細: Endogenously purified yeast SWR1 complex
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: W303

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度0.08 mg/mL
緩衝液pH: 7.6
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: 3 second blot time and blot force of 10..

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 6294 / 平均露光時間: 4.0 sec. / 平均電子線量: 54.0 e/Å2
詳細: Each micrograph was fractionated into 64 frames within a 4 second exposure.
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 倍率（補正後）: 48543 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

4395

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 15003
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る